全氟两性表面活性剂与蛋白质相互作用研究

用荧光光谱法研究全氟烷基甜菜碱(PFAB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:PFAB通过静态猝灭机理与BSA相互作用并使BSA荧光强度显著降低;298K和310K温度下,PFAB与BSA的结合常数分别为8.51×10~5和5.52×10~5 L/mol,结合位点数约为1,结合距离为1.93nm;在PFAB和BSA的结合过程中静电力起主要作用;PFAB更倾向于与BSA中的色氨酸残基结合。