Ca~(2+)和CaM在IAA诱导小麦芽鞘伸长中的作用

应用 Ca~(2+)抑制剂和 CaM(钙调素)拮抗剂,对 Ca~(2+)和 CaM 在 IAA诱导小麦芽鞘伸长中的作用进行了研究.结果表明,小于0.5 mmol/L Ca~(2+)可明显促进小麦芽鞘切段伸长,并能加强 IAA 对伸长的促进,1mmol/L 以上Ca~(2+)则有抑制伸长的作用.Ca~(2+)通道抑制剂 Co~(2+)和 La~(3+)、CaM 拮抗剂CPZ(氯丙嗪)明显抑制芽鞘切段伸长,也降低 IAA 促进伸长的效应.因而,可以认为 Ca~(2+)介入 IAA 诱导细胞的伸长过程,Ca~(2+)通过 CaM 发挥其生理功能.     

间歇性低氧及运动对大鼠红细胞膜Na+-K+-ATP酶和Ca2+-Mg2+-ATP酶活性的影响

Wistar雄性大鼠分为常氧对照组、常氧运动组、低氧对照组、低氧运动组.分别对常氧运动、低氧运动组进行游泳训练,对低氧对照、低氧运动组进行低氧刺激.用导管法测血压和心率,用比色法测红细胞膜Na+-K+-ATP酶Ca2+-Mg2+-ATP酶活性,探讨低氧和训练对红细胞膜Na+-K+-ATP酶和Ca2+-Mg2+-ATP酶活性的影响.发现低氧刺激降低大鼠红细胞膜Na+-K+-ATP酶和Ca2+-Mg2+-ATP酶的活性,而适宜负荷运动则可提高以上两种酶的活性.结果表明,间歇性低氧运动对大鼠红细胞膜的Na+-K+-ATP酶和Ca2+-Mg2+-ATP酶活性具有一定的保护作用.     

金属离子对荧光单假胞菌P13生长及抗真菌素合成的影响

以油菜菌核病菌为供试病原菌，探讨11种金属离子对荧光假单胞菌P13的生长及拮抗能力的影响．结果表明，金属离子均对P13的生物量以及抗生素的合成产生一定的影响．与对照相比，金属离子在0．002mol／L的浓度下，Ag^＋，Cr^3＋，Ni^＋能强烈抑制该菌的生长；Ca^2＋，Ti^3＋，Fe^3＋有微弱的促生作用；Al^3＋能强烈抑制P13抗生素的合成，Ca^2＋和Fe^3＋则明显促进抗生素的合成．在不同浓度的Ca^2＋和Fe^3＋下，0．003mol／L的Ca^2＋促进P13的相对效价提高到267％．0．003mol／L的Ca^2＋与0．001mol／L Fe^3＋共同使用时P13的效价增加到291％，说明Ca^2＋和Fe^3＋对P13抗真菌素合成有协同作用．     

重金属镉、铅中毒机制及钙拮抗剂实验治疗研究

该课题以整体动物试验急性和亚慢性染毒研究重金属镉、铅对机体CaM及其依赖酶的影响.试验结果为重金属中毒有CaM参于的假说提供了新的证据.该研究在国内首先系统地研究了钙拮抗剂对镉中毒的保护作用,发现CaM拮抗剂氯丙嗪通过与CaM结合,阻止镉对CaM的异常激活,并诱导肝脏、肾脏组织中金属硫蛋白(MT)的合成,对肝、肾功能及红细胞膜功能、肝组织超微结构都呈现出明显的保护作用.     

模拟失重对钙调蛋白基因表达与人参皂苷合成的影响

在利用回转器模拟失重的生物学效应试验中对人参细胞的钙调蛋白(CaM)基因表达与人参皂苷合成展开研究.结果显示回转处理不仅在初始阶段可以诱导CaM基因表达的提高,而且在处理人参细胞的18h之内,CaM基因表达还呈现波动性变化.说明了Ca 2+ 依赖信号转导系统在转导重力变化刺激信号过程中的复杂性.回转处理还可以诱导人参皂苷的合成与人参皂苷合成相关基因鲨烯合酶基因(squalene synthase gene,sqs)与鲨烯环氧酶基因(squalene epoxidase gene,sqe)的表达.Ca 2+ 螯合剂EGTA、质膜钙通道抑制剂LaCl 3 与细胞内膜钙通道抑制剂钌红(ruthenium red,RR)都可以抑制回转诱导的CaM基因、sqs与sqe的表达,以及提高人参皂苷的合成.这种相关性说明胞外Ca 2+ 的内流与胞内钙库的Ca 2+ 向外流入胞质中,对于回转诱导人参细胞内皂苷含量的升高都是必须的,CaM可能介导了回转诱导人参皂苷合成的模拟失重效应.CaM拮抗剂氯丙嗪(CPZ)与N-(6-aminohexyl)-5-chloro-1-naphthalenesulfonamide(W 7 )可以抑制回转诱导的人参皂苷合成,sqs与sqe的表达也显示了CaM的介导作用.     

钙-钙调素热激信号转导途径研究进展

植物细胞内存在一条新的热激信号转导途径．热激引起细胞内自由钙离子浓度（[Ca^2＋]i）迅速上升,而磷脂酶C／1,3,5一三磷酸肌醇（PLC／IP3）信号系统的参与是热激引起[Ca^2＋]i升高的因素之一．热激也提高钙调素（CAM）基因表达和CaM蛋白的积累,钙调素基因AtCaM3是Ca2＋-CaM热激信号转导途径中的重要成员．钙调素下游信号分子研究表明：AtCaM3通过CaM结合的蛋白激酶AtCBK3或CaM结合的蛋白磷酸酶AtPP7改变热激因子AtHSFAla的磷酸化状态以调节AtHSFAla的活性,进而影响热激蛋白基因的表达,最终影响植株的耐热性．     

钙对铝胁迫下玉米幼苗膜保护酶及其它一些生理指标的影响

本文研究了在Al^3 的胁迫条件下,不同浓度的Ca^2 对玉米幼苗膜保护酶及其它一些生理指标的影响,结果表明：在0．20mmol.L6-1Al63 胁迫下,随着Ca/Al比含量增加,玉米幼苗膜保护酶SOD、POD、CAT活性依次增高,叶绿素、蛋白质含量增加,而脂质过氧化产物MDA含量和质膜透性降低,因此随着Ca^2 浓度的增加,Ca^2 缓解Al^3 对玉米 轩的毒富作用增强。     

渗透胁迫对小麦幼苗生理功能的影响

渗透胁迫下，小麦幼苗根系和叶片ABA，CaM水平提高，保护酶（SOD与POD）活性上升。结果初步表明：第2信号系统Ca^2 /CaM参与了干旱化学信号ABA的传递，引起小麦幼苗根系和叶片SOD，POD活性的升高。     

Ca2+对花生幼苗耐热性的影响

以10mmol／L CaCl2溶液处理花生幼苗叶片后，将花生幼苗置于培养箱在42℃下培养，定时测定幼叶相关生理指标，并观察幼叶超微结构。结果表明：Ca^2＋处理能有效抑制高温胁迫对花生幼苗叶绿素的破坏和光合速率的下降，提高和保护了Ca^2＋-ATPase的活性；Ca^2＋处理能有效减轻高温胁迫对叶绿体、细胞核等细胞器膜结构的损伤。可以认为，Ca^2＋处理能提高花生幼苗的耐热性。     

铜对小麦根质膜H+-ATPase活性的影响

用两相法提取小麦根质膜微囊,研究了铜对质膜H -ATPase活性的影响.硫酸铜(CuSO4)抑制小麦根质膜H -ATPase的活性,其作用具有浓度依赖性.金属离子螯合剂乙二胺四乙酸二钠(EDTA-Na2,200μmol.L-1)可以完全消除CuSO4对H -ATPase活性的抑制效应.检测硫代巴比妥酸反应物质(TBARS)的相对含量,结果显示Cu2 的加入使质膜微囊产生了较多的TBARS,表明Cu2 作用导致细胞膜发生较强的氧化损害.实验结果表明,CuSO4可以减弱小麦根质膜H -ATPase的活性,此效应是由Cu2 引起的;此外,Cu2 导致质膜微囊产生较强的膜脂过氧化.     

木麻黄幼苗小枝质膜离子泵活性对酸雨的响应

对模拟pH4.5～2.5酸雨胁迫3个月后木麻黄幼苗小枝质膜离子泵活性测定结果表明,木麻黄幼苗嫩枝质膜H -ATPase和Ca2 -ATPase对酸雨非常敏感,常随酸雨强度的加大其活性受愈来愈强的抑制.pH4.5～2.5酸雨处理使质膜H -ATPase活性被抑制76.64%～85.88%,而Ca2 -ATPase活性仅为对照的14.12%～4.7%.在pH3.0酸雨处理组,质膜H -ATPase和Ca2 -ATPase活性均出现反弹升高.酸雨对质膜H -ATPase和Ca2 -ATPase活性所产生的相似作用,体现出质膜H -ATPase和Ca2 -ATPase对酸雨胁迫信号具有某种程度上相同的活性响应调节机制.     

Involvement of Ca<Superscript>2+</Superscript>/CaM in the signal transduction of acetylcholine regulating stomatal movement

It has been known that the neurotransmitter acetylcholine (ACh) also exists in plants and is able to regulate the movement of stomata.In another aspect,Ca^2 /CaM as the second messengers have a critical role of signal transduction in stomatal guard-cell,Here we showed that Ca^2 /CaM were also involved in the ACh regulated stomatal movement,In the medium containing Ca^2 ,the Ca^2 channel blockers (NIF and Ver)and CaM inhibitors (TFP and W7 ) could neutralize the ACh induced stomatal opening,however,they are ineffective in the medium containing K^ ,Those results indicated that Ca^2 /CaM were involved in the signal transduction pathway of ACh regulating stomatal movement.     

CaMBP—10调节生长素应答反应机理初探

前期研究发现ＣａＭＢＰ－１０参与植物细胞对生长素应答反应的调节，但调节机理有待阐明，本文表明ＣａＭＢＰ－１０是由于影响质膜Ｈ－ＡＴＰａｓｅ活性，进而影响了质子外泌和细胞伸长，并进一步证明，它对质膜Ｈ－ＡＴＰａｓｅ活性的调节是通过介导该酶磷酸化而实现的最终调节了细胞对激素的应答。     

蚯蚓钙调素结合蛋白的研究

以赤子爱胜蚓(Eisenia Foetida)为材料,通过DEAE-Fast Flow离子交换层析、CaM-Sepharose亲和层析,分离纯化得到蚯蚓钙调素结合蛋白(CaMBPs)。纯化的CaMBPs对CaM激活的环核苷酸磷酸二酯酶活性有抑制作用,而且这种抑制作用可通过加入过量的CaM达到完全恢复。SDS-PAGE显示CaMBPs有3条明显主带,在EGTA存在时表现分子量分别为62, 49和30kD。紫外扫描测定含量分别为7.17%,7.31%和51.8%。用生物素-CaM覆盖法检测到3种CaM结合蛋白,与SDS-PAGE结果一致。酶活性测定实验表明在蚯蚓CaMBPs中有Ca²⁺-ATPase活性,但无NAD激酶活性。     

黄鳝蛋白酶的化学修饰

采用NBS，BrAc，IAC，TNBS，PCMB，PMSF，2-ME7种化学修饰剂及Ca^2 ．Mg^2 ，Na^2 ，K^2 ，Cu^2 等9种金属离子和EDTA试剂对黄鳝蛋白酶进行处理，检测酶活性变化，以研究酶分子中氨基酸侧链基团与酶活性中心的关系。及金属离子和EDTA对酶活性的影响．实验结果表明；NBS．BrAe，IAC，TNBS，PMSF对酶的抑制作用很强，而PCMB，2-ME对酶活性影响不大。说明色氨酸残基、组氨酸残基、赖氨酸残基和丝氨酸残基的化学修饰对酶的活性影响很大。为酶活性的必需基团。而巯基、二硫键等与酶活性无直接关系．Cu^2 ，Ba^2 对酶的活性具有激活作用，Mg^2 ，Li 和K 对酶有轻微的抑制作用，而Pb^2 ，Mn^2 和EDTA对酶有很强的抑制作用，Ca^2 ，Na^2 对黄缮蛋白酶既无明显的激活作用，也无明显的抑制作用．     

盐胁迫下植物质膜H+-ATPase研究进展

质膜H -ATPase在植物细胞的跨膜物质转运、胞内pH值调节以及植物对环境胁迫的响应等诸多方面具有重要作用,是植物生命活动过程的主宰酶.盐胁迫是影响植物生长发育的主要环境因子,植物质膜H -ATPase活性的调节是植物适应盐环境、提高耐盐性的重要细胞机理.综述了植物质膜H -ATPase活性变化及其调节机理对盐胁迫响应的研究状况,对质膜H -ATPase活性调节机理研究中仍未解决的问题进行了展望.     

不同pH值对Au/CaM膜结合Ca2+的电化学行为研究

采用交流阻抗的方法,在包含1 mmol/L Fe(CN)63-/4-的0.15 mol/L的NaCl溶液中,研究了Au/CaM膜在不同的酸碱环境下结合Ca2 的电化学行为.结果表明:在pH为6.5的环境下Au/CaM膜结合Ca2 的能力要比在pH为4.5环境下的强.     

植物Ca2+-CaM信号系统及其调控研究进展

Ca2 信号通路是植物中信号转导已确认的主要途径.CaM(钙调蛋白)是目前已知胞内Ca2 信号受体中最重要的一种,它参与了多种生理活动的调节.文章对钙在植物细胞中的存在形式、钙作为植物信号转导中第二信使的作用、植物钙调蛋白的结构和生理功能等问题进行了综述和探讨.     

Regulation of Ca2+ channel expression at the cell surface by the small G-protein kir/Gem

Voltage-dependent calcium (Ca2+) channels are involved in many specialized cellular functions, and are controlled by intracellular signals such as heterotrimeric G-proteins, protein kinases and calmodulin (CaM). However, the direct role of small G-proteins in the regulation of Ca2+ channels is unclear. We report here that the GTP-bound form of kir/Gem, identified originally as a Ras-related small G-protein that binds CaM, inhibits high-voltage-activated Ca2+ channel activities by interacting directly with the beta-subunit. The reduced channel activities are due to a decrease in alpha1-subunit expression at the plasma membrane. The binding of Ca2+/CaM to kir/Gem is required for this inhibitory effect by promoting the cytoplasmic localization of kir/Gem. Inhibition of L-type Ca2+ channels by kir/Gem prevents Ca2+-triggered exocytosis in hormone-secreting cells. We propose that the small G-protein kir/Gem, interacting with beta-subunits, regulates Ca2+ channel expression at the cell surface.     

Structure of the gating domain of a Ca2+-activated K+ channel complexed with Ca2+/calmodulin

Small-conductance Ca2+-activated K+ channels (SK channels) are independent of voltage and gated solely by intracellular Ca2+. These membrane channels are heteromeric complexes that comprise pore-forming alpha-subunits and the Ca2+-binding protein calmodulin (CaM). CaM binds to the SK channel through the CaM-binding domain (CaMBD), which is located in an intracellular region of the alpha-subunit immediately carboxy-terminal to the pore. Channel opening is triggered when Ca2+ binds the EF hands in the N-lobe of CaM. Here we report the 1.60 A crystal structure of the SK channel CaMBD/Ca2+/CaM complex. The CaMBD forms an elongated dimer with a CaM molecule bound at each end; each CaM wraps around three alpha-helices, two from one CaMBD subunit and one from the other. As only the CaM N-lobe has bound Ca2+, the structure provides a view of both calcium-dependent and -independent CaM/protein interactions. Together with biochemical data, the structure suggests a possible gating mechanism for the SK channel.