阿昔洛韦与牛血清蛋白相互作用研究

目的研究了阿昔洛韦(ACV)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。方法在pH为7.4的Tris-HCl缓冲液中,发现阿昔洛韦在348 nm(λex=282 nm)对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用。并对阿昔洛韦对牛血清白蛋白荧光猝灭的机理进行了初步探讨。结果发现在弱酸性、中性及弱碱性条件下均表现为静态猝灭。利用荧光猝灭双倒数图计算了阿昔洛韦与牛血清白蛋白之间的表观结合常数为1.48×10~4、结合位点数为1,结合位置接近于色氨酸残基,牛血清白蛋白中色氨酸残基与阿昔洛韦分子间的距离为3.138 nm。结论根据热力学参数计算确定了阿昔洛韦与牛血清白蛋白之间的主要作用力类型为疏水作用力,同时,采用同步荧光技术考察了阿昔洛韦对牛血清白蛋白构象的影响。     

荧光光谱法研究羟基化单壁碳纳米管与牛血清白蛋白/血红蛋白的相互作用

纳米材料与蛋白质等生物大分子的相互作用是纳米材料生物安全性的重要内容。为了解羟基化单壁碳纳米管与牛血清白蛋白/血红蛋白的相互作用特点,选择两种不同长度的羟基化单壁碳纳米管(Short-SWNTs-OH、Long-SWNTs-OH),利用荧光光谱法和同步荧光光谱法分别分析在生理条件下它们与牛血清白蛋白/血红蛋白的相互作用。荧光光谱显示,两种羟基化单壁碳纳米管可以猝灭牛血清白蛋白和牛血红蛋白的内源荧光,且猝灭效应随碳纳米管的浓度增大而增强,对牛血清白蛋白,Short-SWNTs-OH的荧光猝灭作用强于Long-SWNTs-OH;Short-SWNTs-OH和Long-SWNTs-OH对牛血红蛋白的荧光猝灭作用相差不大;同步荧光光谱显示,Short-SWNTsOH对牛血清白蛋白的色氨酸残基(Trp)荧光猝灭作用强于酪氨酸残基(Tyr)。实验结果表明,碳纳米管的形貌特征及蛋白质的类型对碳纳米管与蛋白质的相互作用存在一定的影响:与牛血红蛋白相比,羟基化单壁碳纳米管更易于和牛血清白蛋白结合,羟基化单壁碳纳米管的长度、蛋白质的类型对它们之间的相互作用存在一定的影响,两种碳纳米管与牛血清白蛋白的作用位置更接近色氨酸残基。该工作可为全面评价包括碳纳米管在内的纳米材料的生物安全性提供参考。     

红霉素与牛血清白蛋白的相互作用机制

利用荧光及紫外光谱法研究了水溶液体系中红霉素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制.结果表明红霉素对牛血清白蛋白的荧光有较强的猝灭作用,其猝灭类型主要为静态猝灭.在不同温度下求得了红霉素与牛血清白蛋白的结合常数K,发现随反应温度上升K值下降.由热力学参数确定了红霉素与牛血清白蛋白的结合作用主要为范德华力.又根据Frster理论,测得了红霉素与牛血清白蛋白结合的能量转移效率,相互结合距离和结合位点.进一步证明了该反应是单一静态猝灭过程,阐述了其猝灭机理是通过能量转移产生的.     

L-瓜氨酸与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光猝灭法以及紫外吸收差谱法研究了L-瓜氨酸与牛血清白蛋白在不同pH值下的相互作用机制,初步了解到L-瓜氨酸对牛血清白蛋白有猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭。利用Stern-Volmer方程求解出的各种参数表明pH值对两者的结合能力影响较大。同步荧光分析发现L-瓜氨酸的存在没有改变牛血清白蛋白的分子构象,依据Forster非辐射能量转移理论,确定了给体-受体间的结合距离和能量转移效率。     

荧光、同步荧光、三维荧光和圆二色谱法研究头孢吡肟盐酸盐与牛血清白蛋白的相互作用（英文）

药物和蛋白质相互作用的研究有助于深入理解生物药剂学、药代动力学和药物毒性以及蛋白质结构和功能的关系,尽管利用计算机模拟分子对接的方法研究了头孢吡肟盐酸盐和牛血清白蛋白的相互作用,但是还没有利用荧光、同步荧光、三维荧光和圆二色谱研究两者相互作用的报告。本论文利用分子光谱调查了不同pH条件下头孢吡肟盐酸盐和牛血清白蛋白的相互作用。计算获得的猝灭速率常数和结合常数证明该猝灭属于静态猝灭,结合力中等,同时利用光谱法也研究了头孢吡肟盐酸盐对牛血清白蛋白构象的影响。此外,也调查了pH对头孢吡肟盐酸盐和牛血清白蛋白的相互作用,结果表明在pH 7.4时的结合力最强。牛血清白蛋白的变性会减少头孢吡肟盐酸盐和牛血清白蛋白的结合力。此外,考察了金属离子对头孢吡肟盐酸盐和牛血清白蛋白结合常数的影响。     

二氯喹啉酸与牛血清白蛋白结合作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱技术研究了农药除草剂二氯喹啉酸与牛血清白蛋白的结合反应的热力学特征.研究结果表明:二氯喹啉酸对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,且符合静态猝灭机理.从荧光猝灭光谱数据,由stern-volmer方程、double-reciprocal方程和热力学公式得到了结合反应的结合常数KLB=2.345×102mol.L-1(24℃),KLB=5.071×102mol.L-1(32℃)和热力学参数等.     

用光谱法研究异鼠李素与牛血清白蛋白的相互作用及几种金属离子对反应的影响

用紫外光谱法、 荧光光谱法研究异鼠李素与牛血清白 蛋白的相互作用机理及几种金属离子与异鼠李素和牛血清白蛋白之间的相互作用, 并探讨了几种金属离子与异鼠李素结合的类型, 阐明了它们的结合产物对牛血清白蛋白的作用机理. 实验结果表明, 异鼠李素与牛血清白蛋白主要是凭借静电引力作用结合, 异鼠李素主要以静态猝灭方式使牛血清白蛋白荧光强度减弱. 金属离子的介入影响了异鼠李素与牛血清白蛋白 的结合, 降低了其结合能力.     

头孢药物与牛血清白蛋白相互作用研究

用荧光光谱法、紫外光谱法和凝胶电泳法研究了药物头孢匹胺与牛血清白蛋白(BSA)之间的作用机制.结果表明,头孢匹胺与BSA 之间主要以较强的氢键和范德华力结合,形成的化合物致使牛血清白蛋白的内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭.二者结合常数为4.288×104 L·mol-1(18℃),结合位点数约为1,头孢匹胺和BSA色氨酸残基结合距离 r=2.06nm;同时二者相互作用并不影响蛋白结构,使蛋白质原有生物活性继续保持.     

吡罗昔康-Cu(Ⅱ)-牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法研究了生理条件下吡罗昔康对牛血清白蛋白,Cu(Ⅱ)对牛血清白蛋白以及Cu(Ⅱ)对吡罗昔康和牛血清白蛋白荧光光谱特性的影响.结果表明:Cu(Ⅱ)和吡罗昔康均可使牛血清白蛋白的荧光强度发生静态猝灭,并且在Cu(Ⅱ)存在下,吡罗昔康对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用显著增强.根据荧光猝灭双倒数图计算吡罗昔康和牛血清白蛋白的结合常数为3.18×103 L/mol,结合位点数为0.75;二元配合物Cu(Ⅱ)与牛血清白蛋白之间的结合常数为1.13×103 L/mol,结合位点数为0.74.     

光谱法研究加替沙星与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱和紫外吸收光谱法研究牛血清白蛋白与加替沙星的相互作用机制.由荧光光谱可知加替沙星对牛血清白蛋白有猝灭作用;用Stern-Volmer方程求得在17℃和25℃温度下它们的结合常数分别为1.14×107L·mol-1和6.30×106L·mol-1,结合位点数分别为1.46和1.44;用热力学方程处理实验数据得到结合反应的相关参数(25℃):△H=53.46 kJ·mol-1,△G=-38.79 kJ·mol-1,△S=49.24 J·K-1·mol-1;并用三维荧光光谱和同步荧光光谱探讨加替沙星对牛血清白蛋白构象的影响.实验结果表明,加替沙星对牛血清白蛋白的猝灭方式为静态猝灭,它们间的主要作用力为静电作用.     

异戊烯根皮苷与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱法研究

了解生物活性小分子与血清蛋白之间的相互作用有重要意义。采用激发波长280 nm,检测不同浓度异戊烯根皮苷对BSA在30°C和40°C下300～400 nm范围荧光发射光谱的影响。结果表明,BSA的内源荧光强度随溶液中加入异戊烯根皮苷浓度的增加呈现有规律的降低,异戊烯根皮苷对BSA荧光猝灭常数Ksv30°C=6.2×10...     

异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

光谱法研究头孢替唑钠与牛血清白蛋白相互作用

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢替唑钠（ CS）与牛血清白蛋白（ BSA）之间的相互作用。实验结果表明:CS与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA 的内源性荧光,猝灭机理为静态猝灭。通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点数。通过计算反应热力学参数值,可推断CS与BSA 作用力主要为静电引力,生成自由能变ΔG为负值,表明CS与BSA的作用过程是一个自发过程。两者的结合部位主要位于亚螺旋域ⅡA中。 Hill系数nH大于1,表明CE有正协同作用。同步荧光光谱表明CS对BSA构象不产生影响,结合位点更接近于酪氨酸。     

稀土金属离子与牛血清白蛋白结合反应的研究

分析了牛血清白蛋白(BSA)对稀土铽离子的荧光敏化增强效应．首次用敏化荧光法确定了铽离子与BSA的结合位点类型和结合位点数,表明铽离子与BSA至少有2类结合方式,第1类结合位点数为2;以铽离子为探针,测定了其他稀土离子对Tb2BSA体系敏化荧光的猝灭,发现稀土离子与BSA的结合呈现“四分组效应”,钇离子的位置向轻稀土方向移动．     

光谱法研究EDTA-Fe(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用

应用紫外光谱法和荧光光谱法研究了乙二胺四乙酸铁(Ⅲ)(EDTA-Fe(Ⅲ))与牛血清白蛋白的相互作用.结果表明:EDTA-Fe(Ⅲ)可以进入牛血清白蛋白的疏水腔,使蛋白质非极性区的生色基暴露于极性溶剂;EDTA-Fe(Ⅲ)通过静态猝灭的方式使牛血清白蛋白的荧光强度显著降低;EDTA-Fe(Ⅲ)与牛血清白蛋白主要以氢键和范德华力相结合.测定了EDTA-Fe(Ⅲ)与牛血清白蛋白的结合常数KA和结合位点数n,利用Forster非辐射能量转移机制确定了牛血清白蛋白与EDTA-Fe(Ⅲ)的结合距离和能量转移效率,并使用同步荧光技术探讨了EDTA-Fe(Ⅲ)对牛血清白蛋白构象的影响.     

3种黄酮类小分子与牛血清白蛋白间相互作用及其构效关系的研究

解析3种黄酮类小分子桑色素(MOR)、槲皮素(QUE)、芦丁(RUT)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用后的紫外-可见光谱和荧光猝灭光谱,研究在同一实验条件下黄酮类小分子与BSA的相互作用及其构效关系。结果显示,黄酮母核B环上的羟基处于相邻位置时,比处于其他位置时表现出的BSA猝灭作用和结合作用更强,而有较大取代基团存在时,由于位阻较大,黄酮类小分子与BSA间的猝灭作用及结合作用则明显变弱。     

pH对洛美沙星与牛血清白蛋白结合的影响

应用荧光和紫外-可见光谱研究了4个不同pH的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中洛美沙星与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.应用Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程以及F rster能量转移理论,计算得到4个不同pH下两者结合的猝灭常数(KS)V、结合常数(K)a和结合距离(r)等参数.其结果显示:4个pH下,BSA与洛美沙星均能发生反应生成新的复合物,属于静态荧光猝灭;洛美沙星与BSA间结合距离均小于7 nm;pH对两者的相互结合具有一定的影响,在pH4.9时洛美沙星与BSA结合常数最大,结合距离小;同步荧光光谱显示不同介质中洛美沙星对BSA的构象有比较显著的影响.     

山梨酸钾与蛋白质相互作用的荧光和共振光散射光谱研究

 用荧光光谱和共振散射光谱(RLS)对山梨酸钾(PSA)与牛血清蛋白(BSA)在溶液中的相互作用进行了研究,探讨了PSA对BSA荧光和共振光散射猝灭的机理,测定了该反应的表观结合常数及结合位点数。在288和293 K时的表观结合常数分别为2.23×10³和2.74×10³ L·mol^-1,其相应的结合位点数分别为1.02和0.99。利用热力学参数确定了分子间的作用力性质,作用过程是自发的,作用力主要是电子作用力。同步荧光光谱表明相互作用对蛋白质构象有一定的影响。基于Forster非辐射能量转移理论估算了山梨酸钾与蛋白质之间的结合距离。     

灰黄霉素与牛血清白蛋白结合反应的荧光光谱研究

用荧光光谱法研究了在模拟人体体液条件下,灰黄霉素与牛血清白蛋白结合反应的荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,发现灰黄霉素对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,且其紫外吸收光谱和牛血清白蛋白的荧光发射光谱有一定程度的重叠．由Forste非辐射能量转移理论和热力学公式,得出了结合反应的结合常数、结合位置和结合过程基本热力学性质的变化等．     

氯霉素与牛血清蛋白质结合反应热力学特征研究

用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了氯霉素与牛血清白蛋白结合反应的光谱特征，试验证实氯霉素对BSA有较强的荧光猝灭作用，按照Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程分析和处理试验数据，得到反应的结合常量和结合过程的热力学参数等，探讨了猝灭作用的性质和结合反应的机理．