苜蓿叶蛋白的分离及性质研究

本文讨论了用苜蓿叶子作材料分离叶蛋白浓缩物（ＬｅａｆＰｒｏｔｅｉｎＣｏｎｃｅｒｔｒａｔｅｓ）的方法，并研究了这种蛋白浓缩物中蛋白质、脂类及几种无机元素的含量，分析了蛋白组分及其相对含量，从而确定叶蛋白浓缩物用于食品和饲料的营养价值。     

普通野生稻和9516剑叶光合功能衰退过程的比较

本文比较了普通野生稻 (Oryza .sativaL .f.spontaneaRoschev .)和粳稻品种 95 16 (O .sativaLvar.95 16 )光合功能衰退的进程 .研究发现 95 16剑叶在一生中叶绿素含量和光合速率都高于普通野生稻 ,前者剑叶的光合速率最高值 2 3.5 μmolCO2 m-2 ·S-1,而普通野生稻的剑叶光合作用的最高值为 15 .5 μmolCO2 m-2 ·S-1且 95 16光合作用的高值持续期比野生稻的高值持续期长近 2 0d .95 16剑叶的叶源量是野生稻剑叶的 2 .8倍 .在光合功能衰退过程中 ,核酮糖 1,5 -二磷酸羧化 /加氧酶的羧化酶活性没有太大区别 .内肽酶活力上升迟于光合功能衰退过程 .在光合功能衰退的早期 ,内肽酶的活力有小幅度提高 ,但到叶片衰老的末期则有较大幅度的提高 .这说明衰退的早期内肽酶的作用不大 ,只是到了后期即不可逆期内肽酶才可能发挥较大作用 .     

Dithiothreitol decreases the thermal stability and unfolding cooperativity of ribulose-1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase

Plant rubisco consists of eight large subunits (55 kD) encoded by chloroplast gene and eight small subunits (15 kD) encoded by nuclear gene. There are abundant cysteine residues that do not form disulfide bonds in native rubisco. Differential scanning calorimetry has been used to study some plant rubisco and suggested an irreversible two-state denaturation due to the high cooperativity in subunits. By comparing the data from circular dichroism, fluorescence, differential scanning calorimetry, SDS electrophoresis, and activity assays in the absence or presence of DTT, we suggest that the formation of disulfide bonds in subunits during the early thermal unfolding may increase the thermal stability and the thermal unfolding cooperativity of rubisco.     

栽培和野生大豆核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶的结晶及其大小亚基等电聚焦分析

栽培大豆和野生大豆叶片的蛋白抽提液经硫酸铵盐析、Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｇ－５０柱层析以及浓缩透析等步骤,分别得到核酮糖－１,５－二磷酸羟化酶（简称Ｒｕｂｉｓｃｏ）的结晶．经ＳＤＳ－ＰＡＧＥ和Ｗｅｓｔｅｒｎ ｂｌｏｔ酶标抗体技术鉴定证实为Ｒｕｂｉｓｃｏ．用ＩＥＦ－ＰＡＧＥ方法分析这２种不同进化类型大豆的Ｒｕｂｉｓｃｏ 大小亚基,发现其具有高度同源性