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相似文献
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1.
在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.  相似文献   

2.
氧氟沙星(OFX)、诺氟沙星(NOR)皆能使牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭.当2种药物共存时可进一步使BSA荧光猝灭,借此利用荧光光谱法研究了诺氟沙星、氧氟沙星药物间的相互作用.研究结果表明2种药物间存在相互作用,使药物与蛋白的结合稳定性减小;BSA的荧光猝灭属于静态猝灭,药物与BSA结合位点数n近似为1.依据F(o...  相似文献   

3.
在不同温度下测定了阿托伐他汀钙(AC)对牛血清白蛋白(BSA)的荧光光谱的影响.结果表明,AC会使BSA发生荧光猝灭,随着AC浓度的增大,猝灭程度增强.AC对BSA的猝灭作用主要是动态猝灭,并计算得到AC与BSA的结合位点数为1.2.根据热力学方程式得出AC与BSA相互作用的参数,说明AC与BSA之间的相互作用力主要是疏水作用力.  相似文献   

4.
有机磷钨多金属氧酸盐FSPW与牛血清白蛋白相互作用   总被引:1,自引:0,他引:1  
利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,考查了有机磷钨多金属氧酸盐K10C4H4FN2O2Sm(PW11O39)2·12.5H2O(FSPW)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验表明,化合物FSPW引起BSA蛋白质荧光强度发生有规律猝灭.结合紫外-可见吸收光谱的结果可以判断,化合物FSPW对BSA的荧光猝灭是与BSA基态分子间发生作用的结果,与BSA结合反应的猝灭机制为静态猝灭.化合物FSPW与BSA相互作用的AG<0,表明它与BSA的结合平衡是一个自发的过程.△H<0、△S<0说明化合物FSPW与BSA的作用过程是一个放热过程,与BSA的相互作用主要是焓驱动的结果.化合物FSPW主要通过氢键和范德华力与BSA发生相互作用.同步荧光光谱表明,化合物FSPW与BSA发生了强结合并进入蛋白质的疏水腔,导致蛋白质的构象发生变化,结合位点接近于色氨酸残基.  相似文献   

5.
利用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了冬凌草丁素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制,确定冬凌草丁素对BSA荧光的猝灭主要是静态猝灭过程,依据所得结果测得不同温度下冬凌草丁素与BSA的结合常数、结合距离和能量转移效率.  相似文献   

6.
采用荧光光谱法研究四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉(H2TClPP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.通过不同温度下卟啉对BSA作用引起的荧光强度变化,利用荧光猝灭的Stern-Volmer曲线和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的结合常数、热力学参数和分子间作用力的类型,证实了H2TClPP对BSA有较强的猝灭能力,其荧光猝灭作用属于静态猝灭.H2TClPP对BSA的同步荧光光谱表明,相互作用使BSA的构象发生了变化.  相似文献   

7.
采用荧光光谱和同步荧光光谱研究Al~(3+)存在时,槲皮素(Qct)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,Al~(3+)存在,能够增强槲皮素对BSA的荧光猝灭程度、使槲皮素与BSA的结合常数增大、影响了槲皮素对BSA的荧光猝灭类型、没有改变槲皮素与BSA的作用力类型.Al~(3+)的引入使蛋白质分子肽链更加紧缩,疏水性增加.  相似文献   

8.
异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.  相似文献   

9.
本文利用荧光光谱法研究了甲氨蝶呤(MTX)与牛血清白蛋白(BSA)的超分子相互作用.研究结果表明,在HAc-NaAc(pH 3.4)缓冲介质中,MTx能引起BSA的荧光猝灭,猝灭方式为静态猝灭,结合常数为5.50×105 L·mol-1,结合位点数为1.此外还利用同步荧光光谱法和三维荧光光谱法考察了MTX对BSA构象的影响,MTX的加入使得BSA构象发生了变化.  相似文献   

10.
合成了一种新型的具有良好生物活性的噻吩并嘧啶酮有机化合物2-叔丁氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)酮(SDA),通过核磁共振、红外光谱及元素分析等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(SDA)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,SDA能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,SDA与BSA分子以物质量的比1:1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了SDA对BSA构象的影响.  相似文献   

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