钙调素对植物热激转录因子的DNA结合活性的影响

热刺激能诱导植物热激转录因子（HSF）与热激元件（HSAE）在体外结合。在玉米幼苗全细胞提取液中加入钙调素（CaM)抗血清，抑制热诱导的HSF的DNA结合活性，而向此提取液中回加CaM则可恢复HSF的DNA结合能力。另外，在非热激条件下，直接加入CaM也可诱导HSF与HSE在体外结合，而BSA无此作用，以小麦和番茄为材料也得到相似的结果，该实验提供了CaM调节HSF活性的直接证据。     

钙——钙调素热激信号转导途径研究进展

植物细胞内存在一条新的热激信号转导途径.热激引起细胞内自由钙离子浓度([Ca2+];)迅速上升,而磷脂酶C/1,3,5-三磷酸肌醇(PLC/IP3)信号系统的参与是热激引起[Ca2+]i升高的因素之一.热激也提高钙调素(CaM)基因表达和CaM蛋白的积累,钙调素基因AtCaM3是Ca2+-CaM热激信号转导途径中的重要成员.钙调素下游信号分子研究表明:AtCaM3通过CaM结合的蛋白激酶AtcBK3或CaM结合的蛋白磷酸酶AtPP7改变热激因子AtHSFAla的磷酸化状态以调节AtHSFAla的活性,进而影响热激蛋白基因的表达,最终影响植株的耐热性.     

白芷细胞外ECBP21全长cDNA克隆

ECBP21是从白芷悬浮培养细胞外检测并纯化的一种依赖钙的钙调素结合蛋白。利用RT－PCR和5‘-RACE方法，获得其cDNA全长。ECBP21 cDNA全长947bp，编码216个氨基酸，其中N端1－25氨基酸为信号肽，26－216氨基酸为成熟蛋白肽段，而且26－45氨基酸序列与纯化ECBP21N末端测序结果完全一致。将此cDNA成熟蛋白编码区核苷酸片段导入pET-28b( )表达载体中，并在大肠杆菌表达系统中诱导表达，经CaM-Gel overlay检测证实表达蛋白具有Ca^2 依赖的钙调素结合特征，从而进一步证实了cDNA克隆的正确性。这为进一步用分子生物学方法研究植物细胞外多肽ECBP21的生物学功能奠定了基础。     

钙-钙调素热激信号转导途径研究进展

植物细胞内存在一条新的热激信号转导途径．热激引起细胞内自由钙离子浓度（[Ca^2＋]i）迅速上升,而磷脂酶C／1,3,5一三磷酸肌醇（PLC／IP3）信号系统的参与是热激引起[Ca^2＋]i升高的因素之一．热激也提高钙调素（CAM）基因表达和CaM蛋白的积累,钙调素基因AtCaM3是Ca2＋-CaM热激信号转导途径中的重要成员．钙调素下游信号分子研究表明：AtCaM3通过CaM结合的蛋白激酶AtCBK3或CaM结合的蛋白磷酸酶AtPP7改变热激因子AtHSFAla的磷酸化状态以调节AtHSFAla的活性,进而影响热激蛋白基因的表达,最终影响植株的耐热性．     

钙调素通过HSP70调控热激转录因子的活性

凝胶阻滞分析结果显示,70kD的热激蛋白(HSP70)抑制热激转录因子(HSF)的DNA结合活性;利用免疫共沉淀法在细胞提取液中检测到了CaMHSP70复合物的存在,并且热激后CaMHSP70复合物含量增加.表明钙调素(CaM)调控HSF活性可能是通过与HSP70结合起作用.