首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
文章检索
  按 检索   检索词:      
出版年份:   被引次数:   他引次数: 提示:输入*表示无穷大
  收费全文   13篇
  免费   0篇
教育与普及   1篇
综合类   12篇
  2014年   1篇
  2013年   2篇
  2012年   1篇
  2010年   2篇
  2009年   3篇
  2008年   3篇
  2007年   1篇
排序方式: 共有13条查询结果,搜索用时 15 毫秒
1.
蛋白质的活性及生物功能与其二级、三级和四级结构有重要联系,而这些结构主要是以氢键、疏水键等弱相互作用所维系.由于这些弱相互作用易受外界因素的影响,使蛋白质分子发生构象变化,从原来的折叠态变为去折叠态.这一变化使得蛋白质分子失去生物功能,称为蛋白质的变性.能够使蛋白质变性的化学物质被称为变性剂,尿素和盐酸胍是常见的蛋白质变性剂.  相似文献   
2.
<正>烷基糖苷是一类新型的非离子表面活性剂,在自然界中能被生物完全降解,因此有绿色表面活性剂之称,主要被用于食品、化妆品及洗涤剂等产品中.表面活性剂与蛋白质相互作用的研究已有很多,以前主要集  相似文献   
3.
铜是最重要的生命元素之一,它在体内的输送和代谢与血清白蛋白密切相关.平衡渗析法是研究离子及小分子与蛋白质 结合的较准确的方法,我们利用自制的平衡渗析装置研究了牛血清白蛋白(BSA)在pH=7的条件下结合Cu(Ⅱ)的结合位点数和结合平衡常数.  相似文献   
4.
光谱法研究吡嗪酰胺与人血清白蛋白的作用机制   总被引:2,自引:0,他引:2  
用荧光光谱法研究了抗结核药物吡嗪酰胺(PZA)与人血清白蛋白(HSA)在不同温度下的相互作用. 初步确定PZA对HSA的荧光猝灭机理主要为静态猝灭, 并测定了二者之间形成基态化合物的结合常数K和作用位点数n. 根据不同温度条件下的热力学函数, 确定了PZA与HSA之间的主要作用力是氢键和范德华力. 根据Forster非辐射能量转移原理, 确定了PZA与HSA的结合距离, 并用同步荧光和紫外光谱法研究了PZA对HSA构象的影响  相似文献   
5.
生物大分子是近年来生命科学研究的热点和难点之一,有关蛋白质的各类研究也是人们比较感兴趣的课题.平衡透析法是定量研究蛋白质与有机小分子相互作用的经典方法.通过平衡透析法的研究我们可以讨论蛋白质与有机小分子的结合数目、结合平衡常数及作用力情况等.近年来,国内外学者在此方面做了大量的工作,提出了各种各样的结合模型.本文就此方面的研究进行综述.  相似文献   
6.
<正>汞在很低的浓度下也能给人的健康和环境带来极大的危害,因此汞离子(Hg2+)检测在医药、食品和环境等方面都是十分重要.传统的检测方法存在着仪器设备比较昂贵,样品的前处理比较复杂并且不能进行现场的实时检测等缺点,严重限制了它们的应用.因此,发展新型的具有高灵敏度和高选择性的生物传感器来实现对Hg2+的有效检测是当前科研工作者研究的热点.基于寡聚核苷酸—纳米金的生物传感器具有高的灵敏度、良好的选择性以及排除活体细胞内酶对核苷酸的降解作用等独特的优点,在环境分析、环境污染治理、癌症的早期诊断等领域发挥了极为重要的作用.本文在水溶液中运用DNA功能化的纳米金,通过荧光法实现对汞离子快速、高灵敏度和高选择性的检测.  相似文献   
7.
DNA是遗传信息的携带者和基因表达的物质基础,药物分子与DNA的结合能够阻碍DNA的复制,使癌细胞的生长得到有效抑制.研究药物小分子与生物大分子的相互作用,有助于从分子水平上理解某些抗癌药物的作用机理,对设计临床上更为有效、毒副作用更低的新药具有十分重要的意义[1,2].  相似文献   
8.
血红蛋白束缚阴离子的研究进展较为缓慢.De Rosa等[1]通过分子动力学模拟的方法研究了Cl-在血红蛋白分子α链和β链上的束缚位置,但是未涉及束缚作用发生的过程以及血红蛋白与Cl-的结合强度.  相似文献   
9.
在模拟生物体生理条件下,利用荧光光谱、同步荧光光谱、分子模拟方法研究了不同温度下大黄酚与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,静态猝灭是导致大黄酚对BSA荧光猝灭的主要原因.通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断大黄酚与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主.分子模拟研究表明:大黄酚能够进入BSA的疏水空腔,它们之间的相互作用不仅存在疏水作用,而且还有氢键作用,这与热力学分析结果基本一致.  相似文献   
10.
阴离子在生物体内被传输和吸收的时候通常是以阴离子-蛋白质二元复合物形式存在的,因此探讨蛋白质对阴离子的束缚对于深入理解营养物质在生命体内的传输和吸收具有十分重要的意义.本文运用离子选择性电极,在温度为288.15 K,298.15 K和308.15 K时研究了F-,Br- 和I- 与牛血红蛋白(BHb)的相互作用,着重讨论了温度和卤素离子结构对相互作用的影响以及造成影响的原因.  相似文献   
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号