一种麦芽酸性磷酸酶的分离纯化及部分性质研究

经硫酸铵分级沉淀、CM-Sepharose CL 4B和DEAE-Sepharose CL 4B离子交换柱层析等步骤,从麦芽中分离提纯到一种酸性磷酸酶(ACPase,E．C．3．1．3．2),纯化倍数为33．06,酶液比活为88．27 U/mg．通过动力学方法测得其最适pH为5．4,酸碱稳定性较差,仅在pH 6．0左右的缓冲液中较稳定;最适温度为50 ℃,40 ℃以下有较好的稳定性;在最适条件下,该酶催化pNPP的米氏常数(Km)为4．696×10-4 mol/L．同时研究了一些金属离子和有机化合物对该酶     

JcERF1基因RNA干扰载体的构建、转化及沉默效果研究

构建了麻疯树(Jatropha curcas)一个新的ERF类转录因子基因RNA干扰(RNAi)载体,并将之转入过表达JcERF1基因烟草体内, 得到了RNA干扰型烟草. 利用实时荧光定量PCR(QPCR)检测了JcERF1基因的表达量, 发现该基因在干扰型烟草中表达量明显降低. 通过野生型、过表达型和干扰型烟草的种子萌发实验和高盐胁迫实验发现: 与过表达型烟草相比, 干扰型烟草的抗盐能力明显降低, 且干扰型烟草的游离脯氨酸和可溶性糖含量在高盐处理后上升的幅度明显低于过表达型烟草. 以上研究结果说明JcERF1基因在干扰型烟草体内已被有效沉默, 同时说明该基因具有提高转基因烟草抗盐性的功能.     

清末民初安徽实业教育探析

清末"癸卯学制"、"壬寅学制"颁布后,实业教育的地位得到提高,安徽实业教育体制得以确立。实业教育区别于以往学徒式的技术传授,而且将专门技术逐渐制度化、科学化、规范化,是我国近代教育变革的重要一笔,集中体现了当时中国社会"实业救国"的需求。本文从该时期教育资料、皖省报刊、地方志等史料出发,试图还原当时安徽实业教育的真实面貌,进而观察皖省于清末民初社会巨变中的变革路径。     

对称Loewner矩阵的若干性质

利用对称Loewner矩阵与有理函数插值之间的内在联系,给出2个非对角对称Loewner矩阵的乘积仍为复对称Loewner矩阵的充要条件,以及条件满足时乘积的明确表达式.     

麻疯树脱氢抗坏血酸还原酶基因克隆及重组蛋白纯化

利用RACE技术克隆出麻疯树脱氢抗坏血酸基因JcDHAR,构建原核表达载体pET-28a-JcDHAR,并对重组菌表达的条件进行了优化,进而进行Ni亲和层析纯化蛋白.结果表明:表达产物与预期大小相符,His-JcDHAR蛋白质的分子质量为30kD;在37℃的条件下0.1mM的IPTG诱导表达5h时,获得了可溶性重组蛋白,通过体外酶学反应鉴定,纯化样品具有酶学活性,表明JcDHAR原核表达成功.     

基于模糊综合评价方法的港口物流能力评价

1引言港口作为国际海陆间物流通道的重要枢纽和结点,在推动现代物流发展中发挥着不可替代的作用。随着综合物流时代的到来,港口作为综合运输网络的枢纽,在现代国际生产、贸易和运输系统     

另类之选:第三只手玩WORD--关于组织结构图的制作

在绝大多数的情况下,"无可比拟的文字处理能力"和"无所不包的OFFICE首选"是成就WORD的双刃之剑.但在绝大多数的情况下,我们对其前者的强大是受益颇多;而对后者的表现却知之甚少,这办公软件中的"公"哪里去了?     

基于双光栅衍射的规则涡旋光阵列产生方法

本文提出了一种利用双光栅衍射获得规则涡旋光阵列的方法,将设计的两光栅分别加载到两个空间光调制器(Spatial Light Modulator,SLM)上,平面光波依次垂直通过两光栅,通过改变两光栅的衍射距离获得相位分布不同的涡旋光阵列,推导得出涡旋光阵列光场强度的表达式.针对两光栅的不同衍射距离产生涡旋光阵列的峰值强度进行了分析,得出了产生高质量涡旋光阵列的最佳衍射距离.模拟实验表明,利用双光栅衍射的方法可获得高质量的规则涡旋光阵列.该方法装置简单容易实现,为产生规则涡旋光阵列提供了一种新途径.     

考虑电压稳定约束下的无功补偿

针对电力系统电压稳定问题,利用L_1指标研究了预防电压失稳的常用无功补偿手段。就系统电压稳定性的准确获取(电压稳定指标的选择与改进)、多场景下补偿点的选取、补偿方式(并联补偿或串联补偿)的选择和补偿量的优化选取等问题进行了深入的研究．基于上述研究,提出了一种新颖的解决方案．经New England标准验证系统检验,所提方案能够给出考虑多种运行方式的最佳补偿量,并对补偿方式的选择给出定性指导,为电力系统的规划提供有益的参考．     

背角无齿蚌酸性磷酸酶的部分性质及功能基团研究

作者在对背角无齿蚌外套膜中分离提纯到的一种酸性磷酸酶（ACPase）的部分酶学性质进行研究的基础上，测定了该酶的亚基分子量为61，800D，等电点（pI）为6.12(25℃），并对其氨基酸组成进行了分析，对ACPase的二级结构的圆二色谱（CD）分析显示，酶分子中α－螺旋占31.8%，β-折叠占42.6%，β－转角17.9%，对ACPase进行了化学修饰研究，初步认为组氨酸、丝氨酸、色氨酸和半胱氨酸有可能是该酶的功能基团，二硫键也对维持酶的活性中心构象极为重要。