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再生丝素固体的微细结构 总被引:3,自引:0,他引:3
研究了蚕丝丝素水溶液经不同方式干燥后,所得到的再生丝素固体的微细结构,以及存放过程中丝素的结构变化,指出经30℃热风干燥或经高于-20℃冷冻干燥后,所得到的丝素固体的结构是无定形和Silk I共存,在室内温度湿度环境中存放后,部分无定形结构转化为Silk I;蚕丝丝素水溶液经-80--20℃冷冻干燥后,所得到的丝素膜的结构主要是无定形,含少量Silk II,存放过程中部分无定形结构转化为SilkI;室温放所自然形成的丝素凝胶中,丝素的结构是无定形和Silk Ⅱ共存;丝素水溶液表面膜中甘氨酸和丙氨酸的含量较高,表面膜的结构主要是Silk I和Tilk Ⅱ结晶度高。 相似文献
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再生柞蚕丝素蛋白膜的制备及其结构研究 总被引:1,自引:0,他引:1
用硫氰酸锂溶液溶解柞蚕丝素纤维,制备再生柞蚕丝素膜。用物理化学方法研究再生柞蚕丝素蛋白膜的结构特征以及暴露在空气中所发生的结构变化。指出再生柞蚕丝素膜内丝素蛋白的分子构象为α-螺旋和无规线团结构共存。空气环境存放30d后,分子构象只会发生无规线团向α-螺旋结构的少量转化,而不会向β-折叠结构转化。 相似文献
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丝蛋白膜的加工工艺和应用概述 总被引:5,自引:0,他引:5
探讨了丝素蛋白膜加工工艺及影响因素,并概述了其主要应用。 相似文献
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正如一些研究人员所想像的那样,如果蜘蛛是群居的素食动物,那么我们今天的世界也许将会是一个完全不同的样子。蜘蛛是大自然中的纺丝能手,在数百万年以上的进化过程中,它们所吐出的丝对人类有着众多的用途,从带粘性的牙膏到坚固而有弹性的牵引绳索。"我们谈论的并不仅仅只是某一种材料,"从事蜘蛛丝进化遗传学研究的生物学家、加州大学的谢 相似文献
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丝素蛋白纤维的接枝聚合(Ⅱ)──无引发剂存在时丝素蛋白纤维接枝烯类单体 总被引:1,自引:0,他引:1
研究了无引发剂存在时丝素蛋白纤维与烯类单体的接枝聚合反应.与四价铈盐引发的接枝聚合相比,无外加引发剂存在时的接枝聚合,可以获取高得多的接枝率和单体的接技效率.这种接枝聚合方法是丝素蛋白纤维的一种更为有效的改性方法.接枝0.6%2-羟基-4-丙烯酰氧二苯酮(HAOBP)的丝素蛋白纤维,其热稳定性及紫外稳定性均得到了显著的改善,但力学性能没有下降. 相似文献
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采用自制的整理剂 TDEA 和 TDEB 对丝绸进行整理。通过耐洗率度,DSC、红外光谱和氨基酸分析测试证明 TDEA、TDEB 与丝素发生了化学反应;并通过丝素的溶胀试验、溶解度试验进一步证明TDEA、TDEB 与丝素发生了共价交联反应,从而可以认为 TDEA、TDEB 与丝素间发生共价交联作用是使丝绸湿弹性获得显著提高的主要原因。 相似文献
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不溶性纯丝素薄膜的制备及其机械性能 总被引:1,自引:0,他引:1
天然丝素蛋白由于其良好的生物相容性而成为一种具有良好应用前景的生物材料, 但其实际应用受制于其再生后的水溶性及较差的力学性能. 添加其他高分子材料提高材料力学性能会影响其生物相容性, 通过甲醇处理可以改善其不溶性, 但甲醇的毒性可能会影响其生物应用. 报道一种直接制备不溶性纯丝素薄膜而不需要甲醇处理的方法. 傅里叶红外(FTIR)和X射线衍射(XRD)光谱表明, 随浓度的增加, 薄膜中的β折叠构象增加, 当浓度为15%, 干燥温度为60℃时, 材料中的长程 α 螺旋构象基本消失, 薄膜基本不溶于水. 此条件下制备的丝素蛋白薄膜具有优异的湿态机械性能, 最高拉伸强度和断裂伸长率可以达到15.9 MPa和49.4%. 相似文献
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选用丝素和涤纶(PET)材料,分别制备了平纹和斜纹人工血管,测试并分析了在16kPa条件下,材料性质、组织结构、水浸润时间对人工血管水渗透性的影响.结果表明,在16kPa压强下,连续测量60min,无浸润丝素平纹人工血管的水渗透性呈现先快速下降而后平稳的变化趋势,而无浸润涤纶平纹人工血管的水渗透性变化不明显;两种斜纹人工血管的水渗透性远远高于平纹组织;随着浸润时间的延长,丝素平纹人工血管首分钟水渗透量显著降低,而涤纶平纹人工血管变化不明显. 相似文献
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水溶性丝素蛋白的制备及其构象转变 总被引:2,自引:0,他引:2
通过液氮淬冷和冷冻干燥的方法获得了粒度均一、直径为3~4 mm的水溶性丝素蛋白微珠,并将丝素蛋白微珠分别进行室温保存、-20℃下保存和乙醇浸泡等不同方法处理。通过扫描电子显微镜(SEM)、傅里叶变换红外光谱仪(FT-IR)和X线衍射仪(XRD)等分析技术表征丝素蛋白微珠的形貌、构象和晶相组成。结果表明:液氮淬冷和冷冻干燥制备的丝素蛋白主要为无规线团结构,易溶于水;在室温和-20℃下放置1周后的丝素蛋白发生了由无规线团向β-转角、α-螺旋和β-折叠等构象转变,水溶性变差;经乙醇处理后的丝素蛋白因含有大量的β-折叠构象则不溶于水。 相似文献