蛋白质中三联氨基酸数与二级结构数的模型研究

蛋白质的一级结构或序列与二级结构的关系在蛋白质结构研究中是很重要的,通过建立模型的方法来研究这种关系.在文献中已有的模型(蛋白质一级结构中的二联氨基酸与蛋白质二级结构的模型)的基础上,建立了蛋白质一级结构中的三联氨基酸个数与蛋白质二级结构个数模型.该模型能够较准确地反映蛋白质的一级结构或序列与蛋白质的二级结构的关系,比较适合应用于氨基酸序列长度变化较大的建模数据,同二联氨基酸与二级结构模型比较,由于三联氨基酸含有更多氨基酸之间的耦合信息,该模型的拟合精度更高.由于蛋白质一级结构中的三联氨基酸的种类数很大(为4 200),用以建模的变量数就很大,同时从DSSP数据库得到的样本量也很大(为11 600),用以建模的数据量很大.研究结果表明,PLS变量筛选法是一种建立大数据模型有效的方法,可有效地处理变量数为4 200,样本数为11 600这样大数据量的建模问题.     

神经网络预测蛋白质二级结构的编码技术

考虑不同残基的物理化学性质,将其融入蛋白质二级结构的神经网络预测中,提出了一种新的归一化二进制编码技术,将各种残基不同的疏水值与体积大小归一化结果作为神经网络的二进制输入序列．与其他蛋白质二级结构预测的方法进行了比较,结果表明,该方法能充分利用蛋白质的一级结构信息,获得了很好的预测效果。     

基于Cp-曲线的蛋白质序列相似性分析

蛋白质是生物体内行使重要功能的生物大分子.蛋白质的功能是由其空间结构决定的,而蛋白质的空间结构取决于其一级序列.因此,研究蛋白质的氨基酸序列就成为蛋白质结构预测的前提和基础,并已经成为生物学家关注的主要研究内容之一.主要介绍基于20种氨基酸的一种5-L模型,将蛋白质序列粗粒化为5-L序列,进而给出蛋白质序列的一种3-D图形表示,称之为Cp曲线.将Cp曲线转化为容易比较的序列不变量,并在此基础上对11个物种β-球蛋白质序列进行相似性分析.     

蛋白质折叠理论与包涵体的处理

多肽链折叠成天然构象的蛋白质决定于蛋白质的一级结构,另外还需要分子伴侣等蛋白质的协助以及ATP提供能量。大肠杆菌等表达体系表达外源基因时,其表达产物量形成包涵体,利用蛋白质折叠理论,可以分析其产生的原因以及建立恰当的蛋白质复性体系。     

蛋白质结构域划分方法及在线服务综述

蛋白质结构域是研究蛋白质结构、功能与进化的基本单位,不同的结构域可组合出更为复杂的蛋白质分子.划分蛋白质结构域后,可以从结构域的角度研究蛋白质的结构、功能与进化,降低了研究复杂度.根据已知结构的蛋白质统计,有约40%的为多结构域蛋白质,其中还存在一级结构上不临近的氨基酸序列出现在同一个结构域的情况,即不连续结构域.文章给出了当前国内外有关蛋白质结构域边界预测、不连续结构域检测及结构域数据库与在线服务的研究进展,供相关研究者参考.     

基于关联规则挖掘的蛋白质相互作用的预测

利用蛋白质的一级结构信息,采用三肽频数方法刻画蛋白质序列,将关联规则(association rule,AR)挖掘应用于蛋白质相互作用(protein-protein interactions,PPIs)的预测.计算结果表明,提出的方法在半胱氨酸不同分类的情况下都能够准确地预测蛋白质相互作用.最后,比较半胱氨酸的不同分类对预测结果的影响.     

蛋白质一级结构的测定的基本程序及方法

蛋白质多肽链的氨基酸顺序主要是根据英国Sanger实验室中发展起来的方法进行测定的。这个方法首先应用于胰岛素的氨基酸顺序测定并于1954年取得成功。虽然测定每种蛋白质的一级结构都有自己特殊的问题需要解决,然而测定的基本程序都可概括为: 1.首先要获得高度纯净的蛋白质样品,纯化的样品还应测定分子量。 2.蛋白质的氨基酸组成。     

应用改进的共鸣识别模型预测蛋白质相互作用

蛋白质是所有生命活动的载体,它们之间的相互作用在生命活动中起着至关重要的作用.该文介绍了原有的用于预测蛋白质相互作用的共鸣识别模型,并对该模型运用小波变换进行改进,提出了改进后的共鸣识别模型.该模型的最大特点在于直接通过蛋白质的一级结构预测蛋白质之间的相互作用,改进后的模型较原模型更加适合于蛋白质相互作用的预测.运用改进的共鸣识别模型进行了数值试验,取得了较好的预测效果.     

改进的离散增量算法预测27类折叠子的结构类型

蛋白质二级结构预测是三级结构预测的一个非常重要的中间步骤,而折叠子识别和结构类型的准确预测则可以提高二级结构和三级结构预测的准确度.本文从蛋白质的一级序列出发,提出了一种改进的预测算法:以二肽组分、预测的二级结构信息、伪氨基酸组分和位置权重矩阵打分值等特征分别作为参数,输入离散增量算法的单分类器中,通过加权融合单分类器的计算结果,对27类折叠子的结构类型进行了预测,取得了较好的预测结果.     

狨猴(Saguinus mystax)血红蛋白(Hb)α链一级结构的测定

分析了狨猴(Saguinus mystax)血红蛋白(Hb)a链的氨基酸序列.经CM-23纤维素柱层析得到的狨猴Hb珠蛋白a链,分别用溴化氰裂解、胰蛋白酶和糜蛋白酶消化,经高效液相层析(HPLC)和高压电泳-纸层析分离后的肽段,用蛋白质顺序自动分析仪测定其氨基酸序列.结果表明,完整狨猴a链的一级结构与人、恒猴和懒猴的a链有差异,肯定了狨猴的进化地位.同时对测定一级结构的方法进行了讨论.