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将Cu,Zn-SOD与抗癌胚抗原（CEA）单链抗体基因（ScFvgene)融合,重组到含T7启动子的表达载体p ET-22b(＋）中,构建表达质粒pETSOD－ScFv,并转化大肠杆菌BL21（ED3）,进行了高效表达,表达物占菌体可溶性总蛋白的18％。SDS－PAGE和蛋白质印迹图谱显示表达物相对分子质量为41kD,与融合基因编码蛋白质的理论值相符。该蛋白质在磊肠杆菌中为分泌型表达,有利于纯化。RIA测定表明产物能特异性地与抗原CEA结合,邻苯三酚法测定也表明产物具有SOD酶的活性,该融合蛋白为分泌CEA肿瘤的靶向性治疗及放疗、化疗后的恢复提供新的途径。 相似文献
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人Cu,Zn-SOD在酵母系统中的表达 总被引：5，自引：0，他引：5
甲醇酵母（Ｐｉｃｈｉａ ｐａｓｔｏｒｉｓ）是一种理想的真核蛋白高水平表达系统。将人Ｃｕ，Ｚｎ－ＳＯＤ基因克隆到酵母整合型质粒载体ｐＰＩＣ３．５Ｋ，经转化ｈｉｓ４缺陷型酵母ＧＳ１１５，用ＭＤ培养基及ＰＣＲ方法筛选阳性转化子，并用含Ｇ４１８的ＹＰＤ培养基筛选多拷贝转化子，经甲醇诱导表达，ＳＤＳ－ＰＡＧＥ和蛋白质印迹杂交结果证实了表达产物为重组的人Ｃｕ，Ｚｎ－ＳＯＤ，经计算机扫描分析，表达量占酵母可溶性 相似文献
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