5-甲基-水杨酸-铬（Ⅲ）配合物与牛血清白蛋白相互作用的研究

利用氯化铬、5-甲基-水杨酸（5-MESA）和乙二胺（en）合成了配合物[Cr（5一MESA）（en）2]Cl,并用元素分析、紫外和荧光光谱对配合物进行了表征。在pH=7．5,0．05mol／L Tris—HCl缓冲液条件下研究了配合物与牛血清白蛋白（BsA）的相互作用,测定了结合常数为1．38×10^4k／L·mol,并确定了配合物与BSA作用类型主要为静电作用。     

2-氨基-5巯基-1,3,4-噻二唑类席夫碱及其钼(Ⅵ)配合物的合成、表征及生物活性研究

合成了2-氨基5-巯基-1，3，4-噻二唑与水杨醛、邻-香草醛缩合而成的席夫碱及其钼(Ⅵ)配合物．通过元素分析，IR，^1H NMR，MS，UV—Vis光谱，摩尔电导等对所合成的化合物进行了表征，这类席夫碱合钼(Ⅵ)配合物尚未见文献报道．光谱研究表明配合物中金属钼离子为六配位，存在Cis—MoO2^2 结构．另外，还对配合物进行了杀灭棉铃虫活性及影响绿豆幼苗细胞存活率实验．实验表明配合物灭杀蚜虫和红蜘蛛的活性均高于甲胺磷，并对绿豆幼苗细胞有激活作用．     

1，1，1-三[4’-（2-氨基-6-甲基吡啶）甲酰基-2’-氧杂丁基]丙烷及其稀土苦味酸盐配合物的合成与表征

由于稀土配合物在催化剂^[1]、电化学[2]、荧光探针[3]以及生物活性[4～5]等方面具有潜在的应用，因此近十余年来对该类配合物的研究一直是配位化学研究领域的一个重要部分．三脚架配体对金属离子来说是一种很好的主体分子，但到目前为止，有关三脚架配体与稀土离子的配位形式及性质的研究却很少^[6]，为此，我们合成了三脚架配体1，1，1-三[4’-(2-氨基-6-甲基吡啶)甲酰基-2’-氧杂丁基]丙烷(L)及其稀土苦味酸盐的配合物，并对配体及配合物的谱学性质进行了表征．     

偶氮氯膦Ⅲ-镧(Ⅲ)与牛血清白蛋白结合反应及其应用

采用吸收光谱法研究了偶氮氯膦Ⅲ-镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的机理．研究发现，随着BSA量的增加，偶氮氯膦Ⅲ-镧(Ⅲ)配合物在669nm波长处吸收峰呈线性下降且发生了红移，由此推测发生了结合反应．探讨了pH值、不同干扰离子、离子强度等对该结合反应的影响．BSA与阳离子表面活性剂对偶氮氯膦Ⅲ-镧(Ⅲ)的作用机理相类似．得出了一种测定蛋白质含量的新方法。     

1-偶氮苯-3-噻唑-三氮烯的合成及其与锌的显色反应

合成了新显色剂1-偶氮苯-3-噻唑-三氮烯（ABTT）．并研究了它与锌的显色反应。在pH11．0的Na284O7-NaOH缓冲溶液中,Triton X-100表面活性剂存在下,试剂与锌生成4：1的红色配合物。配合物的最大吸收峰位于525nm,表观摩尔吸光系数为2．7×10^4L·mol^-1cm^-1。Zn^2＋浓度在0-460μg／L范围内符合比尔定律。用拟定方法测定工业废水中微量锌,结果满意。     

1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸与蛋白质结合反应的光谱法研究

采用荧光光谱法和吸收光谱法研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸(PAN-S)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.研究表明,PAN-S对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭.测定了反应的结合常数(K=5.32×105～8.53×105L·mol-1)、荧光猝灭常数(Ksv=7.08×105L·mol-1)及结合位点数(n=2.88).进一步通过同步荧光法研究了PAN-S对BSA构象的影响,认为PAN-S主要结合在BSA的色氨酸残基附近.研究发现,PAN-S与BSA之间存在着类似于其同阳离子表面活性剂的静电作用.     

1-(2′-硫代乙酸)-3-甲基-4-丁基-5-羟基嘧啶及其稀土配合物的合成和其抗菌活性

本文用1-巯基-3-甲基-4-丁基-5羟基嘧啶(HSQ)与α-氯乙酸反应合成了新的配体1-(2′-硫代乙酸)-3-甲基-4-丁基-5-羟基嘧啶(HL);又用该配体与氯化稀土反应制得了4种稀土配合物.通过元素与化学分析,IR,UV,~1HNMR,摩尔电导,热分析等对配合物的结构和性质进行了表征.测试了配合物的抗菌活性.结果表明,配合物浓度在200～50mg/L 时,有一定抗菌活性.     

3-甲基-6-氨基-5-氰基-4-（4-对甲氧基）苯基-1-苯基-1，4-二氢吡喃并[2，3-c]吡唑与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光光谱法研究了人体生理pH值条件下,3-甲基-6-氨基-5-氰基-4-(4-对甲氧基)苯基-1-苯基-1,4-二氢吡喃并[2,3-c]吡唑(Ⅰ)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互结合反应;获得了不同温度下Ⅰ与BSA作用的结合常数K和结合位点数n;并根据Forster非辐射能量转移机理,计算出其与BSA相互作用时给体-受体间距离r为5.01 nm及能量转移效率E为0.280.证实了Ⅰ与BSA的相互结合作用为单一的静态猝灭过程,确定了其与BSA分子间有较强的结合作用,且结合力以疏水作用力为主.     

SiO2凝胶玻璃中铕-水杨酸-邻菲罗啉配合物的热稳定性及发光性能

用溶胶－凝胶法以掺杂方式制备了含有铕-水杨酸-邻菲罗啉配合物的SiO2凝胶玻璃复合发光体,研究了该复合发光体的荧光和热稳定性．与配合物固体粉末相比较,结果表明将配合物引入凝胶玻璃中,其热稳定性明显提高,而其特征荧光基本保持不变．这可能与配合物所处的与外界隔绝、化学惰性的环境有关．     

5-(4-磺基-1-萘偶氮)-8-羟基喹啉离解常数及其与镱显色反应分光光度法的研究

本文用分光光度法测定了显色剂5-（4-磺基-1-萘偶氮）-8-羟基喹啉离解常数,并研究了该显色剂与Yb的络合情况．结果表明：在pH为2－12之间,该显色剂共有三种存在形式：H2L（NH＋）、HL-、L2-,它的离解常数为Ka1＝1.61×10-5,Ka2＝4．10×10-9.在pH＝9．60附近,该显色剂可与Yb3＋形成3：1、2：1、1：1的配合物．     

蛋白质的电化学特性研究

研究了蛋白质的极谱特性 .在 p H值为 2 .6 6的 B- R缓冲溶液中 ,当有 0 .0 70 mol/ L KCl存在时 ,BSA在 - 1.90 V左右产生一良好的极谱波 ,利用此波可测定微量的 BSA,线性范围为 4 .5× 10 - 8～ 2 .0× 10 - 6mol/ L,检测下限为 2 .7× 10 - 8mol/ L.所提出的方法不经任何预处理可直接测定血清中的蛋白质 .     

荧光法研究纳米TiO2与BSA的相互作用

在模拟人体生理条件下,用荧光光谱法研究纳米TiO2粉末对牛血清白蛋白（BSA）光谱特性的影响,结果表明纳米TiO2与BSA之间存在相互作用。荧光猝灭光谱显示纳米TiO2对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,由stern—Volmer方程求得纳米TiO2表观猝灭常数Kq=3．54×10^12 L·mol^-1·s^-1,荧光猝灭机理符合静态机制,复合物的结合常数为：K=1．40×10^6 L·mol^-1,结合位点数n=1．12。     

茜素荧光猝灭法测定蛋白质

提出了一种荧光猝灭测定蛋白质的新方法 .茜素与牛血清白蛋白反应导致其荧光猝灭 .茜素的最大激发波长和发射波长分别在 4 6 5nm和 52 0 nm.在最佳实验条件下 ,牛血清白蛋白在 4 .5～ 10 0 μg· m L-1范围内成直线关系 .其检测限为 4 .5μg· m L-1,相对标准偏差分别为 4 .5% (30μg· m L-1牛血清白蛋白 )和 2 .6 % (6 0 μg· m L-1牛血清白蛋白 ) .     

Spectroscopic investigation of the interactions between gold nanoparticles and bovine serum albumin

The interactions between bovine serum albumin(BSA) and gold nanoparticles(AuNPs) ,and the conformational changes of BSA induced by this interaction,were investigated by UV-visible absorption spectroscopy,fluorescence spectroscopy,and Fourier transform infrared in combination with attenuated total reflection spectroscopy(ATR-FTIR) .The critical adsorption density for preventing AuNP aggregation in 0.1 mol/L phosphate buffered saline(pH 7.2) was 23 BSA molecules per gold particle or 3.8×1012 BSA molecules/cm2.BSA bound to the AuNPs with high affinity(binding constant Ks=7.59×108 L/mol) ,and the intrin-sic fluorescence of BSA was quenched by the AuNPs in accordance with the static quenching mechanism.Both fluorescence spectroscopy and ATR-FTIR showed that AuNPs induced conformational changes in BSA,which resulted in it becoming less compact and increased the polarity of the microenvironment around the tryptophan residue Trp-212.     

光谱法研究苯甲酸钠与牛血清白蛋白的作用

通过紫外光谱、荧光光谱、傅里叶红外光谱的方法研究了苯甲酸钠与牛血清白蛋白(BSA)的体外相互作用。苯甲酸钠的加入使得白蛋白紫外吸收光谱中210nm处的峰值逐渐降低,峰位红移。傅里叶红外光谱的测量结果显示随着苯甲酸钠的加入白蛋白中α-螺旋的百分含量减少。白蛋白中色氨酸残基的荧光被苯甲酸钠淬灭。以上光谱结果表明苯甲酸钠引起了BSA构象的变化,1mg的BSA中加入10mg苯甲酸钠,就会造成BSA损伤。     

牛血清白蛋白进入皂化二（2-乙基己基）磷酸酯微乳体系的研究

研究了影响牛血清白蛋白进入皂化二（2-乙基己基）磷酸酯（P₂₀₄）所形成的微乳液水池的因素,发现当萃取剂皂化度为87%时对蛋白的溶解度最大;在所考察的范围内蛋白质的浓度一般无影响;对于盐效应来说,盐浓度增加对蛋白质进入微水池不利,影响程度按NaCl,KCl,CaCl₂的顺序依次增加;对于水相介质条件,当水相pH值为4到7时蛋白质较易进入微乳状液。利用pH和离子强度对蛋白质进入有机相的影响,可以通过调节pH和离子强度来实现萃取和反萃。     

蛋白质、胆固醇对卵磷脂囊泡稳定性的影响

用卵磷脂、胆固醇和蛋白质所形成的囊泡模拟细胞膜,利用Langmuir膜天平、Zeta电势研究卵磷脂、胆固醇和蛋白质分子之间的相互作用,以及通过停留法和TEM等方法从Gemini(双子)表面活性剂对细胞膜结构破坏方面来探讨不同组分对囊泡的稳定性的影响.实验结果表明,囊泡中的蛋白质、胆固醇和卵磷脂分子之间是相互吸引的.相对于卵磷脂囊泡,混合体系囊泡更加稳定.表面活性剂是通过静电吸引力和疏水效应嵌入囊泡的双分子层中,导致囊泡被破坏.通过动力学实验得到Gemini表面活性剂对囊泡破坏过程的活化能,进一步证明加入蛋白质、胆固醇能够使卵磷脂囊泡更加稳定.     

生物分子诱导下CuInS2材料的生成

本文分别研究了纯水溶液、0.1 g/L的 L-色氨酸溶液和0.1 g/L 的牛血清白蛋白（BSA）溶液中 CuInS2材料的生成,并对所合成的CuInS2进行了 X射线衍射（XRD）、扫描电子显微镜（SEM）、紫外-可见吸收光谱（UV-Vis）的表征．结果表明,纯水溶液中所生成的CuInS2为非晶结构,L-色氨酸能够促进 CuIn5 S8和 CuInS2的生成,而BSA的存在则能有效地促进单一组分的黄铜矿型CuInS2的生成．     

抗多巴胺-BSA抗体的制备及质量鉴定

本文以Mannich反应改良法连接多巴胺与载体BSA,以此结合物免疫家兔制备多巴胺抗体,此抗体特异性强,效价可达1:64,用于免疫学检测很可行。     

诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的拉曼光谱研究

用拉曼光谱技术研究了固态和水溶液中诺氟沙星和牛血清白蛋白的相互作用.通过对诺氟沙星和牛血清白蛋白的拉曼光谱比较,发现其作用产物的拉曼特征峰发生了较明显的变化,解释了可能的作用机理.