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采用离子交换层析法对4种不同来源的葡萄糖氧化酶(Glucose oxidase,GOD,EC 1.1.3.4)进行分离纯化,纯化后酶的相对分子质量约为130kDu,为双亚基酶。纯化后的4种酶的酶学性质相对稳定,对pH有较宽的响应范围。温度为20~50℃时,随着温度的升高酶活降低且稳定性较好;温度为55℃时稳定性较差;而在60℃时则失活。金属离子如Fe2+、Co2+、Mg2+和Cu2+对4种酶都有较强的抑制作用,Fe2+的抑制尤其明显,而螯合剂EDTA可以激活酶的活性。在30℃、pH为7.0的条件下,以不同浓度(20~100mmol/L)的葡萄糖为底物分别测定4种酶的米氏常数(Km)和催化常数(Kcat)。通过光谱和色谱对4种葡萄糖氧化酶进行检测,虽然氨基酸组成有明显不同,但二维结构基本一致,而GOD前体goxC和修饰蛋白如过氧化氢酶、过氧化氢酶前体和Pc16g04630等可能是提高GOD催化效率和工业应用的分子基础。 相似文献
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