双曲线型竞争抑制酶体系的非稳态酶动力学

本文以非稳态酶动力学的布尔函数图形方法[1]，来研究双曲线型竞争抑制酶体系的非稳态酶动力学，推导出此类反应的非稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了双曲线型竞争抑制体系的非稳态酶动力学过程。     

抑制二种酶的二酶系统底物抑制的非稳态动力学

以非稳态酶动力学的布尔函数图形方法,来研究一类抑制二种酶的二酶系统底物抑制的“稳态前”非稳态动力学,推导出此类反应的“稳态前”非稳态酶动力学方程,并对引动力学方程进行了研究,讨论了这类二酶系统底物抑制动力学的“稳态前”非稳态动力学过程。     

二酶系统底物抑制的非稳态动力学

以非稳态动力学的布尔函数图形方法,来研究一类二酶系统底物和抑制的“稳态前”非稳态动力学,推导出此类反应的“稳态前”非稳态酶动力学方程,并对此动力学方程进行了讨论,分析了这类二酶系统底物抑制动力学的“稳态前”非稳态动力学过程。     

二酶系统竞争性抑制稳态动力学的布尔函数图论研究

本文以稳态酶动力学的布尔函数图形方法，来研究一类二醇系统的竞争性抑制稳态动力学，推导出此类反应的稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了这类二酶系统的竞争性抑制稳态动力学过程。     

二酶系统非竞争性抑制的稳态酶动力学布尔函数图论研究

用稳态酶动力学的布尔函数图形方法^[1],对来在二酶系统非竞争性抑制的稳态酶动力学进行了研究,推导出此类反应的稳态酶动力学方程,并对该方程进行了讨论,分析了这类二酶系统的非竞争性抑制稳态动力学过程。     

非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学分析

本文对非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学机制进行了研究，推导出了晨竞争性抑制作用的非稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学过程。     

Order Bi Bi机制的多底物酶的非稳态酶动力学研究

本文对Ｏｒｄｅｒ Ｂｉ Ｂｉ机制的多底物酶的非稳态酶动力学机制进行了研究，推导出了此种多底物酶的非稳态动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了多底物酶的非稳态酶动力学过程。     

非稳态干燥动力学优化实验

非稳态干燥动力学实验可获得较稳态即恒定干燥条件更优化的传热传质。对升速、恒速、降速3个干燥阶段的基本干燥规律作了深入探讨,所建立的干燥动力学方程为非稳态(变温)干燥理论奠定了基础。     

酶促反应过程中Brigg-Haldane稳态假说的适用性

本文利用非平衡态动力学方法探讨了 Brigg-Haldane 稳态假说对酶促反应的适用性.结果表明,在反应过程中间并不存在着一个时间区域使稳态条件成立.并采用分支理论得到了反应动力学方程的近似解.     

酶动力学中的拟稳态定律介绍

简单介绍了生物化学的一个重要分支——酶动力学,它是研究酶催化反应速率的学科,着重回顾了酶动力学中的拟稳态假设的历史.拟稳态假设是一个提出来已超过80年的基本假设,几乎每一本生物化学方面的教科书在讲到酶动力学的时候都会对它进行详细讲解.该假设在分析酶动力学方程时有着重要的作用.许多实验结果、数值的模拟都显示了这一假设的正确性.然而,一直以来,有关拟稳态假设合理性和适用范围的理论研究却很少.最近,学界运用数学语言将这一假设严格地表述了出来,并且利用动力系统定性分析理论证明了这一假设是正确的.因此,将这一假设命名为拟稳态定律.     

桑黄素对蘑菇酪氨酸酶的抑制作用

研究桑黄素(Morin)对蘑菇酪氨酸酶单酚酶和二酚酶活力的影响和抑制效应的结果表明:桑黄素对蘑菇酪氨酸酶的单酚酶和二酚酶活性均有抑制作用;导致单酚酶活力和二酚酶活力下降50%的抑制剂浓度(IC50)分别为0.08和1.02 mmol/L;桑黄素对蘑菇酪氨酸酶的单酚酶的迟滞时间有明显的延长效应,0.175 mmol/L桑黄素使得单酚酶的迟滞时间从24 s延长到362 s,迟滞时间增加了14倍,酶的稳态活力下降了61.9%;桑黄素对二酚酶的抑制作用表现为竞争性可逆抑制作用,抑制常数为0.55 mmol/L.     

乙腈对α-淀粉酶催化活性的影响

乙腈对α-淀粉酶活性具有抑制作用，这种抑制作用随着乙腈溶液浓度的增大而增强。动力学分析表明乙腈的抑制类型为线性混合型抑制作用。紫外吸收光谱和荧光发射光谱分析显示酶的二级结构在乙腈作用下发生了变化，导致了酶活性的丧失。     

用Asmus法测K_m值

在酶的动力学研究中,K_m能看作为表观电离常数,它在生物化学中是用米氏方程测定,只要酶和底物结合生成一个有色中间络合物,则K_m能用Asmus法测定,本文在酪氨酸酶催化多巴的反应中,用Asmus法计算K_m值,其结果与米氏方程式相一致。     

用Asmus法测K_m值

在酶的动力学研究中,K_m能看作为表观电离常数,它在生物化学中是用米氏方程测定,只要酶和底物结合生成一个有色中间络合物,则K_m能用Asmus法测定,本文在酪氨酸酶催化多巴的反应中,用Asmus法计算K_m值,其结果与米氏方程式相一致.     

Kinetics of Inhibition of Polyphenol Oxidase Obtained from Tobacco Nicotiana Tobacum

In this study, the kinetics of inhibition of polyphenol oxidase by L-cysteine has been investigated. The inhibition of tobacco polyphenol oxidase was studied using the progress-of-substrate-reaction method proposed by Tsou, following the substrate reaction during irreversible inhibition of the enzyme activity. Analysis of the inhibition kinetics shows that inhibition occurs by an irreversible and non-complexation reaction. The microscopic rate constants were determined for reaction of the inhibitor both with the free enzyme and with the enzyme-substrate complex. The results show that the presence of the substrate has a significant protective effect of the enzyme against inactivation by L-cysteine.     

酶的分形反应动力学

应用分形理论推导了酶催化的基元反应动力学方程，针对方程的物理意义做了简单的讨论。