紫杉醇与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了紫杉醇(Taxol)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)的相互作用.在生理条件下(含0.10 mol/L NaCl的Tris-HCl缓冲溶液,pH7.40),以286 nm为激发波长,在288～500 nm波长范围内,测定荧光光谱,BSA有较好的荧光效应,紫杉醇对BSA有荧光猝灭作用.测定了不同温度下紫杉醇与BSA的表观结合常数和结合位点数,根据不同温度时结合常数的大小推测紫杉醇对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭.     

有机磷钨多金属氧酸盐FSPW与牛血清白蛋白相互作用

利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,考查了有机磷钨多金属氧酸盐K10C4H4FN2O2Sm(PW11O39)2·12.5H2O(FSPW)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验表明,化合物FSPW引起BSA蛋白质荧光强度发生有规律猝灭.结合紫外-可见吸收光谱的结果可以判断,化合物FSPW对BSA的荧光猝灭是与BSA基态分子间发生作用的结果,与BSA结合反应的猝灭机制为静态猝灭.化合物FSPW与BSA相互作用的AG<0,表明它与BSA的结合平衡是一个自发的过程.△H<0、△S<0说明化合物FSPW与BSA的作用过程是一个放热过程,与BSA的相互作用主要是焓驱动的结果.化合物FSPW主要通过氢键和范德华力与BSA发生相互作用.同步荧光光谱表明,化合物FSPW与BSA发生了强结合并进入蛋白质的疏水腔,导致蛋白质的构象发生变化,结合位点接近于色氨酸残基.     

甲氨蝶呤对牛血清白蛋白荧光光谱的猝灭作用研究

本文利用荧光光谱法研究了甲氨蝶呤(MTX)与牛血清白蛋白(BSA)的超分子相互作用.研究结果表明,在HAc-NaAc(pH 3.4)缓冲介质中,MTx能引起BSA的荧光猝灭,猝灭方式为静态猝灭,结合常数为5.50×105 L·mol-1,结合位点数为1.此外还利用同步荧光光谱法和三维荧光光谱法考察了MTX对BSA构象的影响,MTX的加入使得BSA构象发生了变化.     

四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉(H2TClPP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.通过不同温度下卟啉对BSA作用引起的荧光强度变化,利用荧光猝灭的Stern-Volmer曲线和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的结合常数、热力学参数和分子间作用力的类型,证实了H2TClPP对BSA有较强的猝灭能力,其荧光猝灭作用属于静态猝灭.H2TClPP对BSA的同步荧光光谱表明,相互作用使BSA的构象发生了变化.     

异烟肼与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了异烟肼(INH)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱表明,INH对BSA的荧光有较强的猝灭作用.通过结合常数和结合位点数的计算,证明这种荧光猝灭机理符合静态机制,INH和BSA形成了1∶1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,INH与BSA的相互作用使蛋白质的分子构象发生变化,而同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸.     

硫唑嘌呤与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

采用荧光和紫外光谱法研究了硫唑嘌呤(AZP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应特性.测定了不同温度下的结合常数KA及结合位点数n,证明AZP对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,且主要以疏水作用力与BSA作用;同步荧光光谱表明AZP对BSA的构象有影响;根据Forster偶极一偶极非辐射能量转移理论.计算出作用距离rAZP=2.94,说明AZP与BSA的猝灭过程中都存在能量转移效应.     

诺氟沙星与氧氟沙星同时与牛血清白蛋白分子作用的荧光光谱

氧氟沙星(OFX)、诺氟沙星(NOR)皆能使牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭.当2种药物共存时可进一步使BSA荧光猝灭,借此利用荧光光谱法研究了诺氟沙星、氧氟沙星药物间的相互作用.研究结果表明2种药物间存在相互作用,使药物与蛋白的结合稳定性减小;BSA的荧光猝灭属于静态猝灭,药物与BSA结合位点数n近似为1.依据F(o...     

光谱法研究三磷酸腺苷二钠与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在模拟人体生理条件下,用紫外-可见吸收光谱法和荧光光谱法研究三磷酸腺苷二钠(ADT)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及共存金属离子Mn~(~(2+)),Co~(2+),Cr~(3+),Mg~(2+),Fe~(3+)对两者结合作用的影响.结果表明:ADT对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于动态猝灭.通过计算得出ADT与BSA的结合常数Kb及结合为点数n.根据热力学参数确定了ADT和BSA之间的作用力类型主要为静电引力.ADT在BSA中的结合位点主要位于亚螺旋域ⅡA.Hill系数nHill≈1,表明ADT对两者的结合几乎无协同作用.用同步荧光光谱法研究了ADT对BSA构象的影响.此外还详细探讨了共存金属离子对ADT与BSA结合作用的影响.     

光谱法研究利培酮与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在模拟人体生理条件下,采用多种光谱法研究了牛血清白蛋白(BSA)与利培酮(RI)猝灭反应的信息.研究表明:加入RI后,通过动态猝灭机制,BSA的荧光强度明显下降.通过计算得出RI与BSA的速率常数(Kq)、猝灭常数(Ksv)、结合位点数(n)、结合常数(Kc)和Hill系数(nH).使用范托夫方程测定热力学参数、焓变化(ΔH),熵变(ΔS)和吉布斯自由能(ΔG).结果表明,RI与BSA的相互作用是自发的.静电作用力是主要的作用力类型.同步荧光光谱表明结合位点更接近于色氨酸,RI对BSA构象产生一定的影响.RI与BSA的结合位点主要位于BSA的亚螺旋域ⅡA中.nH≈1,表明RI分子之间对结合反应几乎无协同作用.同时还探讨了共存金属离子对RI与BSA结合作用的影响.     

1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸与蛋白质结合反应的光谱法研究

采用荧光光谱法和吸收光谱法研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸(PAN-S)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.研究表明,PAN-S对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭.测定了反应的结合常数(K=5.32×105～8.53×105L·mol-1)、荧光猝灭常数(Ksv=7.08×105L·mol-1)及结合位点数(n=2.88).进一步通过同步荧光法研究了PAN-S对BSA构象的影响,认为PAN-S主要结合在BSA的色氨酸残基附近.研究发现,PAN-S与BSA之间存在着类似于其同阳离子表面活性剂的静电作用.