迭代目标转换因子分析法在光度分析中的应用研究

通过迭代目标转换因子分析法与一般因子分析相比较 ,较好地解决了由于矩阵亏秩引起的困难。在实际应用中 ,尤其对于稀土元素吸收光谱重迭严重的问题给予了较好解决     

嗜热酯酶EstTs1的远源三维结构模建及分子对接

利用Phyre网络服务器,构建嗜热酯酶EstTs1的三维结构,并通过分子动力学优化构型,得到了可靠的构型.分子对接研究表明,p-硝基苯基丁酸酯是EstTs1的最适底物,其大小正适合EstTs1的活性口袋.Thr111是底物与酶结合的重要残基,与底物形成了氢键; Ser85是重要的催化残基.     

磷酸三酯酶的同源模建及分子对接理论

利用同源模建和分子动力学模拟方法模建了来源于Thermaerobacter marianensis的磷酸三酯酶样内酯酶（PLLs）三维结构. 通过与不同底
物的对接可知, Arg44与两种底物（磷酸三酯和内酯）均形成氢键, 从而Arg44是两种底物与酶结合时重要的氨基酸残基.     

角鲨烯合成酶抑制剂的高通量虚拟筛选

以SQS抑制剂CP 320473为先导物, 在60%结构相似性的基础上, 先通过AutoDock Vina软件进行分子对接, 再选取结合能量最低的新化合物进行分
子对接研究. 结果表明： zinc_8442249比先导化合物CP 320473的抑制效果更好; SQS活性位点的Lys52通过与氢键与抑制剂结合, 在抑制过程中具有重要作用.     

迭代目标转换因子分析法在光度分析中的应用研究

通过迭代目标转换因子分析法与一般因子分析相比较，较好地解决了由于矩阵亏秩引起的困难。在实际应用中，尤其对于稀土元素吸收光谱重迭严重的问题给予了较好解决     

用响应面法优化酶水解法制备葵花盘小分子肽

为提取并利用葵花盘中具有降尿酸和溶解痛风石作用的小分子肽, 以小分子肽得率为指标, 通过酶水解法优化提取条件, 确定碱性蛋白酶为最理想的酶. 通过单因素实验考察料液比、 时间、 温度、 pH值和加酶量对小分子肽得率的影响, 利用响应面Box-Behnken实验, 优化酶水解法提取葵花盘小分子肽的工艺, 得到其最佳工艺条件为： 加入碱性蛋白酶, m(料)∶V(液)=1∶15, 酶的用量为2%, pH=9.0, 温度为55 ℃, 时间为2 h, 葵花盘小分子肽的得率最高为(42.41±0.01)%.     

用响应面法优化酶水解法制备葵花盘小分子肽

为提取并利用葵花盘中具有降尿酸和溶解痛风石作用的小分子肽, 以小分子肽得率为指标, 通过酶水解法优化提取条件, 确定碱性蛋白酶为最理想的酶. 通过单因素实验考察料液比、 时间、 温度、 pH值和加酶量对小分子肽得率的影响, 利用响应面Box-Behnken实验, 优化酶水解法提取葵花盘小分子肽的工艺, 得到其最佳工艺条件为： 加入碱性蛋白酶, m(料)∶V(液)=1∶15, 酶的用量为2%, pH=9.0, 温度为55 ℃, 时间为2 h, 葵花盘小分子肽的得率最高为(42.41±0.01)%.     

自分泌运动因子(ATX)抑制剂结合位点的预测及其与rPAI-1的分子对接

利用复合物指纹的虚拟筛选预测自分泌运动因子(ATX)抑制剂的结合位点,并通过与24个抑制剂(10个脂质和脂基抑制剂,14个小分子抑制剂)分子对接和动力学模拟表明,Thr209,Asp172,Tyr306,Phe210,Leu243,Leu213和Phe274是抑制剂结合位点的重要残基,且这些残基均通过侧链与抑制剂作用.利用3D-partner预测出与ATX结合的蛋白为纤溶酶原激活物抑制剂1(rPAI-1),并通过同源模拟,得到rPAI-1的分子结构.利用软件GRAMM将ATX与rPAI-1分子结构相结合,并通过分子动力学模拟确定与大分子抑制剂rPAI-1作用的ATX重要残基Glu155和Ala158.     

嗜热菌Pyrococcus horikoshii OT3蛋白酶基因的原核表达、纯化和性质表征

将来源于嗜热菌Pyrococcus horikoshii OT3的蛋白酶(PH1704)基因在大肠杆菌BLP-CodonPlus中高效表达.采用超声、热失活和HiTrap Q Sepharose柱层析等方法对产物进行分离纯化.通过SDS-PAGE,Native-PAGE和Western-blot对表达产物进行鉴定,发现该重组酶以十二聚体为主的寡聚体形式存在,并具有SDS抗性.蛋白酶活力染色表明,其六聚体以上有活力.以azo-gelation为底物,对其酶学性质进行初步研究表明,其最适温度为85℃,最适pH=8.0,并且具有良好的热稳定性.     

嗜热菌Thermaerobacter subterraneus DSM13965磷酸三酯酶的原核表达、 ]纯化及性质表征

将来源于嗜热菌Thermaerobacter subterraneus DSM13965的磷酸三酯酶基因在大肠杆菌BL21中高效表达, 并采用超声、 热失活和组氨酸标签
镍柱对产物进行分离纯化, 通过SDS PAGE和Western blot对表达产物进行鉴定. 结果表明: 该重组酶以二聚体的寡聚体形式存在; 其最适温度为70 ℃, 最适pH=10.0, 具有良好的热稳定性.