抑制二种酶的二酶系统底物抑制的非稳态动力学

以非稳态酶动力学的布尔函数图形方法,来研究一类抑制二种酶的二酶系统底物抑制的“稳态前”非稳态动力学,推导出此类反应的“稳态前”非稳态酶动力学方程,并对引动力学方程进行了研究,讨论了这类二酶系统底物抑制动力学的“稳态前”非稳态动力学过程。     

非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学分析

本文对非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学机制进行了研究，推导出了晨竞争性抑制作用的非稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了非竞争性抑制作用的非稳态酶动力学过程。     

双曲线型竞争抑制酶体系的非稳态酶动力学

本文以非稳态酶动力学的布尔函数图形方法[1]，来研究双曲线型竞争抑制酶体系的非稳态酶动力学，推导出此类反应的非稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了双曲线型竞争抑制体系的非稳态酶动力学过程。     

二酶系统底物抑制的非稳态动力学

以非稳态动力学的布尔函数图形方法,来研究一类二酶系统底物和抑制的“稳态前”非稳态动力学,推导出此类反应的“稳态前”非稳态酶动力学方程,并对此动力学方程进行了讨论,分析了这类二酶系统底物抑制动力学的“稳态前”非稳态动力学过程。     

有两个酶结合位点的线性混合抑制非稳态动力学研究

以非稳态酶动力学的布尔函数图形方法,来研究一类有两个酶结合位点的线性混合抑制非稳态动力学问题,导出此类反应的非稳态酶动力学方程,并对此动力学方程进行了讨论,分析了此类非竞争性抑制的非稳态酶动力学的动力学过程。结果,当反应时间较大时,反应速度是以指数衰减或小阻尼振动的方式趋向稳态。     

二酶系统非竞争性抑制的稳态酶动力学布尔函数图论研究

用稳态酶动力学的布尔函数图形方法^[1],对来在二酶系统非竞争性抑制的稳态酶动力学进行了研究,推导出此类反应的稳态酶动力学方程,并对该方程进行了讨论,分析了这类二酶系统的非竞争性抑制稳态动力学过程。     

二酶系统竞争性抑制稳态动力学的布尔函数图论研究

本文以稳态酶动力学的布尔函数图形方法，来研究一类二醇系统的竞争性抑制稳态动力学，推导出此类反应的稳态酶动力学方程，并对此动力学方程进行了讨论，分析了这类二酶系统的竞争性抑制稳态动力学过程。     

金黄色葡萄球菌核酸酶及其突变体酶动力学性质的比较

将金黄色葡萄球菌核酸酶的类似物及其不同点突变体的基因进行表达，经Ｂｉｏ－Ｒｅｘ７０柱层析及尿处理进行分离纯化，在ＳＤＳ－ＰＡＧＥ上显示一条蛋白带，相对分子质量约为１７ｋＤ。测试了它们的比活力，Ｋｍ，Ｖｍａｘ，Ｋｉ等酶动力学参数。结果表明，ＳＮａｓｅＲ与ＳＮａｓｅ的催化活性无显著差异，但ＳＮａｓｅＲ对底物的亲和力明显增加。     

酶促反应过程中Brigg─Haldane稳态假说的适用性

本文利用非平衡态动力学方法探讨了Ｂｒｉｇｇ—Ｈａｌｄａｎｅ稳态假说对酶促反应的适用性．结果表明，在反应过程中间并不存在着一个时间区域使稳态条件成立，并采用分支理论得到了反应运力学方程的近似解。     

酶动力学中的拟稳态定律介绍

简单介绍了生物化学的一个重要分支——酶动力学,它是研究酶催化反应速率的学科,着重回顾了酶动力学中的拟稳态假设的历史.拟稳态假设是一个提出来已超过80年的基本假设,几乎每一本生物化学方面的教科书在讲到酶动力学的时候都会对它进行详细讲解.该假设在分析酶动力学方程时有着重要的作用.许多实验结果、数值的模拟都显示了这一假设的正确性.然而,一直以来,有关拟稳态假设合理性和适用范围的理论研究却很少.最近,学界运用数学语言将这一假设严格地表述了出来,并且利用动力系统定性分析理论证明了这一假设是正确的.因此,将这一假设命名为拟稳态定律.     

漆酶与各种类型底物反应性能的微量热法研究

在厌氧条件下，用ＬＫＢ－２１０７Ｂａｔｃｈ微量热系统研究了在２９８．１５Ｋ０．１ｍｏｌ／Ｌ磷酸盐缓冲溶液（ｐＨ７．４）中漆树漆酶与５种底物的反应，测定了各反应的反应焓变△Ｈｍ米氏常数Ｋｍ，酶底复合过程的吉布斯自由能△Ｇ０复合物中电子转移速率常数ｋ２，以及漆病对各种底物的催化活性ＥＡ．讨论了相同的实验条件下，各种酶底复合物的稳定性，底物官能团及其位置对酶反应中的电子转移速率和非酶反应中自由基聚合形式     

酚类化合物酶处理反应机理初探

研究了辣根过氧化物酶处理酚和氯酚的反应机理和动力学特征。根据酶反应动力学特征判断辣根过氧化物酶催化酚和氯酚氧化耦合反应属于乒乓双双反应机制。阐明了Ｈ２Ｏ２抑制机理,测定了酶反应中Ｈ２Ｏ２抑制的动力学参数。通过测定不同底物酶反应的动力学参数,比较了取代基数目及取代位置对酶反应的影响。     

非水介质中酶促酯化反应机制及醇抑制动力学

以非极性大孔吸附树脂吸附固定化脂肪酶在异辛烷／四氯化碳混合溶剂中选择性催化Ｓ－２（６－甲氧基－２－萘基）丙酸与正辛酯化为反应模型,对非常规溶剂中酶催化反应机制及动力学进行了初步研究。结果表明：在有机溶剂中该脂肪酶催化萘普森与正辛醇的酯化反应同样符合米氏方程,此酯化反应符合双底物乒乓反应机制,但值得提出的是酰基受体的过量存在会对酯化产生竞争性抑制作用。     

博莱霉素A5的类酶性研究

研究了博莱霉素Ａ５（ＢＬＭＡ５）与ＤＮＡ作用前后的光谱性质及初步的动力学性质发现ＢＬＭＡ５可催化ＤＮＡ氧化断链，而且符合米氏动力学。通过对ＢＬＭＡ５的催化效率，底物专一性以及温度，ｐＨ，金属离子对ＢＬＭＡ５催化ＤＮＡ断链反应影响的研究，发现ＢＬＭＡ５的作用行为在许多方面与酶的催化行为非常类似，提出ＢＬＭＡ５是一种小分子生物催化剂的看法。     

蛋白质酶促水解反应机理与动力学模型

研究蛋白质酶促水解制备生物活性多肽的反应机理与动力学行为，并建模表征不同反应机制的酶解曲线。基于对不同实验条件下反应时程特性的分析，以经典的米氏方程为理论基础，提出了同时考虑蛋白质单底物水解、蛋白酶失活以及底物或产物抑制因素的机理模型，并构建了指数形式动力学方程dh／dt=aexp（-bh），其中参数（a和b对于不同反应机理具有不同的表达形式和确定的数值结果，对于牛血清白蛋白（BSA）-胰蛋白酶（trypsin）模型体系，经实验拟合平均相对误差为4．73％，并求得该体系相应热力学和动力学常数：Km=0．0748g/L，Ks=7．961g/L，Kd=9．358min^-1，K2=38．439min^-1，Ea=64．826kJ／mol，Ed=80．031kJ／mol。所建整套模型可用于蛋白质酶解反应过程的模拟、热动力学常数的计算和生物反应器的优化设计。     

乙二胺羟丙基壳聚糖固定化天门冬酰胺酶的反应性质

研究了乙二胺羟丙基壳聚糖固定化L-天门冬酰胺酰反应动力学性能，分别考察了固定化酶耐胃蛋白酶性能，保存条件对固定化酶活力的影响，固定化酶的米氏常数Km以及固定化酶在缓冲液中间歇催化底物和连续催化底物的反应动力学性能，结果表明，在适当的间歇和连续反应条件下，固定化酶均具有良好的水解天门冬酰胺性能和效率。     

大豆荚膜过氧化物酶催化硫醚反应动力学模型

用大豆荚膜过氧化物酶(Soybean Pod Peroxidase, SPP)在微乳液中催化不对称氧化反应,在酶活性为3 200 U/mL,50 ℃时反应5 h,产率为91.56%,对映体过量值为96.08%.SPP催化奥美拉唑硫醚不对称氧化反应生成S-奥美拉唑,其反应机制包括酶催化的SPP-I双电子还原反应、SPP-I单电子转移反应和非酶催化的化学反应.建立的动力学模型很好地拟合了试验数据,其平均相对偏差为5.44%.酶促反应动力学机制为带底物产物抑制的乒乓机制,而化学反应遵循幂律,过氧化氢产生底物抑制,S-奥美拉唑产生产物抑制.     

菊芋多酚氧化酶的酶学性质

为了解菊芋提取物氧化变色的机理,用分光光度法分别研究了以邻苯二酚为底物的酶促褐变反应动力学和pH值、温度、底物浓度、酶浓度对该反应的影响,以及不同底物对多酚氧化酶活性的影响,揭示了菊芋多酚氧化酶(PPO)的基本酶学性质.结果表明:菊芋PPO催化邻苯二酚氧化反应的最适pH值为4.8,最适温度为35℃;菊芋PPO的热稳定性差,85℃以上加热处理5min就可使其大部分失活;菊芋PPO酶促褐变反应动力学符合米氏方程所描述的规律,相应的动力学参数Km=0.013 mol/L,Vmax=7.5 mmol/s.菊芋PPO的活性随酶浓度的增加而增大,酶的添加量超过0.8mL后,增速逐步减小;菊芋多酚氧化酶对邻位多酚的氧化具有专一性.     

酶的分形反应动力学

应用分形理论推导了酶催化的基元反应动力学方程，针对方程的物理意义做了简单的讨论。     

漆树漆酶的催化氧化作用(Ⅻ)——儿茶酚胺氧化中间体的捕获

在静止条件下，用分光光度法对３个儿茶酚胺底物的漆酶催化氧化行为进行了考察．ＥＳＲ结果证明，这些底物在弱碱性条件下的漆酶催化反应经历了半醌自由基阴离子的阶段，Ｍｇ２＋离子的存在，提高了邻苯半醌自由基的动力学稳定性．结果还表明，儿茶酚胺底物的漆酶催化氧化产物，结构十分复杂，用二苯乙二胺只能捕获到少量对位羟基化的邻醌．