真菌超氧物歧化酶的研究 Ⅰ 酶活性的比较与同工酶类型的鉴定

超氧物歧化酶(SOD)是广泛存在于需氧和耐氧生物机体内的金属酶,按其金属辅基成分可分为Mn-SOD、Fe-SOD和Cu·Zn-SOD三种类型.近期又发现Mn-SOD与Fe-SOD的杂合型。大量研究证实,不少疾病的起因均与自由基有关,而SOD能清除超氧阴离子(O_2~((?))),在预防衰老、抗辐射损伤、以及治疗肿瘤和炎症等方面有一定的     

牛红细胞铜锌超氧物歧化酶的化学修饰与性质

用戎二醛交联法对牛红细胞Ｃｕ．Ｚｎ－ＳＯＤ进行化学修饰，得到了热稳定性高，耐酸碱笥优越，抗蛋白酶酶解能力强的修饰酶，该酚分子量约为８６０００，在经外区最大吸收值为２６９ｎｍ，它的荧光激发光谱和荧光发射光谱强度均大于天然酶。     

超氧物歧化酶对糖尿病模型大鼠血液和晶状体中自由基及其清除剂的影响

本工作发现糖尿病大鼠晶状体和血液中的ＬＰＯ、ＭＤＡ水平高于正常大鼠，而Ｔ－ＳＯＤ、Ｃｕ·Ｚｎ－ＳＯＤ水平降低（Ｐ＜Ｏ．０１）．观察用不同剂量ＳＯＤ及不同时间的治疗方案，结果大剂量比小剂量，长时间比短时间更能改善自由基和清除剂的状况，提示糖尿病患者晶状体中自由基代谢异常，这可能和糖尿病性白内障有关；表明ＳＯＤ可能是防治糖尿病性白内障的良药．     

灵芝多糖合剂抗辐射保健功能的研究

辐射已经严重影响到人体的健康 .据报道 ,肿瘤患者约有 70 %是采用放射治疗[1] .辐射后会引起人体白细胞总数急剧下降 ,免疫功能减退 ,脱发等不良反应 .随着核能的广泛应用 ,大量从事放射性工作的军事、医务、研究等人员 ,经常性面临着防护与保健 ,即使普通的电视也存在辐射源 ,对人体健康存在一定程度的影响 .因此 ,研究抗辐射保健功能的食品具有重要的意义 .自 1 94 2年Hale报道辐射线防护剂 ,现已开展一系列化学抗辐射药物的研究 ,但某些化学抗辐射药物在治疗疾病的同时 ,也对机体产生了一系列副作用[2 ] .人们开始重视天然产物抗辐射的…     

螺旋藻放氢与能量供应关系的初步研究

通过暗处理消耗螺旋藻细胞内积存的可供放氢的能源,然后外加不同的呼吸基质。了解到处于暗饥饿状态的螺旋藻可以利用不同基质维持放氢。蔗糖等基质可使放氢活性恢复到暗饥饿前充足照光时的水平,乙酰基和酮戊二酸的恢复效果较差。藻细胞利用不同基质支持的放氢活性还受反应系统中氧浓度的影响,当氧浓度超过10%时,放氢活性差不多被完全抑制。在不同的基质存在和光照条件下,由藻细胞提取得的ATP 浓度有一定差异,这种差异与放氢活性似乎有一定的对应关系,表明蓝藻的放氢活性在适宜放氢的条件下,可能还受藻细胞内ATP 水平的影响。     

液体发酵云芝蛋白多糖的分离及其鉴定

放射诱变筛选出的高产云芝菌种用液体发酵法培养的菌丝体和发酵液经热水提取、乙醇沉淀、１万分子量截面超滤得到淡黄灰色粉末状云芝图丝体蛋白多糖和橙灰色状的发酵液蛋白多糖，菌丝体和发酵液蛋白多糖的糖含量，蛋白质含量分别为６２．４％、２３．５％，与４３．８％、２７．１％。与日本商品云芝蛋白多糖（ＰＳ－Ｄ（相比较，发酵云芝菌丝体蛋白多糖在红外、紫外吸收，物理常数、单糖和氨基酸的组成上是一致，后者在纯度上则高于     

活性初乳素对小鼠的抗衰老作用

用Ｄ－半乳糖造成雄性小鼠亚急性衰老模型，观察活性初乳素对致衰老小鼠的改善作用和抗衰老作用。结果表明，活性初乳素能显著提高小鼠红细胞ＳＯＤ活性和比活性，降低血清ＭＤＡ和心肌脂褐质含量；使致衰老小鼠体重增加，防止胸腺萎缩，使肝脏指数恢复到正常水平，说明活性初乳素对一系列老病症有明显改善作用和缓缓衰老作用。     

牛牙的自然酸蚀与电化学人工龋的比较

进行了牛牙的自然酸蚀和电化学人工龋的初步研究，结果表明，酸的作用只能使牙釉质脱矿，只有在酸和电的双重作用下，才能形成牙釉质的类龋洞，在人工电化学腐蚀中，不同浓度的羧甲基纤维素（CMC）致龋凝胶对Ca溶出量影响较大，以0．5％CMC致龋凝胶龋损深度最大，牙的Ca溶出量为自然酸蚀的3－4倍，在人工电化学腐蚀中，阳极PH值呈下降趋势，阴极pH值呈上升趋势，氟化物能减少阳，阴极间pH差值，氟化物在自然酸蚀和人工电化学腐蚀中均能显著抑制牙Ca的溶出，在开窗区几乎看不到脱矿现象。     

枸杞果实铜,锌超氧物歧化酶的纯化及其性质的研究

枸杞果实粗提液中具有Mn-SOD、Fe-SOD和Cu·Zn-SOD三种类型。经氯仿-乙醇处理、丙酮分级沉淀、sepbadex G-100凝胶过滤和DEAE-纤维素柱层析纯化,获得对CN~-敏感的Cu·Zn-SOD。在凝胶电泳染色图谱上,DEAE-纤维素柱层析纯化,获得对CN~-敏感的Cu·Zn-SOD。在凝胶电泳染色图谱上,DEAE-纤堆素柱线性梯度洗脱下来的两个活性组分与酶粗提液同工酶谱上两条Cu·Zn-SOD主区带分别相对应,而且酶活性染色带与蛋白染色带位置对应,说明上述活性组分都已纯化到均一的程度。该酶分子量约为33900道尔顿,亚基分子量约为16700道尔顿。酶的两个活性组分在紫外光区的吸收曲线略有差异,但吸收峰都在255nm。该酶在55℃的温度范围内对热稳定。纯化后的酶平均为4436units/mg protein,纯化了177.6倍,活力回收为12.3%。上述酶没有过氧化氢酶活性。