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抗体分子对蛋白抗原的结合主要通过表位区域进行, 而表位区域的氨基酸残基通常形成不连续的、构象的或者空间的表位区域, 而不是抗原表面上的线性连续片段. 已有许多算法可以用来预测构象表位, 并且基于各自的测试集, 各种工具对空间表位的预测都声称取得了杰出的效果. 本文收集了由实验方法确定的空间表位数据并建立了一套独立的测试集. 基于这套测试集, 采用灵敏度、真阳性预测率、成功挑选率和接受者操作特性曲线下面积(AUC)等参数对常用蛋白抗原空间表位预测工具进行了评估, 工具包括SEPPA, CEP, DiscoTope, ElliPro, PEPOP和BEpro等. 测试集评估结果表明, 6种蛋白抗原空间表位预测工具预测性能仍有待提高. 其中, SEPPA预测性能相对较好, 然而计算得到的灵敏度、真阳性预测率、成功挑选率和平均AUC值也并不理想. 评估结果还表明, 预测工具采用的空间表位训练和测试数据集以及预测算法对预测结果的准确性有较大影响. 以上分析结果为改进B细胞蛋白抗原空间表位预测方法和为免疫原性多肽和新型疫苗分子的设计提供新的启示. 相似文献
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甲型H1N1流感病毒HA蛋白结构模建与构象表位分析 总被引：2，自引：0，他引：2
流感研究上海协作组 吴迪 徐天磊 孙静 戴建新 丁国徽 何云刚 周正峰 熊慧 董辉 金维荣 边超 金力 王红艳 王小宁 杨忠 钟扬 王皓 车小燕 黄忠 蓝柯 孙兵 吴凡 袁政安 张曦 周晓农 周佳海 马志永 童光志 郭亚军 赵国屏 李亦学 曹志伟 《科学通报》2009,54(12):1642-1644
最近几个月来, 一种新型流感病毒H1N1在全球流行. 本文运用生物信息技术, 从NCBI发布的新型A H1N1流感病毒基因序列出发, 通过同源模建方法构建了HA蛋白三维结构, 利用自主开发的蛋白抗原空间表位预测程序SEPPA预测了HA蛋白潜在空间表位氨基酸, 并与以往流感病毒HA蛋白潜在构象表位进行了比较. 结果发现HA蛋白中58个氨基酸残基具有较强的免疫原性, 大部分在HA蛋白球状头部表面上聚集成簇, 构成空间抗原表位. 与以往流感病毒HA蛋白潜在空间表位相比, 虽然坐落位置相似, 但新的抗原表位在静电势性质上明显不同于以往流感病毒HA蛋白抗原表位. 相似文献
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