高效液相色谱中的蛋白质手性固定相

对近年来报道的各种高效液相色谱蛋白质手性固定相的研究进行了综述.主要介绍了蛋白质手性固定相的制备、分类、组成、性质、拆分机理及其应用,讨论了各类蛋白质手性固定相的优缺点,指出了目前存在的问题和今后的研究方向.     

Pb~(2+)与人血清白蛋白的相互作用

用平衡透析和差示吸收光谱法详细研究了Pb2+与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.平衡透析研究结果表明,Pb2+与HSA的相互作用明显受到缓冲溶液pH影响,在pH 6.3和pH 5.4时,Pb2+在HSA上的强结合位点数分别是2.1个和1.1个,弱结合位点数分别为7.0个和2.4个,通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了Pb2+-HSA体系的逐级稳定常数,Hill系数表明Pb2+与HSA的结合具有负协同效应.使用差示吸收光谱法研究物质的量比为1∶1的Pb2+-HSA体系的电荷转移谱带,发现组氨酸咪唑基是Pb2+在白蛋白中的优先配位基团.进一步根据Zn2+与Pb2+竞争结合HSA上的强结合位点,推断Pb2+在HSA中优先结合位点是位点A.     

反相高效液相色谱法测定痕量钴和镍

在ＫＩＯ４存在下，新有机试剂２（－２－苯并噻唑偶氮）－５－磺丙氨基苯酚与Ｃｏ（Ⅲ）和Ｎｉ（Ⅱ）反应形成水溶性、紫红色１∶２配合物而被保留在Ｃ１８硅氧烷键合固定相上，用含有７．５ｍｍｏｌ／Ｌ醋酸铵的甲醇－丙酮－乙醇－水（２７∶１６∶５∶５２，Ｖ／Ｖ）流动相洗脱，在５２５ｎｍ处检测，Ｃｏ（Ⅲ）－和Ｎｉ（Ⅱ）－ＢＴＡＳＰＡＰ配合物在４ｍｉｎ内获得完全分离。最小检测量分别为０．２ｎｇ和０．０９ｎｇ。该方法应用于铝合金试样中钴、镍的分离测定。     

亚甲基蓝流动注射分光光度法测定水中微量ClO2

ＣｌＯ_2在污水处理和饮用水消毒中代替液氯已逐渐为人们所接受,但在ＣｌＯ_2的检测中关键的问题在于消除其他氯的含氧化合物的干扰,因此,准确、灵敏地测定在其他氯的含氧形态存在下微量ＣｌＯ_2是很有实际意义的。研究了用白亚甲基蓝(ＬＭＢ)作显色剂,利用反相流动注射法测定水中有Ｃｌ_2,ＣｌＯ-,ＣｌＯ-2,ＣｌＯ_(3)~-共存时低质量浓度的ＣｌＯ_2。结果表明:ＣｌＯ_2的线性范围为0～1.91ｍｇ/Ｌ,检测下限为0.028ｍｇ/Ｌ;氯气和次氯酸可用草酸作掩蔽剂消除,ＣｌＯ_(3)~-不干扰测定,ＣｌＯ_(2)~-的最大允许量是3.0ｍｇ/Ｌ。     

钼蓝分光光度法测定L-抗坏血酸的研究

对钼蓝法测定 L—抗坏血酸的方法原理和可靠性进行了进一步的研究。结果是在硫酸和磷酸离子的存在下,用 L—抗坏血酸还原钼酸铵形成的钼蓝化合物在 L—抗坏血酸的含量为4～24μg/mL 范围内符合朗伯—比耳定律。方法简单、快速,灵敏、准确。     

镍离子诱导牛血清白蛋白构象变化的动力学机理研究

用差示紫外吸收光谱法研究了镍离子与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的动力学过程,发现它们之间的相互作用是一个连串反应过程,首先是镍离子与BSA的一个快速络合反应,然后是镍离子诱导BSA发生了构象变化,这个构象变化过程是一个正向和逆向均为一级反应的对峙反应,而不是文献报道的简单一级反应。     

Pb2+与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法详细研究了模拟生理pH值为6．3条件下,Pb^2＋与人血清白蛋白（HSA）或牛血清白蛋白（BSA）的结合平衡。Scatchard图分析表明,Pb^2＋在BSA和HSA中分别有1．6和1．8个强结合位点,通过非线性最小二乘法拟合Bierrum方程,得到了Pb^2＋-HSA体系和Pb^2＋-BSA体系的逐级稳定常数,其中K1,K2均明显大于其余K值。Hill系数分析表明,Pb^2＋与HSA或BSA的结合存在弱负协同效应。