有机磷钨多金属氧酸盐FSPW与牛血清白蛋白相互作用

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,考查了有机磷钨多金属氧酸盐K10C4H4FN2O2Sm(PW11O39)2·12.5H2O(FSPW)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验表明,化合物FSPW引起BSA蛋白质荧光强度发生有规律猝灭.结合紫外-可见吸收光谱的结果可以判断,化合物FSPW对BSA的荧光猝灭是与BSA基态分子间发生作用的结果,与BSA结合反应的猝灭机制为静态猝灭.化合物FSPW与BSA相互作用的AG<0,表明它与BSA的结合平衡是一个自发的过程.△H<0、△S<0说明化合物FSPW与BSA的作用过程是一个放热过程,与BSA的相互作用主要是焓驱动的结果.化合物FSPW主要通过氢键和范德华力与BSA发生相互作用.同步荧光光谱表明,化合物FSPW与BSA发生了强结合并进入蛋白质的疏水腔,导致蛋白质的构象发生变化,结合位点接近于色氨酸残基.     

离子液体与蛋白质相互作用的荧光光谱研究

在25,35和45℃测定了离子液体([C4mim]Br,[C6mim]Br,[C8mim]Br)对蛋白质(BSA、溶菌酶)的荧光猝灭光谱,分析了离子液体与蛋白质相互作用的荧光猝灭规律,计算了荧光猝灭过程的猝灭常数和热力学参数.结果表明:离子液体可以有规律地使蛋白质的荧光猝灭,猝灭是由离子液体与蛋白质的碰撞引起的,是一个动态猝灭过程.该过程的猝灭常数很小,说明离子液体与蛋白质之间的相互作用较弱.热力学研究表明,猝灭过程是一个熵驱动过程,疏水相互作用是其主要特征.     

稀土钐离子与牛血清白蛋白相互作用研究

利用荧光光谱法研究了稀土钐离子(Sm~(3+))与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了不同pH值的缓冲溶液和不同钐离子浓度对BSA荧光强度的影响.通过改变钐离子标准溶液浓度范围,扫描Sm~(3+)与牛血清白蛋白相互作用的荧光发射光谱,证实了稀土钐离子(Sm~(3+))对BSA的荧光猝灭属于静态猝灭.利用荧光猝灭的Stern-Volmer方程和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的荧光猝灭过程速率常数K_q=4.12×10~(12) L·mol~(-1)·s~(-1),结合常数K_a=9.652×10~5 L·mol~(-1),结合数n=1.22.     

芦丁与牛血清蛋白在不同条件下的相互作用研究

 依据芦丁对牛血清蛋白(BSA)的内源荧光的猝灭作用,采用荧光猝灭法研究了芦丁与血清白蛋白在不同条件下的相互作用.结果表明,芦丁与BSA之间主要因静电相互作用而发生结合反应,这一结合反应导致了蛋白质的荧光发生了猝灭,但并没有引起BSA的构象发生明显改变.芦丁与BSA的结合反应常数受介质pH、离子强度和金属离子种类影响明显.该结合常数在介质pH为8.0时具有最大值,但随离子强度的增加而减小,因Cu²⁺、Zn²⁺、Co²⁺、Fe²⁺、Mn²⁺的存在而增加.     

磺基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光法研究

用荧光法研究了5磺基水杨酸(SSA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验发现SSA可以猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光敏化增强,表明两者之间发生了能量转移.能量转移的机理是BSA与SSA结合形成了复合物.SSA在BSA212位色氨酸残基附近的结合数为1,结合常数为6.5×105.疏水力是结合反应的主要作用力.基于Forster能量转移理论确定了SSA与BSA212位色氨酸残基间的距离为1.55nm.研究了实验条件对反应的影响,在pH4.0～8.0之间,BSASSA复合物基本稳定,离子强度对复合物形成有明显影响.     

荧光素-Fe(Ⅲ)配合物与BSA的相互作用的光谱学研究

双[N,N-双(羧甲基)氨甲基]荧光素(荧光素-甲胺基二羧酸)是一种含有三环平面结构的荧光素衍生物.研究采用荧光素-甲胺基二羧酸为配体,采用铁离子(Fe(Ⅲ))为中心金属离子,通过直接反应的合成方法,在水溶液中合成了荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物.并采用紫外-可见(UV-vis)光谱和荧光(FL)光谱来研究荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.相应的研究数据和计算结果表明荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物对BSA分子荧光的猝灭机理是静态猝灭过程.同时采用三维荧光光谱和三维等高线剖面图谱进一步考察了荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物存在时BSA分子的荧光猝灭过程和混合前后的构象变化.通过同步荧光光谱研究了荧光素-甲胺基二羧酸-Fe(Ⅲ)配合物与BSA分子相互作用的结合方式和结合位点.研究为荧光素及其衍生物在医疗领域中的进一步应用奠定了基础.     

溴甲酚绿与牛血清白蛋白变色反应机理的研究

利用光谱法研究了溴甲酚绿(BCG)与牛血清白蛋白(BSA)在酸性条件下变色反应机理,考察了不同实验条件对BCG-BSA复合物吸收光谱的影响,提出了一些合理的解释.结果表明,BCG与BSA分子相互作用产生变色反应的机理主要是由BCG与BSA间的疏水相互作用引起的.     

Fe(Ⅲ)介导下的香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了Fe3+介导下的香豆素-3-羧酸(CCA)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用,确定了Fe3+介导下的CCA对BSA的荧光猝灭过程.在此基础上测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数等,依据能量转移理论确定了CCA和BSA间的结合距离,采用同步荧光技术考察了CCA对BSA构象的影响,并讨论了CCA与BSA的结合模式.结果表明CCA对BSA是动态猝灭过程,结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力,香豆素-3-羧酸-Fe3+的加入并未使BSA的构象发生变化.     

蛋白质和银反应的自动催化效应

研究了牛血清白蛋白（BSA）,r－球蛋白（r-Gb）,过氧化氢酶,血红蛋白（Hb）,甲腺球蛋白（T－Gb）同银（I）离子的反应,并研究了溶液的温度,介质pH值,甲醛浓度的影响,通过光度法测定了溶液中不同蛋白质同银（I）离子的反应性、稳定性,发现反应能力为Hb＞过氧化氢酶＞r-Gb≈T－Gb＞BSA。（pH10．5,温度40℃）,碱性,较高的温度的适宜的甲醛浓度可增强蛋白质同银（I）离子的反应,同时发现,所有被研究的蛋白质和银（I）离子的反应是一个自动催化还原过程。     

活性蓝4与牛血清白蛋白的相互作用研究

为了明确活性蓝4(RB-4)的亲和作用,通过紫外吸收光谱、荧光光谱以及分子对接方法,研究了RB-4与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用的分子机制。研究结果表明:RB-4与BSA的相互作用使BSA内部疏水性基团暴露。RB-4与BSA通过静态淬灭机制反应,结合位点数约为2。结合过程的热力学参数△G0,且△H0,△S0,表明结合过程是自发放热过程且主要作用力为疏水作用力。RB-4与BSA之间的结合导致BSA的三级结构被破坏,从而使酪氨酸残基和色氨酸残基周围微环境的疏水性增强。BSA与RB-4之间的主要氨基酸作用位点为Phe-567、Ala-568、Ala-510、Val-575、Pro-572、Phe-508和Phe-506,同时还存在一定的静电作用和氢键作用。     

异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

稀土金属离子与牛血清白蛋白结合反应的研究

分析了牛血清白蛋白(BSA)对稀土铽离子的荧光敏化增强效应．首次用敏化荧光法确定了铽离子与BSA的结合位点类型和结合位点数,表明铽离子与BSA至少有2类结合方式,第1类结合位点数为2;以铽离子为探针,测定了其他稀土离子对Tb2BSA体系敏化荧光的猝灭,发现稀土离子与BSA的结合呈现“四分组效应”,钇离子的位置向轻稀土方向移动．     

Spectroscopic investigation of the interactions between gold nanoparticles and bovine serum albumin

The interactions between bovine serum albumin(BSA) and gold nanoparticles(AuNPs) ,and the conformational changes of BSA induced by this interaction,were investigated by UV-visible absorption spectroscopy,fluorescence spectroscopy,and Fourier transform infrared in combination with attenuated total reflection spectroscopy(ATR-FTIR) .The critical adsorption density for preventing AuNP aggregation in 0.1 mol/L phosphate buffered saline(pH 7.2) was 23 BSA molecules per gold particle or 3.8×1012 BSA molecules/cm2.BSA bound to the AuNPs with high affinity(binding constant Ks=7.59×108 L/mol) ,and the intrin-sic fluorescence of BSA was quenched by the AuNPs in accordance with the static quenching mechanism.Both fluorescence spectroscopy and ATR-FTIR showed that AuNPs induced conformational changes in BSA,which resulted in it becoming less compact and increased the polarity of the microenvironment around the tryptophan residue Trp-212.     

姜黄素类化合物对体外非酶糖基化的抑制作用

比较研究了姜黄素、去甲氧基姜黄素、双去甲氧基姜黄素和姜黄素衍生物a对蛋白质非酶糖基化反应的终末产物(AGEs)的抑制作用,同时测定了它们与牛血清白蛋白的结合作用及其对牛血清白蛋白二级结构的影响.结果表明,4种姜黄素类化合物均有抑制作用,抑制效果依次为姜黄素,双去甲氧基姜黄素,去甲氧基姜黄素和姜黄素衍生物a;姜黄素类化合物与牛血清白蛋白有较强的结合作用并能引起蛋白质结构的变化.     

铜离子与牛血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱法研究了铜离子（Cu^2＋）与牛血清白蛋白（BSA）的作用机制.实验表明：Cu^2＋对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

诺氟沙星与氧氟沙星同时与牛血清白蛋白分子作用的荧光光谱

氧氟沙星(OFX)、诺氟沙星(NOR)皆能使牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭.当2种药物共存时可进一步使BSA荧光猝灭,借此利用荧光光谱法研究了诺氟沙星、氧氟沙星药物间的相互作用.研究结果表明2种药物间存在相互作用,使药物与蛋白的结合稳定性减小;BSA的荧光猝灭属于静态猝灭,药物与BSA结合位点数n近似为1.依据F(o...     

荧光光度法研究杯[6]芳烃与蛋白质的相互作用

用荧光光度法研究了杯[6]芳烃磺酸钠与蛋白质的相互作用.求出了杯[6]芳烃磺酸钠与蛋白质作用的形成常数,络合比和结合位点数.结果表明,杯[6]芳烃磺酸钠在一定条件下能静态猝灭蛋白质的荧光,同时初步探讨了体系相互作用力.     

牛血清白蛋白-羟基磷灰石难溶性复合物的FT-IR光谱研究

利用富立叶变换红外光谱(FT-IR)法对牛血清白蛋白(BSA)-羟基磷灰石［Ca₁₀(OH)₂(PO₄)₆］难溶性复合物的组成及BSA与羟基磷灰石的作用方式进行了研究。结果表明,复合物中BSA与羟基磷灰石之间存在着强烈的相互作用,这种相互作用使水溶性的BSA进入固体羟基磷灰石的结构形成难溶性BSA-羟基磷灰石复合物。复合物具有非化学计量的性质,体现了生物矿化的特征。正是这种蛋白质与羟基磷灰石间的复杂相互作用,形成高级自组装结构,使矿化产物具有高强度和韧性。     

光谱法研究杯[8]芳烃与蛋白质的相互作用

用荧光光度法研究了杯[8]芳烃磺酸钠与蛋白质的相互作用.实验结果表明,牛血清蛋白可产生λex,max=280 nm,λem,max=349 nm的自身荧光.杯[8]芳烃磺酸钠在一定条件下能静态猝灭蛋白质的荧光.求出了杯[8]芳烃磺酸钠与蛋白质相互作用的形成常数,络合比和结合位点数,确定了反应的最佳条件为pH 7.5,0.1 mol.L-1NaCl用量1 mL,初步探讨了体系的主要作用力为范德华力.