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牛小肠碱性磷酸酶部分性质研究 总被引：1，自引：0，他引：1
摘要：用正丁醇抽提、硫酸铵分级沉淀、EAE-32柱层析和Sephadex G-150
凝胶过滤,从牛小肠中分离纯化出牛小肠碱性磷酸酶（BIAP）.提纯倍数为50.69,比活力为48.87U/mg蛋白.酶液经SDS-PAGE呈现单一条带,且不含DNA核酸酶.该酶催化对硝基苯磷酸二钠（p-NPP）水解反应的最适pH值为9.7,pH小于6.5大于11.5均不稳定;最适温度为45℃,高于50℃不稳定.Km值为0.29mmol/L.45℃,pH9.7时最大反应速度（Vmax）为4.6μmol/(L•min).利用SDS-PAGE测定酶亚基的分子量为66KD. Mg2+、Mn2+和Ca2+对酶有不同程度的激活作用,Zn2+和EDTA对酶有抑制作用。随着Mg2+、Zn2+和EDTA浓度增加,270nm处紫外吸收值增加. 相似文献
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余同 《上海师范大学学报(自然科学版)》2005,34(3):F0003-F0003
孙铁珩，中国工程院院士，1938年3月生，现任沈阳大学校长、教授、沈阳环境工程重点实验室主任，中国科学院沈阳应用生态研究所学术委员会主任、研究员、博士生导师，上海师范大学特聘教授． 相似文献
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