Pb2+与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法详细研究了模拟生理pH值为6．3条件下,Pb^2＋与人血清白蛋白（HSA）或牛血清白蛋白（BSA）的结合平衡。Scatchard图分析表明,Pb^2＋在BSA和HSA中分别有1．6和1．8个强结合位点,通过非线性最小二乘法拟合Bierrum方程,得到了Pb^2＋-HSA体系和Pb^2＋-BSA体系的逐级稳定常数,其中K1,K2均明显大于其余K值。Hill系数分析表明,Pb^2＋与HSA或BSA的结合存在弱负协同效应。     

荧光光谱法研究绞股蓝皂苷与人血清白蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中,用荧光光谱法研究了绞股蓝皂苷与人血清白蛋白(HSA)相互作用的情况.结果表明,绞股蓝皂苷对人血清白蛋白的内源荧光有明显的猝灭作用,猝灭过程为动态猝灭.并计算得到绞股蓝皂苷与HSA的结合位点数和结合常数.通过热力学数据分析,推断出绞股蓝皂苷与人血清白蛋白之间主要靠疏水作用结合.同时采用同步荧光技术考察了绞股蓝皂苷对HSA构象的影响.     

邻菲罗啉铜与人血清白蛋白相互作用的研究

在模拟生理条件下,用荧光光谱法,圆二色谱法以及位点竞争实验研究了邻菲罗啉铜(Cu(phen)23+)与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用.结果表明,Cu(phen)23+对HSA的猝灭机制属于静态猝灭过程.由Lineweaver-Burk方程计算了不同温度下的结合常数.由vant Hoff方程和结合常数求出了体系的焓变值和熵变值,焓变值(-10.50kJ/mol)和熵变值(59.28J.mol-1.K-1)表明,静电作用力是维持Cu(phen)23+-HSA复合物稳定的主要作用力.位点竞争实验揭示了Cu(phen)23+在HSA上的结合位点主要在site I.圆二色谱实验结果表明Cu(phen)23+与HSA结合后,HSA中α-螺旋含量减少,说明HSA的构象和微环境发生了改变.     

苦杏仁苷与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱法,研究了苦杏仁苷与人血清白蛋白(HSA)在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中相互作用的情况.研究表明,苦杏仁苷通过静态机理猝灭了HSA的内源荧光.并计算得到苦杏仁苷与HSA的结合常数和结合位点数.通过热力学数据,推断出苦杏仁苷与人血清白蛋白之间主要靠氢键和范德华力结合.同时采用同步荧光技术考察了苦杏仁苷对HSA构象的影响.     

银(Ⅰ)与血清白蛋白的结合及其后续效应

等离子点pH(5.4)条件下,用平衡透析法和紫外光谱、荧光光谱、共振散射光谱研究了Ag(Ⅰ)与人血清白蛋白(bovine serum albumin,简称BSA)的结合.Scatchard图分析表明,Ag(Ⅰ)在HSA或BSA中有强弱两类结合部位,通过计算机拟合获得结合的逐级稳定常数值.紫外扫描发现Ag(Ⅰ)与HSA或BSA的结合存在滞后效应,表明Ag(Ⅰ)与HSA或BSA的结合可能诱导蛋白质构象发生缓慢变化(A～B),测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数.通过Ag(Ⅰ)-HSA和Ag(Ⅰ)-BSA体系的紫外光谱,推测Ag(Ⅰ)与血清白蛋白中的硫结合形成直线型或近似直线型的配合物.利用荧光猝灭法计算出Ag(Ⅰ)-HSA和Ag(Ⅰ)-BSA体系的Stern-Volmer 常数和双分子猝灭速率常数.共振散射光谱结果分析表明Ag(Ⅰ)的结合可使白蛋白分子趋于聚集.     

头孢唑啉钠与牛血清白蛋白的相互作用研究及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢唑啉钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,考察了Pb2+,Fe3+,Cr3+,Ni 2+和Cu2+对CS与BSA相互作用的影响,计算了不同温度下的热力学参数、静态结合常数和结合位点数.结果表明,CS对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,两者之间的作用主要是氢键或范德华力,CS在BSA中的结合位点主要位于ⅡA.Hill系数值略小于1,表明药物之间有弱的负协同作用.同步荧光光谱表明,CS对BSA构象产生一定影响,使BSA腔内疏水环境的极性增强,结合位点更接近于酪氨酸.金属离子对CS与BSA的结合常数和结合位点数均有影响,除Pb2+以外,其他金属离子都降低了其结合能力.     

荧光猝灭法研究Fe(Ⅲ)和Zn(Ⅱ)与血清白蛋白的竞争结合

利用荧光猝灭法,在生理pH值7.43,20℃时,研究了Fe(Ⅲ)-血清白蛋白-Zn(Ⅱ)双金属体系中Fe(Ⅲ)、Zn(Ⅱ)与血清白蛋白相互作用,得出Fe(Ⅲ)与血清白蛋白结合比Zn(Ⅱ)与血清白蛋白结合强,并且在HSA体系中,Zn(Ⅱ)能够促进Fe(Ⅲ)与血清白蛋白的结合.     

还原性巯基修饰的 CdSe/ZnS 量子点合成及其与人血清白蛋白相互作用的研究

以还原型谷光苷肽为修饰剂,在水相中合成了稳定的核壳结构的 CdSe /ZnS 量子点．采用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱研究其与人血清白蛋白（HSA）的相互作用,研究表明：CdSe /ZnS 量子点对 HSA 内源荧光的猝灭机制属于形成复合物引起的静态猝灭,28℃时猝灭常数为2．1＆#215;105 Lmol -1,结合常数为2．8＆#215;105,结合位点数为1．0,量子点与 HSA 的结合力为静电作用力,量子点对 HSA 的构型未改变．     

Fe~(3+)离子与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱分析

利用荧光光谱法和紫外吸收光谱法在298、306和313K的温度下研究了Fe3+与牛血清白蛋白(BSA)在生理缓冲液(pH=7.4,Tris-HCl)中的相互作用。实验结果表明:BSA受到Fe3+的作用发生静态猝灭过程,并得到相互作用的结合常数K、结合位点数n以及相应的熵和焓等热力学参数。进一步发现:Fe3+与BSA主要通过静电力发生相互作用,吉布斯自由能变为负值说明相互作用发生结合是自发过程,能量转移理论计算得到结合距离r为5.10nm。同步荧光光谱实验表明Fe3+诱导BSA构象发生变化。     

共振Rayleigh散射研究I-与血清白蛋白的结合平衡

采用共振Rayleigh散射并结合平衡透析法研究了I-与人血清白蛋白(humanserumalbumin,简称HSA)或牛血清白蛋白(BovineSerumAlbumin,简称BSA)结合平衡.观测到I-对HSA和BSA的共振Rayleigh散射、倍频散射有增强效应，却导致荧光猝灭.平衡透析结果表明I-与血清白蛋白的结合平衡不符合Scatchard模型，却能较好地符合相平衡分配规律，表观相分配常数受pH影响，其数量级为104.Cl-和其他阴离子很可能是通过改变溶液的离子强度影响I-的结合.根据不同的pH条件下的实验结果，推测I-是与白蛋白上质子化的碱性氨基酸残基结合.     

Equilibrium dialysis study on the interaction between Cu(Ⅱ) and HSA or BSA

The interaction of Cu(Ⅱ) and human serum albumin (HSA) or bovine serum albumin (BSA) at physiological pH is studied by equilibrium dialysis. The successive stability constants are obtained by non-linear least square methods fitting Bjerrum formula. For both the Cu(Ⅱ)-HSA and Cu(Ⅱ)-BSA systems, the order of magnitude of K 1 and K 2 was found to be ≈10 4 mol -1·dm 3. There are about twenty stoichiometry binding sites found in one HSA or BSA molecule. They can be divided into two or three sets. Results of equilibrium dialysis experiments suggest that there exists one strong metal binding site in both Cu(Ⅱ)-HSA and Cu(Ⅱ)-BSA. It is the imidazol group nitrogen atoms of His 3 that are primarily concerned with copper binding site. After reaching dialysis equilibrium, there is the interaction among the different binding sites, the values of K all deviate from the simple statistical effect except for K-1 and K-2 in both Cu(Ⅱ)-HSA and Cu(Ⅱ)-BSA systems, and the positive cooperative effect is found.     

Equilibrium dialysis study on the interaction between Cu(II) and HSA or BSA

The interaction of Cu(II) and human serum albumin (HSA) or bovine serum albumin (BSA) at physiological pH is studied by equilibrium dialysis. The successive stability constants are obtained by non-linear least square methods fitting Bjerrum formula. For both the Cu(II)-HSA and Cu(II)-BSA systems, the order of magnitude of K₁ and K₂ was found to be ≈10⁴ mol⁻¹· dm³. There are about twenty stoichiometry binding sites found in one HSA or BSA molecule. They can be divided into two or three sets. Results of equilibrium dialysis experiments suggest that there exists one strong metal binding site in both Cu(II)-HSA and Cu (II)-BSA. It is the imidazol group nitrogen atoms of His³ that are primarily concerned with copper binding site. After reaching dialysis equilibrium, there is the interaction among the different binding sites, the values ofK all deviate from the simple statistical effect except forK ₁ and K₂ in both Cu(II)-HSA and Cu(II)-BSA systems, and the positive cooperative effect is found.     

Zn(Ⅱ)、Mn(Ⅱ)竞争结合人血清蛋白研究

用平衡透析法在生理pH值（7．43）条件下，研究了等摩尔比的Zn（Ⅱ）与Mn（Ⅱ）离子竞争结合人血清白蛋白（HSA）。Scatchard图分析表明，Zn（Ⅱ）与Mn（Ⅱ）在HSA中没有共同的强结合位点，在竞争和非竞争结合时，Zn（Ⅱ）的强结合位点数目均为1，Mn（Ⅱ）的强结合位点数目均为2。Hill图分析说明Zn（Ⅱ）与Mn（Ⅱ）之间具有一定的正协同效应。     

人血清白蛋白铜输运过程的电子光谱及理论解析

本文在生理条件下,测定了Cu~(2 )-HSA、Cu(L-His)_2和L-His-Cu~(2 )-HSA络合物在水溶液中的吸收光谱,使用DSCPCF理论模型分别对其d-d跃迁谱进行了解析。     

EMND与人血清白蛋白的分子作用机制

微波条件下,运用一锅法合成了二氢嘧啶-2-酮的衍生物—5-乙酯基-6-甲基-4-(4-硝基苯基)-3,4-二氢嘧啶-2-酮(EMND).运用同步荧光光谱、位点竞争结合实验、荧光共振能量转移(FRET)理论以及分子模拟技术研究了EMND与人血清白蛋白(HSA)的分子作用机制.实验结果表明:EMND与HSA的结合位点位于色氨酸(Trp214)附近,EMND的结合位点位于HSA的IIA亚域.通过FRET理论计算得出EMND与色氨酸残基的结合距离r=4.25nm,说明EMND与HSA之间能够发生非辐射能量转移.分子模拟表明EMND结合到HSA IIA亚域的疏水空腔,它们之间存在氢键作用,进一步印证了同步荧光及位点竞争结合实验结果.本研究对于在分子水平上理解小分子与生物大分子的相互作用本质以及设计基于二氢嘧啶-2-酮的药物等都有一定的参考作用.     

用荧光猝灭法研究人血清白蛋白与吲哚美辛的结合反应

应用荧光光谱法研究了吲哚美辛与人血清白蛋白(HSA)的相互作用. 发现吲哚美辛对HSA的荧光有较强的猝灭作用. 采用两种计算结合常数K^A的方法， 并对两种计算方法进行比较. 探讨了温度对吲哚美辛与HSA结合反应的影响， 得到了不同温度下的结合常数 K^A 与结合位点数n值. 进一步探讨了一些金属离子对吲哚美辛与HSA结合常数的影响. 根据热力学常数确定了它们之间的主要作用力类型.     

芦丁与牛血清蛋白在不同条件下的相互作用研究

 依据芦丁对牛血清蛋白(BSA)的内源荧光的猝灭作用,采用荧光猝灭法研究了芦丁与血清白蛋白在不同条件下的相互作用.结果表明,芦丁与BSA之间主要因静电相互作用而发生结合反应,这一结合反应导致了蛋白质的荧光发生了猝灭,但并没有引起BSA的构象发生明显改变.芦丁与BSA的结合反应常数受介质pH、离子强度和金属离子种类影响明显.该结合常数在介质pH为8.0时具有最大值,但随离子强度的增加而减小,因Cu²⁺、Zn²⁺、Co²⁺、Fe²⁺、Mn²⁺的存在而增加.