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利用建立的藻胆蛋白大肠杆菌异源表达系统,证明了Synechococcus sp.WH8102的藻蓝蛋白α亚基RpcA能分别结合蓝细菌中的4种藻胆素.裂合酶RpcG利用PCB或PEB做色素底物,连接它们到RpcA上,并伴随着异构作用,分别生成色素蛋白PVB-RpcA、PUB-RpcA;但裂合酶CpcE/CpcF利用PCB或PEB做色素底物,连接它们到RpcA上,则分别生成了色素蛋白PCB-RpcA、PEB-RpcA.后者荧光量子产率较高.2种裂合酶使用2种不同的色素底物,可以产生4种完全不同的、仅偶联到RpcA的色素蛋白.RpcG和CpcE/CpcF的对比研究可以探讨裂合酶异构功能的结构基础.同时这些色素蛋白有潜在的应用价值,可以作为生物学荧光探针。 相似文献
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将由鱼腥藻Anabaenasp.PCC7120中cpcE/F构建的pCOLADuet-cpcE/F质粒和pACYCDuet-pebA质粒、pCDFDuet-hol-pebB质粒、pETDuet-pecA质粒、pETDuet-cpcA质粒转化入大肠杆菌,在IPTG的诱导下,实现了色素蛋白PEB-CpcA和PEB-PecA的成功表达.吸收光谱和荧光光谱研究表明,CpcE/F能够催化PEB共价连接到CpcA和PecA的Cys-84上形成色素蛋白PEB-PecA和PEB-CpcA,色素蛋白的最大吸收峰为555nm,最强荧光峰为570nm.Zn2+电泳分析结果表明,体内重组获得了目标色素蛋白,证明由cpcE/F所编码的蛋白裂合酶在体内重组中能够催化PEB与CpcA和PecA的共价偶联反应,生成非天然色素蛋白PEB-CpcA和PEB-PecA. 相似文献
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