固定化L—天冬酰胺酶间催化反应的动力学模型

测定了３７℃下以固定化Ｌ－天冬酰胺酶为催化剂，５０μｍｏｌ／ＬＬ－天冬酰胺的Ｔｒｉｓ缓冲液为底时歇反应转化率，并用建立的数学模型对反应过程进行拟合。计算结果表明，提出的传质－催化反应动力学模型能罗好地描述反应过程，并揭示固定化酶的传质－催化过程受扩攻作用控制。     

固定化L—天冬酰胺酶连续催化过程的数学描述

研究了固定化Ｌ－天冬酰胺酶连续化血浆过程，提出描述固定化酶连续催化过程的反应动力学模型，得到的拟合曲线能够和实验值较好地吻合，表明该数学模型能适用于类似血浆的生物流体     

固定化L-天冬酰胺酶间歇催化反应的动力学模型

测定了３７°Ｃ下以固定化Ｌ－天冬酰胺酶为催化剂,５０μｍｏｌ／ＬＬ－天冬酰胺的Ｔｒｉｓ缓冲液（ｐＨ＝７．４）为底物的时歇反应转化率,并用建立的数学模型对反应过程进行拟合。计算结果表明,提出的传质－催化反应动力学模型能较好地描述反应过程,并揭示固定化酶的传质－催化过程受扩散作用控制。     

聚乙烯醇固定化细胞生产L—天门冬氨酸的研究

用聚乙烯醇作为主要载体，用共混，复合和加入多种助剂的方法，对固定天门冬氨酸酸的大肠杆菌，研究了固定化细胞的性质及固定化细胞的储存稳定性，探索了固定化细胞间隙和连续发酵生产Ｌ－天门冬氨酸的生产工艺，获得了间隙和连续发酵的生产能力及固定化细胞的半寿期。     

聚乙烯醇固定化细胞生产L－天门冬氨酸的研究

用聚乙烯醇作为主要载体，用共混、复合和加入事种助剂的方法，对固定天门冬氨酸酶的大肠杆菌，研究了固定化细胞的性质及固定化细胞的储存稳定性。探索了固定化细胞间隙和连续发酵生产Ｌ－天门冬氨酸的生产工艺．获得了间隙和连续发酵的生产能力及固定化细胞的半寿期．     

酶解双醛淀粉固定化脲酶性质的研究

采用酶解双醛淀粉固定化脲酶并对其固定化脲酶性质进行了研究。结果表明,酶解双醛淀粉固定化脲酶以后,载体之间形成较大的团状。酶解双醛淀粉载体固定化脲酶量达到24.3%。对固定化脲酶的性质研究表明,酶解双醛淀粉固定化脲酶的最适pH6.0,最适温度为70℃,具有很好的储存稳定性和较高的米氏常数,固定化脲酶重复使用10次后,活力下降了约25%。以上结果表明酶解双醛淀粉能有效固定化脲酶,是一种新型高效的固定化酶载体。     

大孔树脂固定化葡萄糖异构酶及其动力学研究

研究了用大孔径聚丙烯腈树脂固定化葡萄糖异构酶的方法及固定化酶的性质．固定化酶活力达到４．６２９６×１０－６ｍｏｌ·ｇ－１·ｓ－１左右．同时研究了固定化酶的反应动力学，测得其米氏常数Ｋｍ＝６．００ｍｏｌ·Ｌ－１，最大反应速度Ｖｍａｘ＝１．４０×１０－５ｍｏｌ·ｇ－１·ｓ－１．     

固定化β-葡萄糖苷酶的酶学性质

以壳聚糖微球为载体构建了固定化β-葡萄糖苷酶,研究了固定化和游离β-葡萄糖苷酶的酶学性质.结果表明:固定化和游离β-葡萄糖苷酶的最适pH均为4.5;固定化β-葡萄糖苷酶的最适温度为60℃,比游离酶低5℃;固定化β-葡萄糖苷酶的pH稳定性和贮存稳定性明显高于游离酶,但热稳定性略低于游离酶;固定化和游离β-葡萄糖苷酶的表观米氏常数和米氏常数分别为0.52 mmol/L和2.4 mmol/L;固定化β-葡萄糖苷酶重复分批酶解10 g/L的纤维二糖,其操作半衰期为31 d左右.     

聚乙二醇改性壳聚糖固定化L-天门冬酰胺酶反应性质研究

研究了聚乙二醇改性壳聚糖(PEG-CS)固定化L-天门冬酰胺酶催化缓冲液中天冬酰胺的反应过程,考察了底物浓度、给酶量、温度、搅拌速率等条件对固定化酶在缓冲液中间歇催化反应过程的影响;以及底物浓度、流量、温度、床层高度等因素对固定化酶在缓冲液中连续催化反应过程的影响。实验结果表明:在适当的反应条件下,聚乙二醇改性壳聚糖固定化L-天门冬酰胺酶可以很好地水解缓冲液中的天冬酰胺。     

环氧化硅胶固定木瓜蛋白酶及其动力学性质

以硅胶为载体,γ-环氧丙基氧丙基三甲氧基硅烷为偶联剂,对木瓜蛋白酶进行了固定化.最适固定化条件如下:温度为25℃,pH为8.0,时间为18 h,酶量为每100mg环氧化硅胶固定24 mg酶.同时以酪蛋白为底物,研究了固定化条件对酶活力回收的影响,并比较了固定化酶和溶液酶的动力学性质,结果表明:固定化酶的最适pH和最适温度都比溶液酶有所提高,且有较好的操作稳定性.     

乙二胺羟丙基壳聚糖固定化天门冬酰胺酶的研究

研制了新型壳聚糖胺基衍生物-乙二胺羟丙基壳聚糖（EDA-HPCS）,并将其用于固定天门冬酰胺酶,分别考察了甲醛活化载体和戊二醛活化载体对固定化酶活力的影响,结果表明,在适当的固定化条件下,甲醛活化EDA-HPCS的固定化酶活力约为30U/g载体,而戊二醛活化EDA-HPCS固定化酶活力约为16U/g载体。     

陶瓷-壳聚糖复合材料固定真菌漆酶

以陶瓷为第一载体,壳聚糖为二次载体,戊二醛为交联剂,采用共价结合和吸附联用法制备固定化漆酶。考察了漆酶固定化的影响因素,并对固定化漆酶的性质进行了研究。结果表明,漆酶固定化的适宜条件为0.15g壳聚糖-陶瓷复合载体,加入3mL 1.25?mg/mL漆酶磷酸盐缓冲溶液（0.1mol/L, pH4.0）,在4℃固定24h。酶的固定化效率是51.0%,固定化酶的酶活是55.87U/g,最适pH为3.0,最适温度分别为25℃和50℃。该固定化酶具有良好的贮存和操作稳定性。在pH3.0,温度25℃时,固定化酶对2,2-连氮基-双-(3-乙基苯并二氢噻唑啉-6-磺酸)二铵盐的表观米氏常数为66.64μmol/L。     

光合细菌固定化及其对铜绿微囊藻的抑制

为探讨光合细菌固定化后对铜绿微囊藻的抑制作用,比较了光合细菌的5种不同固定化方法及其特性,确定了最佳的固定化方法;在实验室条件下进行菌藻共同培养,通过试验研究了固定化后的光合细菌与游离光合细菌对铜绿微囊藻生长的影响差异并确定了固定化光合细菌的最佳投加量。结果表明：采用沸石、碳酸钙和海藻酸钠混合包埋光合细菌的固定化方法最佳;固定化光合细菌对铜绿微囊藻抑制作用显著,为83.55%,而相同量的游离光合细菌的抑制作用只有26.81%;最佳固定化光合细菌投加量为36 g / L。     

离子交换树脂固定接枝脂肪酶

 酶法是制取生物柴油的一种新型方法,而酶的重复利用率直接影响该法的运行成本.本文采用吸附法将碱性脂肪酶L4固定在4种不同树脂上,对比了利用不同树脂和在不同酶液浓度条件下的固定化效果,然后采用吸附-交联法将脂肪酶固定在树脂DK110上,考查交联方式和交联剂浓度对酶固定化的影响以及固定化酶的重复使用稳定性.结果表明：大孔型离子交换树脂DK110的固定化效果最好,酶液浓度对脂肪酶固定化影响显著.交联方式对固定化效果有显著影响,酶液先与戊二醛混合后加入树脂载体(JL1)所获得的酶活最大(340U/g),酶液、戊二醛与树脂载体同时混合(JL2)重复使用稳定性最好.该研究为固定酶法制取生物柴油奠定了基础.     

乙醇脱氢酶在聚苯胺-聚丙烯酸修饰电极上的固定及表征

采用循环伏安法在铂电极上于0．5mol／L苯胺-2．5mol／LHCI-15％（质量分数）聚丙烯酸的水溶液中制备聚丙烯酸掺杂的聚苯胺膜；并在0．25mol／L磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲溶液（pH=7）中测试掺杂后的聚苯胺膜的电化学性能，聚苯胺-聚丙烯酸（PAn-PAA）复合膜修饰电极在电位为-0．2～0．4V时出现1对稳定的氧化还原峰，与PAn修饰电极相比，它在此中性缓冲溶液中具有更好的导电性和电化学活性，可用作固定酶的载体和酶催化反应的电子传递媒介。实验中采用两步法将乙醇脱氢酶（ADH）固定至PAn-PAA复合膜中，用循环伏安（CV）、交流阻抗（EIS）和扫描电镜（SEM）等方法对固定乙醇脱氢酶前后膜的性能进行表征。结果表明ADH已固定至复合膜中。     

氨基功能化SBA-15分子筛的制备及对纤维素酶的固定化

采用共缩聚法制备了氨基功能化SBA-15介孔分子筛,以此为载体,戊二醛作交联剂,进行了纤维素酶固定化.考察了戊二醛浓度、给酶量、pH、固定化时间等因素对固定化的影响,确定了固定化最佳条件,并对固定化酶的酶学性质进行了研究.结果表明,固定化酶最适作用温度60℃,最适作用pH为4;固定化酶Km值3.61 mg·mL-1;固定化酶的热稳定性、操作稳定性、贮存稳定性均明显高于游离酶.     

酚降解性活性污泥的固定化研究

实验确定了以聚乙烯醇(PVA)为包埋剂固定化活性污泥的最佳条件,制备得到了固定化降解苯酚的活性污泥.最佳条件为:PVA质量浓度为100 g/L,交联剂pH值为7.0.固定化后活性污泥性能得到明显改善,缩短或消除了活性污泥降解苯酚的延滞期,可在较短时间内达到高降解率,对于质量浓度为1 500g/L的含酚废水,前5日的降解率可达98.3%.     

固定化乳酸脱氢酶的催化性质研究

研究了固定化乳酸脱氢酶(LDH)的制备和催化性质,讨论了戊二醛体积分数、酶的偶联时间、pH值对酶固定化的影响.对游离酶和固定化酶催化性质的研究结果表明:酶促反应最适pH分别为9.2和10.2,最适温度分别为51℃和50℃,米氏常数分别为16.2 mmol/L和0.7 mmol/L.与游离酶相比,固定化酶的活力稳定性更佳,有更好的贮存稳定性和复用性.     

羧甲基纤维素-壳聚糖胶囊固定化蔗糖酶

利用复凝聚法制备了粒径约3.0 mm的羧甲基纤维素-壳聚糖胶囊,并用其固定化蔗糖酶.羧甲基纤维素-壳聚糖胶囊固定化蔗糖酶的最佳制备工艺条件是:蔗糖酶溶于质量分数为0.02的壳聚糖溶液,滴入质量分数为0.015羧甲基纤维素溶液中并在其中固化24h.固定化酶耐酸性好,在pH 3.6～5.0范围内其活性基本保持不变,而游离酶...