胰蛋白酶切修饰SOD的可行性研究

:37℃下用胰蛋白酶水解SOD ,于 2 ,4,6 ,8和 1 0h对水解样及对照进行聚丙烯酰胺凝胶电泳 ,同时用邻苯三酚自氧化法测定酶活。结果表明 ,在体外SOD不能被胰蛋白酶水解 ,不同时间处理的SOD PAGE电泳谱带与对照完全一致。即活性染色均出现 4条带 ,蛋白染色均出现 6条带。 4条谱带于酶活性染色图谱中表明有酶活力 ,而另 2条无活力。胰蛋白酶水解处理后SOD活力呈明显下降趋势 ,水解 1 0h酶活降至原来的 80 %左右。与对照 37℃温度处理SOD活力下降趋势相同 ,推测可能是温度使酶变性对活力下降起主要作用。     

鲨软骨粘多糖的酶法提取及组分分析

通过正交实验法分别研究单酶法提取次数和双酶法不同提取方式对鲨软骨粘多糖提取率的影响,从而获得胰蛋白酶和／或木瓜蛋白酶水解鲨软骨提取粘多糖的最佳工艺：并采用乙酸纤维素薄膜电泳和琼脂糖凝胶电泳分析不同提取方法获得的粘多糖的组分．实验结果表明：双酶水解方式比单酶水解方式的软骨降解率和多糖提取率要高;在双酶水解方式中,木-胰方式比胰-木方式能更有效地降解软骨,并且能获得更高的粘多糖提取率;而木瓜蛋白酶法提取的粘多糖纯度比胰蛋白酶法高．     

胰蛋白酶固定化条件及稳定性对比研究

以 MR- MVA树脂为固定化载体 ,对胰蛋白酶的固定化条件进行研究 ,并与溶液酶在保存温度、保存时间、p H稳定性三方面进行对比研究 ,结果表明 :固定化酶在 6 0℃～ 70℃仍具有较高活性 ,保存时间明显增加 ,p H稳定性明显增加     

枯草杆菌蛋白酶水解大豆胰蛋白酶抑制剂的研究

采用改进的BAPNA法探讨了枯草杆菌蛋白酶对大豆胰蛋白酶抑制的水解作用,通过实验了最适反应条件为：反应温度40－60,PH值7．5－8．5,酶活力大于等于40000units/mL以及40min的反应时间。     

高变性豆粕中蛋白质水解特性的研究

就高变性豆粕的胰蛋白酶水解问题进行了研究，指出胰蛋白酶水解蛋白质的最适温度为４５℃，最适ｐＨ值为８０。水解高变性豆粕的最佳条件为：温度４５℃，ｐＨ值８０，时间为６ｈ，底物浓度为９０％，酶量／底物为８０００Ｉ·ｕ／ｇ。在此条件下，高变性豆粕中蛋白质可有６３１５％水解溶出     

高磁性壳聚糖微粒的制备与应用

采用壳聚糖包埋磁粉，经戊二醛修饰、环氧氯丙烷交联制得高磁性壳聚糖微料。此微粒共价结合卵清粘蛋白得到磁性亲和吸附剂，可应用于胰蛋白酶的亲和纯化。     

大豆胰岛素指导下具有分级结构碳酸钙的仿生合成

根据仿生矿化的基本原理,在水溶液中以大豆胰岛素抑制剂为基质,CaCl2为钙源,NH4HCO3为CO2来源,利用气体扩散的方法合成了半球状有三叉状凸起结构的碳酸钙晶体.对所得碳酸钙做了XRD,SEM,FT-IR和PL等表征,结果发现所得碳酸钙为方解石型,含有少量蛋白质基质,属于有机无机杂化材料.     

补骨脂胰蛋白酶抑制剂的亲和层析分离纯化和部分性质

本文介绍牛胰蛋白酶—对氨基苯砜乙基(ABSE)—Sepharose—4B的制备,及用此亲和吸附剂分离提纯补骨脂胰蛋白酶抑制剂的过程。用该方法对补骨脂胰蛋白酶抑制剂粗提物进行分离,可获得电泳单点纯样品。经SDS—PAGE电泳测定,该抑制剂的分子量为55000。等电聚焦电泳测定其等电点为pⅠ6.6,Chiff试剂染色为阴性。氨基酸组成分析結果表明含12种氨基酸,其中Gly、Glu含量最高。     

牛初乳免疫球蛋白体外胰蛋白酶消化研究

采用硫酸铵盐析、DEAE离子交换层析纯化牛初乳免疫球蛋白IgG，并对其进行胰蛋白酶体外消化研究．结果表明：牛IgG比牛血清白蛋白（BsA）抗胰蛋白酶水解．IgG经低温巴氏灭菌处理后，其被胰蛋白酶消化的能力变化不大：经90℃高温3min处理后，被胰蛋白酶水解率大幅度提高，提示IgG的立体结构在保护其完整性方面有重要作用；另外，藏绵羊小肠液对IgG的降解率高于胰蛋白酶．     

苦荞类胰蛋白酶水解酶的纯化及部分性质研究

采用缓冲液提取、盐析、凝胶过滤及离子交换层析等方法，从苦荞种子中分离纯化出1种类胰蛋白酶水解酶，经十二烷基硫酸钠一聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS—PAGE)测得其分于量为67kD，等电聚焦(IEF)测得等电点为6．3．该酶可以水解胰蛋白酶的底物BApNA，而且其活性不受苦荞胰蛋白酶抑制剂的影响．通过比较，苦荞中的胰蛋白酶水解酶在性质上与报道的甜荞BAPAase极为相似，可能属于同一类蛋白酶．