猪去氧胆酸与BSA相互作用研究

目的:采用荧光光谱法研究猪去氧胆酸(HDCA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法:根据25℃及37℃温度下HDCA对BSA的荧光猝灭作用,通过Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数以判断荧光猝灭类型,采用双对数方程计算HDCA与BSA的结合常数(KA)和结合位点数(n),最后采用热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:HDCA对BSA的荧光淬灭作用属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,HDCA与BSA的结合常数分别为0.258×106 L·mol-1和0.453×104 L·mol-1,结合位点数分别0.92和0.62.由于热力学参数焓变(ΔH=-258.72 KJ·mol-1)和熵变(ΔS=-0.76 J·mol-1·K-1)均小于零,因此确定HDCA与BSA之间的作用力主要为氢键和范德华力作用.结论:HDCA与BSA通过氢键和范德华力形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.     

N,N-双(2-羟基-5-氯苄基)-正丁胺与牛血清白蛋白相互作用的研究

在不同温度下,研究了N,N-双(2-羟基-5-氯苄基)-正丁胺(HN)作用于牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭光谱,同步荧光光谱.结果表明:HN可以形成HN-BSA复合物,还可以对牛血清白蛋白的荧光强度进行强烈猝灭,它的荧光猝灭的机理是动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及ΔH,ΔG,ΔS等热力学参数.结果表明HN与BSA以1:1结合,其反应主要是熵驱动的疏水作用力.     

光谱法研究利培酮与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在模拟人体生理条件下,采用多种光谱法研究了牛血清白蛋白(BSA)与利培酮(RI)猝灭反应的信息.研究表明:加入RI后,通过动态猝灭机制,BSA的荧光强度明显下降.通过计算得出RI与BSA的速率常数(Kq)、猝灭常数(Ksv)、结合位点数(n)、结合常数(Kc)和Hill系数(nH).使用范托夫方程测定热力学参数、焓变化(ΔH),熵变(ΔS)和吉布斯自由能(ΔG).结果表明,RI与BSA的相互作用是自发的.静电作用力是主要的作用力类型.同步荧光光谱表明结合位点更接近于色氨酸,RI对BSA构象产生一定的影响.RI与BSA的结合位点主要位于BSA的亚螺旋域ⅡA中.nH≈1,表明RI分子之间对结合反应几乎无协同作用.同时还探讨了共存金属离子对RI与BSA结合作用的影响.     

离子液体双水相中单宁酸与胰蛋白酶的相互作用研究

运用荧光光谱和紫外光谱,研究在离子液体双水相体系中单宁酸与胰蛋白酶的相互作用.结果表明,TA对TP产生荧光猝灭作用,且属于静态猝灭过程.计算得到在298 K和310 K下的结合常数分别为1.771×105 L·mol-1和1.216×105 L·mol-1,结合位点数分别为1.3和1.2.热力学参数表明TA与TP之间的相互作用力类型为疏水作用.     

生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

偶氮类食品着色剂诱惑红与蛋溶菌酶的相互作用研究

采用荧光光谱、紫外吸收光谱和计算机模拟分子对接研究了偶氮类食品着色剂诱惑红与蛋溶菌酶的相互作用.讨论了诱惑红对蛋溶菌酶荧光的猝灭机理,属于静态猝灭.测定了诱惑红与蛋溶菌酶反应体系的结合常数和结合位点数,根据热力学参数焓变(ΔH>0)和熵变(ΔS>0)可推断诱惑红和蛋溶菌酶的相互作用力为典型的疏水作用力.在298、304、310 K温度下,两者间的结合常数分别为17897、19865、23267.     

分子光谱法研究恩替卡韦和牛血清白蛋白之间的相互作用

利用分子光谱技术研究了恩替卡韦和牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.恩替卡韦对牛血清白蛋白荧光的猝灭机制属于静态猝灭.在25,35和45℃下,恩替卡韦和牛血清白蛋白之间的结合常数分别为9.13×103,7.96×103,5.46×102L/mol,相应的结合位点数n分别为0.781,0.780,0.751.三个温度下的热力学参数变化值(ΔH,ΔG和ΔS)以及园二色谱的研究表明:结合反应的主要作用力类型为疏水作用力,熵变化驱动该结合反应而焓变化不利于该结合反应.根据Forster非辐射能量转移理论,测得恩替卡韦与BSA之间的结合距离为2.7 nm.根据同步荧光光谱证明牛血清白蛋白与恩替卡韦结合位点接近牛血清白蛋白的Thr色氨酸残基.     

甲磺酸帕珠沙星与牛血清白蛋白作用的光谱法研究

用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了甲磺酸帕珠沙星(PM)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,PM可使BSA的荧光强度显著降低;求得16℃和27℃下二者的结合常数分别为KA1=1.209×104,KA2=8.978×103,结合位点数分别为n1=0.92,n2=0.85;BSA色氨酸残基和帕珠沙星分子间的距离r=6.46 nm,其热力学参数(27℃)ΔHθ=-19.50 kJ.mol-1,ΔSθ=10.67 J.K-1.mol-1,ΔGθ=-22.70 kJ.mol-1,同时确定了PM与BSA主要以疏水作用力和静电作用力相结合,而非单一作用力.     

光谱法研究呋塞米与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱技术,研究了呋塞米与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究结果表明,呋塞米与牛血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;呋塞米与BSA在298K和308K时的结合常数和结合位点数分别为6.498×104L.mol-1、0.9197,2.985×104L.mol-1、0.8611;通过热力学计算所得到的反应热力学参数表明,二者是通过范德华力和氢键相结合的自发反应过程;应用同步荧光光谱技术考察了呋塞米对BSA构象的影响.     

采用荧光猝灭法研究穗花杉双黄酮与牛血清白蛋白的相互作用

目的:运用荧光猝灭法研究不同温度下穗花杉双黄酮(AMF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法:采用荧光光谱研究AMF与BSA之间的猝灭类型,计算二者之间的结合常数及结合位点数等.结果:穗花衫双黄酮能使BSA发生内源性荧光猝灭,属静态猝灭机制.在298,308,318 K下,AMF与BSA结合常数分别为6.73,6.38,6.17 L·mol-1,结合位点数n近似为1;热力学分析表明AMF与BSA之间结合力为静电力作用;同步荧光光谱表明AMF使BSA构象发生改变,且色氨酸所处微环境的疏水性增强.结论:荧光猝灭法可用于AMF与BSA之间结合反应的研究,方法简便,灵敏度高.     

荧光光谱法研究3-吡唑啉基叶绿素-a衍生物和牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法、同步荧光光谱、紫外-可见分光光度法研究3-吡唑啉卟吩f-2甲酯（Mf2-5）、3-吡唑啉卟吩f-3甲酯（Mf3-5）与牛血清白蛋白（BSA）的相互结合反应．实验表明Mf2—5、Mf3—5与牛血清白蛋白的相互结合作用为静态猝灭过程,在溶液中二者以物质的量之比1：1牢固结合,25℃时其结合反应的平衡常数分别为：KMf2-5=6．14×10^5L·mol^-1,KMf3—5=1．02×10^5L·mol^-1．根据Ft~rster非辐射能量转移机理,求算了给体（BSA）与受体（Mt2-5、Mf3-5）间距离r和能量转移效率E分别为：rMf2-5=4．48nm,rMf3-5=4．86nm,EMf2-5：0．24,EMf3—5=0．20．并推测了二者之间的主要作用力为疏水作用力．     

乙氧基血根碱与人血清白蛋白的相互作用

研究了血根碱与人血清白蛋白（HSA）之间的结合特征．采用荧光光谱法,计算在不同温度下乙氧基血根碱与HSA相互作用的结合常数与结合位点数．实验结果显示,在290K,300K,310K时乙氧基血根碱与人血清白蛋白的结合常数分别为1．081×10^5L·mol-1,7．784×10^4L·mol-1,2．397×10^5L·mol-1．结合位点数分别为1．013,0．979,1．071．二者之间的主要作用力为氢键和范德华力．这表明血根碱与人血清白蛋白之间作用生成了无荧光效应的复合物,属静态猝灭．     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

山梨酸钾与蛋白质相互作用的荧光和共振光散射光谱研究

 用荧光光谱和共振散射光谱(RLS)对山梨酸钾(PSA)与牛血清蛋白(BSA)在溶液中的相互作用进行了研究,探讨了PSA对BSA荧光和共振光散射猝灭的机理,测定了该反应的表观结合常数及结合位点数。在288和293 K时的表观结合常数分别为2.23×10³和2.74×10³ L·mol^-1,其相应的结合位点数分别为1.02和0.99。利用热力学参数确定了分子间的作用力性质,作用过程是自发的,作用力主要是电子作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象有一定的影响。基于Forster非辐射能量转移理论估算了山梨酸钾与蛋白质之间的结合距离。     

嘧霉胺与牛血清白蛋白结合作用的热力学特征研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱等研究了不同温度下嘧霉胺(Pyrimethanil,简称PMT)与牛血清白蛋白(bovine serum albu-min,简称BSA)结合作用的光谱行为.实验表明,PMT对BsA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程和热力学方程等处理实验数据,得到了在25～44℃温度范围内,结合反应的生成常数K_(LB)(平均值:3.512×104 L·mol~(-1))、热力学参数(平均值:△H~θ、△G~θ和△S~θ分别为一1.534 kJ·mol(-1)、-26.77 kJ·mol~(-1)和82.01 J·K~(-1))和结合位点数(平均值:1.030);发现PMT与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,作用力可能主要是静电力;同时探讨了嘧霉胺对BSA构象的影响.这为研究嘧霉胺的毒理作用、生态环境效应和生物学效应等提供了重要信息.     

光谱法研究卟啉-蒽醌化合物及其金属锌配合物与DNA的相互作用

用光谱法研究以二肽链连接的卟啉-蒽醌化合物及其金属锌配合物与DNA的相互作用.结果表明:卟啉-蒽醌化合物及其金属锌配合物与DNA发生外部结合.由紫外-可见光谱滴定数据进行拟合计算出卟啉-蒽醌化合物及其金属锌配合物与DNA相互作用的结合常数分别为2.2×105(mol/L)-1和6.7×105(mol/L)-1.     

铜离子与牛血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱法研究了铜离子（Cu^2＋）与牛血清白蛋白（BSA）的作用机制.实验表明：Cu^2＋对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

胶束增溶分光光度法测定粉丝中微量铝含量

本文以铬天青S（CAS）为显色剂、溴化十六烷基吡啶（CPB）表面活性剂为增溶剂,建立了高灵敏测定粉丝中微量铝含量的胶束增溶分光光度法．在HAc—NaAc介质中,铝、CAS和CPB形成蓝色三元配合物,其最大吸收波长为632．5nm,表观摩尔吸光系数达1．05×10^5L·mol^-1·cm^-1．铝浓度在0．2～2．8×10^-4g·L^-1范围内符合比尔定律,检测限为1．2×10^-5g·L^-1．进行加标回收实验,得到了满意的结果．     

基于八羧基酞菁铝近红外荧光检测铜（Ⅱ）离子

探讨了八羧基酞菁铝的分子光谱性质,利用八羧基酞菁铝的荧光光谱（最大激发波长620nm,最大发射波长698nm）近红外特性,建立了一种荧光猝灭法检测Cu2＋的新方法。考察了各种因素的影响,实验表明：在优化条件下,（pH 4.5、八羧基酞菁铝浓度5.0×10^-6mol.L^-1、反应时间5min、反应温度为室温）该方法的线性范围2.5×10^-6mol.L^-1～3.0×10^-5mol.L^-1（R=0.9974）,检出限8.3×10^-7mol.L^-1.利用该方法测定了实际水样中Cu^2＋的含量。