毛竹及其变种叶片化学计量与养分重吸收效率

【目的】评价毛竹(Phyllostachys edulis)及其变种叶片养分重吸收效率,旨在揭示主要养分元素的生态适应机制,以期为毛竹及其变种的可持续经营提供科学依据。【方法】以毛竹及其变种[黄槽毛竹(P. edulis cv. Luteosulcata)、花毛竹(P. edulis cv. Tao Kiang)、厚壁毛竹(P. edulis cv. Pachyloen)、金丝毛竹(P. edulis cv. Gracilis)]为研究对象,分析不同竹龄(1、3、5 a)叶片化学计量特征与养分重吸收效率。【结果】毛竹及其变种C、N 含量差异较小,P含量波动性较大。不同竹种相同竹龄立竹间成熟叶和凋落叶C、N、P含量差异性较大,1年生竹种叶片养分含量较高,随着竹龄增加,竹种适应能力逐渐下降。毛竹及其变种相同年龄立竹间、同一变种不同年龄立竹间叶片化学计量比存在一定差异性。1、3、5年生花毛竹叶片N、P重吸收效率较高,年龄对除厚壁毛竹外的其他毛竹及其变种叶片N重吸收效率影响呈现先升后降趋势,而不同年龄毛竹及其变种叶片P重吸收效率波动性较大。【结论】研究区毛竹及其变种生长受P元素的限制,毛竹及其变种随竹龄的增加适应能力有所变化,花毛竹适应性较强,厚壁毛竹则对土壤的依赖性较大。     

离散型二维竞争系统中某群体消亡的条件

研究了离散型二维竞争系统的渐近稳定性,得到了这类竞争系统中各类平衡点的坐标及其性质,获得了系统在边界上的平衡点处渐近稳定的一系列充分条件.这些条件等价于该系统中的某个群体在竞争过程中消亡或被淘汰的相应条件.     

带有缓冲库的串联CIMS渐近稳定性分析

讨论了一个可靠机器,一个不可靠机器和一个缓冲库构成的计算机集成系统(CIMS),利用由该系统所决定的算子A+E生成的Banach空间中的正压缩C0半群,证明了此系统的非负稳定解恰是算子A+E的0本征值所对应的规范化后的本征向量;同时通过对算子A+E的谱点分布的分析,证明了算子A+E的谱点均位于左半平面且在虚轴上除0点外无谱,作为线性算子半群稳定性的一个直接结果,得出了该系统解的渐近稳定性.     

有限群的π′－闭性

将Ｅｎｇｅｌ条件进行了推广，利用（ｐ，ｑ）－子群的性质，得到了有限群为π′－闭的几个重要结果。     

各向异性固体弹性介质中群速度的解析表达式

通过引入一个仅仅与介质弹性常数有关的矩阵M ,将Christoffel系数矩阵分解成M和一个与波传播方向有关的矢量 P两个部分的乘积 .由此推导出适用于计算各种各向异性固体弹性介质弹性波群速度的普适解析表达式 .群速度作为弹性波波矢的函数 .在特殊对称性方向上该解析表达式的结果与已有文献的结果一致 .利用Matlab软件数值求解Chritoffel方程 ,得到对应于任意方向上的相速度 .图 2 ,参 7.     

农机报表管理系统的设计与实现

以新疆生产建设兵团农机报表管理系统为例，介绍了基于C／S和B／S模式的农机报表管理系统的设计与实现，并对其系统开发中的关键技术等内容进行了探讨。     

ICP-AES光谱仪的研制及其分析软件的设计

目前,市场上的ICP光谱仪仍以国外仪器为主,国内仪器的开发与研制始终未能有所突破,在仪器分析软件上仍属空白,这极大限制了国内ICP光谱仪的发展.本文主要针对单道顺序扫描型ICP-AES光谱仪的硬件及分析软件的开发提供了思路.     

Regulation of insulin receptor function

Resistance to the biological actions of insulin contributes to the development of type 2 diabetes and risk of cardiovascular disease. A reduced biological response to insulin by tissues results from an impairment in the cascade of phosphorylation events within cells that regulate the activity of enzymes comprising the insulin signaling pathway. In most models of insulin resistance, there is evidence that this decrement in insulin signaling begins with either the activation or substrate kinase activity of the insulin receptor (IR), which is the only component of the pathway that is unique to insulin action. Activation of the IR can be impaired by post-translational modifications of the protein involving serine phosphorylation, or by binding to inhibiting proteins such as PC-1 or members of the SOCS or Grb protein families. The impact of these processes on the conformational changes and phosphorylation events required for full signaling activity, as well as the role of these mechanisms in human disease, is reviewed in this article. Received 3 August 2006; received after revision 1 December 2006; accepted 8 January 2007