有机磷钨多金属氧酸盐FSPW与牛血清白蛋白相互作用

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,考查了有机磷钨多金属氧酸盐K10C4H4FN2O2Sm(PW11O39)2·12.5H2O(FSPW)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验表明,化合物FSPW引起BSA蛋白质荧光强度发生有规律猝灭.结合紫外-可见吸收光谱的结果可以判断,化合物FSPW对BSA的荧光猝灭是与BSA基态分子间发生作用的结果,与BSA结合反应的猝灭机制为静态猝灭.化合物FSPW与BSA相互作用的AG<0,表明它与BSA的结合平衡是一个自发的过程.△H<0、△S<0说明化合物FSPW与BSA的作用过程是一个放热过程,与BSA的相互作用主要是焓驱动的结果.化合物FSPW主要通过氢键和范德华力与BSA发生相互作用.同步荧光光谱表明,化合物FSPW与BSA发生了强结合并进入蛋白质的疏水腔,导致蛋白质的构象发生变化,结合位点接近于色氨酸残基.     

七叶苷与牛血清白蛋白相互作用的分子对接研究

采用分子对接方法研究了药物小分子七叶苷与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,获得了七叶苷与BSA的结合模式信息.分子对接结果表明,七叶苷分子与蛋白活性空腔内的氨基酸残基形成疏水作用和氢键作用.这些基团之间的相互作用是七叶苷与BSA稳定结合的关键因素.研究结果可为相关实验研究提供微观结构信息.     

白皮杉醇、白黎芦醇和赤松素与BSA相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法和紫外光谱法对二苯乙烯类化合物白皮杉醇(Piceatannol)、白藜芦醇(Resveratrol)和赤松素(Pinosylvin)与BSA之间的相互作用进行研究.计算了这3种化合物与BSA的结合常数和结合位点数及热力学函数△G,△S,△H.并分析了它们对BSA的荧光淬灭过程及其之间的相互作用类型,运用了Foerster’s偶极-偶极非辐射能量转移原理测定了与牛血清白蛋白的结合距离.结果表明,白皮杉醇、白藜芦醇和赤松素3种二苯乙烯化合物对BSA的荧光淬灭属于自发的以疏水作用力为主导的非辐射能量转移的静态淬灭过程.随分子中B环上的羟基数目的逐渐增加,白皮杉醇、白藜芦醇和赤松素与BSA的结合力逐渐增强.     

大黄酚与牛血清蛋白相互作用的光谱和分子模拟研究

在模拟生物体生理条件下,利用荧光光谱、同步荧光光谱、分子模拟方法研究了不同温度下大黄酚与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,静态猝灭是导致大黄酚对BSA荧光猝灭的主要原因.通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断大黄酚与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主.分子模拟研究表明:大黄酚能够进入BSA的疏水空腔,它们之间的相互作用不仅存在疏水作用,而且还有氢键作用,这与热力学分析结果基本一致.     

铝离子存在下槲皮素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱和同步荧光光谱研究Al~(3+)存在时,槲皮素(Qct)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,Al~(3+)存在,能够增强槲皮素对BSA的荧光猝灭程度、使槲皮素与BSA的结合常数增大、影响了槲皮素对BSA的荧光猝灭类型、没有改变槲皮素与BSA的作用力类型.Al~(3+)的引入使蛋白质分子肽链更加紧缩,疏水性增加.     

橙皮素同2种血清蛋白相互作用的光谱研究

利用荧光光谱法以及分子对接计算研究了橙皮素同人血清白蛋白(HSA)间的相互作用,并将结果同牛血清白蛋白(BSA)进行对比。实验结果表明,橙皮素均可以通过静态猝灭的方式有效地猝灭这2种蛋白质,且猝灭常数相近,猝灭效率差别很小。橙皮素与HSA结合位点数与BSA相同,但是结合常数小于BSA,并且同步荧光光谱数据显示橙皮素与BSA和HSA的相互作用使得这2种血清蛋白的结构发生了一些变化,从而导致荧光猝灭。分子对接计算表明,橙皮素同BSA及HSA的作用方式相似,都是在疏水及氢键作用驱动下结合在BSA或HSA部分氨基酸残基形成的疏水性口袋中。     

头孢曲松钠与胃蛋白酶相互作用的光谱研究

在不同温度下利用荧光光谱、紫外吸收光谱等方法研究胃蛋白酶与头孢曲松钠之间的相互作用.计算两者的结合常数K和结合位点数n,判断头孢曲松钠对胃蛋白酶荧光猝灭机制为动态猝灭.由热力学参数ΔG＆lt;0,ΔH＆gt;0且ΔS＆gt;0,表明结合过程是自发进行且两者之间的作用力主要是疏水作用力.通过F？rster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定头孢曲松钠在胃蛋白酶中与色氨酸残基之间距离R为0.92 nm.     

光谱法研究一种含咪唑啉酮类衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱及紫外可见光谱的方法研究了2-氨基-5-苯亚甲基-4H-咪唑啉-4-酮衍生物(BPH5)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现BPH5能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及△H,△G,△S等热力学参数等.结果表明BPH5与BSA以1∶1结合,其反应主要是熵驱动的,相互作用力主要为疏水作用力.根据F(o)rster无辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(BPH5)之间的结合距离.     

3-甲基-6-氨基-5-氰基-4-（4-对甲氧基）苯基-1-苯基-1，4-二氢吡喃并[2，3-c]吡唑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法研究了人体生理pH值条件下,3-甲基-6-氨基-5-氰基-4-(4-对甲氧基)苯基-1-苯基-1,4-二氢吡喃并[2,3-c]吡唑(Ⅰ)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互结合反应;获得了不同温度下Ⅰ与BSA作用的结合常数K和结合位点数n;并根据Forster非辐射能量转移机理,计算出其与BSA相互作用时给体-受体间距离r为5.01 nm及能量转移效率E为0.280.证实了Ⅰ与BSA的相互结合作用为单一的静态猝灭过程,确定了其与BSA分子间有较强的结合作用,且结合力以疏水作用力为主.     

荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.     

Cu2+对香豆素与BSA相互作用的影响

采用荧光光谱法研究了Cu^2＋对香豆素类中药有效成分的母核化合物香豆素与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的影响．实验结果表明，有Cu^2＋存在时，香豆素对BSA内源荧光的猝灭过程是以静态猝灭为主，香豆素与BSA结合过程的表观结合常数KA数值为lO^4量级，结合位点数n的范围为2．9～3．4，香豆素-BSA的分子间相互作用力类型仍是以疏水作用为主，熵增加是该作用过程的主要热力学驱动因素；与不合Cu＾２＋的相比，香豆素对BSA内源荧光的静态猝灭常数KP、表观结合常数KA都明显增大，但结合位点数和分子间作用力类型没有明显改变，表明Cu＾2＋可能参与了香豆素与BSA的结合过程．     

荧光光谱法研究尼麦角林与牛血清白蛋白的相互作用

目的:模拟正常人体生理条件下,采用荧光光谱技术研究尼麦角林与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制.方法:通过荧光光谱法确定尼麦角林对BSA荧光淬灭的机制,采用Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数,采用双对数方程计算两者结合常数和结合位点数,热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:尼麦角林在0.25×l0-4~2.25×l0-4 mol·L-1浓度范围内,对BSA的内源荧光有较强的淬灭作用,淬灭类型属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,尼麦角林与BSA的结合常数分别为3.499×104 L·mol-1和5.213×104 L·mol-1,结合位点数分别为1.21和1.25.由热力学参数焓变(ΔH=11.05 KJ·mol-1)大于零和熵变(ΔS=74.87J·mol-1·K-1)大于零,确定尼麦角林与BSA之间的作用力以疏水作用力为主.结论:尼麦角林与BSA通过疏水作用形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

磺基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光法研究

用荧光法研究了5磺基水杨酸(SSA)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验发现SSA可以猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光敏化增强,表明两者之间发生了能量转移.能量转移的机理是BSA与SSA结合形成了复合物.SSA在BSA212位色氨酸残基附近的结合数为1,结合常数为6.5×105.疏水力是结合反应的主要作用力.基于Forster能量转移理论确定了SSA与BSA212位色氨酸残基间的距离为1.55nm.研究了实验条件对反应的影响,在pH4.0～8.0之间,BSASSA复合物基本稳定,离子强度对复合物形成有明显影响.     

阿昔洛韦与牛血清蛋白相互作用研究

目的研究了阿昔洛韦(ACV)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。方法在pH为7.4的Tris-HCl缓冲液中,发现阿昔洛韦在348 nm(λex=282 nm)对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用。并对阿昔洛韦对牛血清白蛋白荧光猝灭的机理进行了初步探讨。结果发现在弱酸性、中性及弱碱性条件下均表现为静态猝灭。利用荧光猝灭双倒数图计算了阿昔洛韦与牛血清白蛋白之间的表观结合常数为1.48×10~4、结合位点数为1,结合位置接近于色氨酸残基,牛血清白蛋白中色氨酸残基与阿昔洛韦分子间的距离为3.138 nm。结论根据热力学参数计算确定了阿昔洛韦与牛血清白蛋白之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时,采用同步荧光技术考察了阿昔洛韦对牛血清白蛋白构象的影响。     

荧光法研究阿托伐他汀钙与牛血清白蛋白的相互作用

在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.     

光谱法研究尼美舒利与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光、同步荧光和紫外可见光谱来研究牛尼美舒利(Nime)与血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:Nime能猝灭BSA的荧光,遵循静态猝灭过程.通过分析同步荧光光谱可知,Nime改变了BSA的二级结构,使BSA腔内疏水环境的极性减弱.BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近,有微弱的药物负协同作用.BSA能运输Nime,是一个自发过程,其作用力类型主要为静电作用力.结合位置实验表明Nime与BSA的结合主要发生在亚螺旋域ⅡA.有微弱的药物负协同作用.对于Nime,有一个结合位点.焓为负值,熵为正值,表明在结合过程中静电作用力起了主要作用.另外,它是一个自发放热过程.我们的研究结果可能对尼美舒利的临床研究和疗效具有参考价值.     

二氢杨梅素铜配合物的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了二氢杨梅素铜配合物(DMY-Cu),通过红外光谱、原子吸收法对其进行表征,并采用荧光光谱法研究了二氢杨梅素铜配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,DMY-Cu的组成为[C15H10O8Cu·H2O]n.激发波长为288nm时,BSA的发射峰位于345nm,DMY-Cu对BSA有较强的荧光猝灭作用,由温度对DMY-Cu与BSA体系荧光猝灭速率的影响和动态猝灭常数(KSU)以及静态猝灭结合常数(KA)的计算得出,DMY-Cu对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成BSA-DMY-Cu复合物的静态猝灭,荧光猝灭常数为1.33×105L·mol-1;由反应前后热力学函数△Hθ＜0,△Sθ＞0推出DMY-Cu与BSA之间的作用力主要是静电作用力,在BSA分子上荧光敏感部位有1个结合位点,结合常数为4.95×105.     

荧光光谱法研究氯美扎酮与牛血清白蛋白的相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱法研究牛血清白蛋白(BSA)与氯美扎酮(CZ)的相互作用.研究表明,CZ对BSA的荧光有猝灭作用,属于静态猝灭.BSA与CZ可自发形成复合物,其作用力类型主要为氢键和范德华力.BSA能运输CZ,BSA的亚螺旋域ⅡA是主要结合位置,离色氨酸残基更近.这种相互作用对BSA构象产生影响,使BSA腔内疏水环境的极性增强.该实验对揭示药物动力学问题及后续安眠类药物的研发提供了理论依据.     

甲磺酸帕珠沙星与牛血清白蛋白作用的光谱法研究

用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了甲磺酸帕珠沙星(PM)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,PM可使BSA的荧光强度显著降低;求得16℃和27℃下二者的结合常数分别为KA1=1.209×104,KA2=8.978×103,结合位点数分别为n1=0.92,n2=0.85;BSA色氨酸残基和帕珠沙星分子间的距离r=6.46 nm,其热力学参数(27℃)ΔHθ=-19.50 kJ.mol-1,ΔSθ=10.67 J.K-1.mol-1,ΔGθ=-22.70 kJ.mol-1,同时确定了PM与BSA主要以疏水作用力和静电作用力相结合,而非单一作用力.     

盐酸川芎嗪与牛血清白蛋白相互作用的研究及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,利用光谱法研究盐酸川芎嗪(LH)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用和共存金属离子(Mg2+、Cu2+、Zn2+、Ni2+、Fe3+)对LH与BSA相互作用的影响.结果表明:LH对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于静态猝灭.通过计算得出LH与BSA的结合常数Kb及结合位点数n.根据热力学参数确定了LH与BSA之间的作用力类型主要为疏水作用力.结合位点位于BSA的亚结构ⅡA中,Hill系数nH1,表明LH有弱的负协同作用.同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸,同时也研究了金属离子对二者作用的影响.为后续吡嗪类药物的研发和进一步探讨LH在生物体内与蛋白质的作用机制和生物学效应提供了理论依据.1