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赤子爱胜蚓(Eisenia Foelide)纤维素酶的初步研究 总被引:1,自引:0,他引:1
将赤子爱胜蚓整体组织匀浆的抽提液,经Sephadex G-75凝胶过滤、DEAE-Sepharose CL-6B离子交换及在FPLC仪上用Mono Q柱分离,可以纯化到多种组分的纤维素酶,研究了它们的酶学性质,证明均为C_X酶。 相似文献
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20~30m m ol/ L 半胱氨酸在 2m in 内可与 φ= 0.03 甲醛完全反应而被掩蔽。利用谷胱甘肽与 5,5′二硫代双(2硝基苯甲酸)( D T N B)的颜色反应,测定产物在波长 412nm 的 O D 值,通过计算或标准曲线可迅速得出谷胱甘肽含量,误差小于 2% 。 相似文献
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固定化E.coli BL21(pTrc-gsh)细胞催化合成谷胱甘肽 总被引:10,自引:0,他引:10
分别以卡拉胶、明胶、海藻酸钠包埋E.coli BL21 (pTrc-gsh)细胞催化合成谷胱甘肽(GSH).从酶活收率及机械强度方面进行比较,选择卡拉胶为包埋载体,其最适pH为7.0,最适温度为40°C.相关物质对GSH的合成均有影响半胱氨酸、甘氨酸的最适浓度为20mmol/L,谷氨酸的最适浓度为60mmol/L;Mg2+/ATP为1~5(V/V)较合适;腺苷二磷酸(ADP)浓度为5mmol/L时对酶活的抑制为20%.优化条件下罐式反应器中GSH的产量为0.84g/L,操作稳定性较好;延迟加入甘氨酸时GSH产量可提高17.5%;与酵母生产ATP体系相耦联的共固定化体系在填充床中反应,GSH合成量达1.24g/L,收率比直接加入ATP提高24.2%. 相似文献
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谷胱甘肽合成酶在大肠杆菌中的高效表达及性质 总被引:10,自引:3,他引:7
在成功构建了谷脱甘肽(GSH)合成酶基因表达质料(pTrc-gsh)的基础上,对不同大肠杆蓖突主菌进行了比较,筛选出高效、稳定表达GSH合成酶的工程菌并进行了最佳酶表达条件的研究。结果表明:重组工程菌E.coliBL21(pTrc-gsh)表达量最高,质粒稳定性好;以5%接各量于37℃、pH7.2培养至OD550=0.5左右,加入诱导剂IPTG(0.mmol/L),同时切换培养条件为34℃、pH6 相似文献
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