热处理对花生品质影响的研究

花生仁经过湿或干加热后，其胰蛋白酶抑制剂活性（ＴＩＡ）变得不活泼，蛋白质消化力得到改善。花生油经热处理后对其过氧化值、酸值及碘值均产生影响，使用中应加以注意。     

胰蛋白酶水解酪蛋白所得产物抗菌活性的研究

利用胰蛋白酶水解酪蛋白,并对水解产物进行了分离,得到产物1、2、3,比较不同水解度条件下各种产物的抗菌活性;摸索培养基起始pH值、水解产物添加量对抗菌活性的影响.结果表明在37℃、底物浓度为10%时,三种水解产物的抗菌活性均随着水解度的增大而增大,并最终趋于平缓,产物3的抗菌活性最好;培养基起始pH值为8.0时,30 mL培养基中水解产物添加量达到2 mL时,水解产物的抗菌效果有较大提高.     

酶消化法和匀浆法获得河蟹游离精子的比较研究

在pH 7.4的条件下，以不同的温度（27 ℃,32 ℃,37 ℃,42 ℃和47 ℃）、酶浓度（0.05 %,0.10 %,0.15 %,0.20 %和0.25 %）和酶作用时间（5 min,10 min,15 min,20 min和25 min），通过正交试验，研究了胰蛋白酶消化中华绒螯蟹精荚获得游离精子的最佳反应条件.以每克精荚获得的精子数量为判据，发现酶作用时间是主要的影响因子，其次是温度和酶浓度.酶消化的最适反应条件是：温度为37 ℃，酶浓度为0.20 %，作用时间为5 min.酶消化法与机械匀浆法的比较研究发现，酶消化法从每克精荚中获得的精子量为7.41×108个，显著高于匀浆法，且精子的死亡率为4.75 %，显著低于匀浆法.此外，用人工诱导顶体反应法进一步检测酶消化法以及机械匀浆法所获得精子的顶体反应能力，酶消化法获得精子的顶体反应率为62.3 %，而匀浆法为64.5 %，两者无显著性差异.结果表明，酶消化获得游离精子的方法明显优于机械匀浆法.     

邻苯二甲酸二丁酯与胰蛋白酶的相互作用

在模拟人体生理条件下(pH值为7.4),应用荧光光谱法、紫外光谱法和圆二色谱法(CD)并结合原子力显微镜(AFM)和分子模拟技术,研究了邻苯二甲酸二丁酯(DBP)对胰蛋白酶(Trypsin)的光谱性质、结构及催化活性的影响.结果表明,DBP通过氢键和范德华力与胰蛋白酶形成基态复合物而猝灭胰蛋白酶的内源荧光,DBP在胰蛋白酶上只有1个结合位点.同步荧光、紫外和CD光谱研究发现,DBP与胰蛋白酶的结合诱导了酶的α-螺旋、β-折叠和β-转角含量的减少,而增加了无规卷曲的含量.原子力显微镜图像显示,DBP的存在引起胰蛋白酶的表面形态发生变化,蛋白质发生了聚集.分子模拟结果表明,DBP结合于胰蛋白酶S1疏水空腔附近,与氨基酸His 57,Ser 195和Gly 193形成氢键.酶活测定结果显示,DBP的存在导致胰蛋白酶活性被抑制.     

胰蛋白酶的固定化及其应用研究

通过γ-（2,3-环氧丙氧）丙基三甲氧基硅烷将胰蛋白酶固定在硅胶载体表面制备固定化胰蛋白酶. 实验测试了pH值,温度,时间等因素对固定胰蛋白酶的影响,利用红外光谱、热失重等方法对固定化胰蛋白酶进行了表征;通过高效液相色谱法考察了在弱碱性条件下固定化胰蛋白酶与16种天然小分子物质的结合情况. 结果表明在25 ℃,pH=8.0,反应18 h的条件下,对胰蛋白酶在硅胶载体上的固定量最大;且固定化胰蛋白酶与黄酮类成分、生物碱类成分、萜类成分有良好的结合,对酸类及嘌呤类小分子物质不结合.      

鸡卵黄免疫球蛋白Y的性质

用ＥＬＩＳＡ技术研究了鸡卵黄免疫球蛋白Ｙ（ＩｇＹ）对温度、酸碱度、胃蛋白酶、胰蛋白酶及反复冻融的稳定性。结果表明：ＩｇＹ具有良好的热稳定性,对酸碱具有一定的耐受力,对胃蛋白酶具有良好的抵抗能力（ｐＨ〉４）,对胰蛋白酶非常敏感,经１ｈ酶解处理,ＩｇＹ的结合活性完全丧失,ＩｇＹ具有很好的耐反复冻融的特性,即使经过５次反复冻融,其抗原结合活性也几乎未受损失。     

荧光纳米粒子NaGdF_4:Eu的制备及其和生物分子的链接

为制备可用于生物分析的荧光标记物质,以硝酸钆、硝酸铕、氟化钠和柠檬酸钠为反应原料,控制反应溶液pH值为8.0,140℃反应4h,水热法合成了水溶性NaGdF4:Eu荧光纳米粒子.合成胶体粒子的荧光寿命为1.144ms,粒子荧光强度大且光学性质稳定.对合成粒子进行了表征.红外光谱实验表明,粒子表面包覆了柠檬酸盐.XRD实验表明合成粒子是六方晶系NaGdF4晶体,掺杂Eu3+进入NaGdF4晶格生成固溶体,粒子的晶粒度为11nm.TEM实验表明合成粒子分散性较好.用该粒子和胰蛋白酶进行了链接,链接后,NaGdF4:Eu的荧光光谱未发生改变,但粒子对胰蛋白酶的荧光发生猝灭.对荧光猝灭机理进行了探讨.     

胰蛋白酶修饰兔红细胞对几种豆科植物凝集活性的影响

圆叶舞草,田菁和糙毛假地豆３种豆科植物种子抽提液对正常兔红细胞均表示较弱的凝集活性,但对经胰蛋白酶修饰后的兔红细胞的凝集作用却较强。实验结果表明,兔红细胞经１．７５ＵｍＬ的胰蛋白酶修饰后凝集活性有明显的提高,其中圆叶舞草提高了１２８倍,田菁提高了６４倍,糙毛假地豆提高了８倍。     

胰蛋白酶固定化技术研究

以脱乙酰壳聚糖为载体,明胶包埋,戊二醛为交联剂,对胰蛋白酶的固定化条件和固定化胰蛋白酶的性质进行研究。文章报道的新工艺是一种制备固定化胰蛋酶的理想方法,它兼有絮凝法迅速方便、包埋法成型容易和交联法强度大等优点。研究中就交联剂用量、明胶用量、ｐＨ 值以及载体与酶的比例对固定化胰蛋白酶的影响进行比较,在所选择的固定化条件下,固定化酶的活性回收率可达５８．２％ 以上。固定化酶的最适温度为６８ ℃,最适ｐＨ 值为７．９, Ｋｍ 值升高,热稳定性、ｐＨ 值贮存稳定性以及在乙醇溶液中的抗变性亦明显高于可溶性胰蛋白酶。在柱式反应器内,当以２．５％ 酪蛋白为底物时,其操作半衰期为４７ ｄ 左右。     

胰蛋白酶在两种载体上的固定化效果比较

以片状载体和偶联DEAE的纤维素微球作为固定化载体,以戊二醛作为交联剂,制备固定化胰蛋白酶,研究交联剂浓度、时间、交联温度等条件对交联效果的影响,并对固定化后的胰蛋白酶的效果进行探究.结果显示,在片状载体和纤维素微球上,固定化最适条件大致相同,最适交联剂浓度为2%,胰蛋白酶浓度为3%,最佳交联时间为10h,交联温度和固定化温度均为10℃.纤维素微球和片状载体在相同条件下酶固载量分别达到145mg/g和112.6mg/g,活力回收率分别为17.3%和14%.两种载体相比,纤维素微球作为固定胰蛋白酶的载体效果更佳.