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水稻中一个25 kD Bowman-Birk 蛋白酶抑制剂的表达和抑制活性分析
引用本文:陈军,毛盛勣,谢阳,曹忠仁,张彦,刘静,陈章良,瞿礼嘉,顾红雅.水稻中一个25 kD Bowman-Birk 蛋白酶抑制剂的表达和抑制活性分析[J].科学通报,2005,50(22):2501-2508.
作者姓名:陈军  毛盛勣  谢阳  曹忠仁  张彦  刘静  陈章良  瞿礼嘉  顾红雅
作者单位:1. 北大-耶鲁植物分子遗传及农业生物技术联合研究中心,北京大学蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室,北京大学生命科学学院,北京,100871
2. 北大-耶鲁植物分子遗传及农业生物技术联合研究中心,北京大学蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室,北京大学生命科学学院,北京,100871;国家植物基因研究中心(北京),北京,100101
基金项目:本工作为国家重点基础发展规划(批准号: G2000016200, G1999011602)、国家高技术研究发展计划(批准号: 2002AA2Z1001-07)和洛氏基金(批准号: GN97003)资助项目.
摘    要:水稻Bowman-Birk 蛋白酶抑制剂(RBBI)在体外是胰蛋白酶抑制剂, 有的有1 个同源结构域 (8 kD), 有的有2 个同源结构域(16 kD). 本研究发现, 在水稻体内存在带有3 个同源结构域的RBBI(25kD), 而且RBBI 受发育和伤害调控. 体外实验发现, 3:13 二硫键(而不是4:5 二硫键)可抑制胰蛋白酶的活性; 而RBBI3-1 的D3 结构域对胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草芽孢杆菌素没有抑制活性. 突变实验表明, 改变D1 结构域N 端的P1 位点(把Lys 突变为Leu)并不能获得对胰凝乳蛋白酶的抑制活性, 这表明RBBI3-1 的D1 结构域反应回环阻碍了P1 位点获得新的抑制活性; 而对胰凝乳蛋白酶的抑制活性可能还需要其他结构(比如3:13 二硫键)的参与.

关 键 词:Bowman-Birk  抑制剂胰蛋白酶  抑制活性胰  凝乳蛋白酶  抑制活性二硫键
收稿时间:2005-06-13
修稿时间:2005-06-132005-09-19
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