枯草杆菌蛋白酶水解大豆胰蛋白酶抑制剂的研究

采用改进的BAPNA法探讨了枯草杆菌蛋白酶对大豆胰蛋白酶抑制的水解作用,通过实验了最适反应条件为：反应温度40－60,PH值7．5－8．5,酶活力大于等于40000units/mL以及40min的反应时间。     

La Sota毒株胰蛋白酶作用试验

在３７℃条件下,用０．１％和１％胰蛋白酶消化新城疫病毒（ＮＤＶ）ＬａＳｏｔａ毒株１２和２４ｈ后,接种１５日龄ＮＤＶ非免疫雏鸡,接种１５ｄ内雏鸡健活,采取血清测定血凝抑制（ＨＩ）抗体效价与对照组无显著差异;用０．１％和１％胰蛋白酶分别作用ＬａＳｏｔａ毒株２、４、１２和２４ｈ后,接种１０日龄ＮＤＶ非免疫鸡胚,鸡胚平均致死时间及尿囊液中病毒血凝（ＨＡ）效价与对照差异不显著;ＬａＳｏｔａ、Ｃｌｏｎｅ－３０     

肿瘤相关性胰蛋白酶原-2在胰腺癌初筛中的意义

摘要: 目的 研究胰腺癌患者血清肿瘤相关胰蛋白酶原-2在胰腺癌初筛中的意义。方法 收集北京军区总医院23例胰腺癌住院患者的治疗前血清标本和35 例正常对照者（健康体检者）血清标本。采用酶联免疫吸附法检测血清胰蛋白酶原-2含量。结果 血清胰蛋白酶原-2含量在正常对照组中位数为0.8ug/L,四分位间距0.6～1.2μg /L; 胰腺癌患者中位数为13.8μg /L,四分位间距2.3～60.7μg/L。胰腺癌组和正常对照组血清胰蛋白酶原-2水平有统计学差异( P＜0.01) 。以1.85ug /L为临界值作为诊断胰腺癌界定值的敏感度为91.4%,特异度为95.7%。结论 血清胰蛋白酶原-2检测可作为胰腺癌的一种初筛试验。     

水稻中一个25 kD Bowman-Birk蛋白酶抑制剂的表达和抑制活性分析

水稻Bowman-Birk 蛋白酶抑制剂(RBBI)在体外是胰蛋白酶抑制剂, 有的有1 个同源结构域 (8 kD), 有的有2 个同源结构域(16 kD). 本研究发现, 在水稻体内存在带有3 个同源结构域的RBBI(25kD), 而且RBBI 受发育和伤害调控. 体外实验发现, 3:13 二硫键(而不是4:5 二硫键)可抑制胰蛋白酶的活性; 而RBBI3-1 的D3 结构域对胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草芽孢杆菌素没有抑制活性. 突变实验表明, 改变D1 结构域N 端的P1 位点(把Lys 突变为Leu)并不能获得对胰凝乳蛋白酶的抑制活性, 这表明RBBI3-1 的D1 结构域反应回环阻碍了P1 位点获得新的抑制活性; 而对胰凝乳蛋白酶的抑制活性可能还需要其他结构(比如3:13 二硫键)的参与.     

高变性豆粕中蛋白质水解特性的研究

就高变性豆粕的胰蛋白酶水解问题进行了研究，指出胰蛋白酶水解蛋白质的最适温度为４５℃，最适ｐＨ值为８０。水解高变性豆粕的最佳条件为：温度４５℃，ｐＨ值８０，时间为６ｈ，底物浓度为９０％，酶量／底物为８０００Ｉ·ｕ／ｇ。在此条件下，高变性豆粕中蛋白质可有６３１５％水解溶出     

高磁性壳聚糖微粒的制备与应用

采用壳聚糖包埋磁粉，经戊二醛修饰、环氧氯丙烷交联制得高磁性壳聚糖微料。此微粒共价结合卵清粘蛋白得到磁性亲和吸附剂，可应用于胰蛋白酶的亲和纯化。     

大豆胰岛素指导下具有分级结构碳酸钙的仿生合成

根据仿生矿化的基本原理,在水溶液中以大豆胰岛素抑制剂为基质,CaCl2为钙源,NH4HCO3为CO2来源,利用气体扩散的方法合成了半球状有三叉状凸起结构的碳酸钙晶体.对所得碳酸钙做了XRD,SEM,FT-IR和PL等表征,结果发现所得碳酸钙为方解石型,含有少量蛋白质基质,属于有机无机杂化材料.     

补骨脂胰蛋白酶抑制剂的亲和层析分离纯化和部分性质

本文介绍牛胰蛋白酶—对氨基苯砜乙基(ABSE)—Sepharose—4B的制备,及用此亲和吸附剂分离提纯补骨脂胰蛋白酶抑制剂的过程。用该方法对补骨脂胰蛋白酶抑制剂粗提物进行分离,可获得电泳单点纯样品。经SDS—PAGE电泳测定,该抑制剂的分子量为55000。等电聚焦电泳测定其等电点为pⅠ6.6,Chiff试剂染色为阴性。氨基酸组成分析結果表明含12种氨基酸,其中Gly、Glu含量最高。     

牛初乳免疫球蛋白体外胰蛋白酶消化研究

采用硫酸铵盐析、DEAE离子交换层析纯化牛初乳免疫球蛋白IgG，并对其进行胰蛋白酶体外消化研究．结果表明：牛IgG比牛血清白蛋白（BsA）抗胰蛋白酶水解．IgG经低温巴氏灭菌处理后，其被胰蛋白酶消化的能力变化不大：经90℃高温3min处理后，被胰蛋白酶水解率大幅度提高，提示IgG的立体结构在保护其完整性方面有重要作用；另外，藏绵羊小肠液对IgG的降解率高于胰蛋白酶．     

苦荞类胰蛋白酶水解酶的纯化及部分性质研究

采用缓冲液提取、盐析、凝胶过滤及离子交换层析等方法，从苦荞种子中分离纯化出1种类胰蛋白酶水解酶，经十二烷基硫酸钠一聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS—PAGE)测得其分于量为67kD，等电聚焦(IEF)测得等电点为6．3．该酶可以水解胰蛋白酶的底物BApNA，而且其活性不受苦荞胰蛋白酶抑制剂的影响．通过比较，苦荞中的胰蛋白酶水解酶在性质上与报道的甜荞BAPAase极为相似，可能属于同一类蛋白酶．