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十二烷基硫酸钠对猕猴桃蛋白酶的变性作用
引用本文:林沁瑛,颜思旭. 十二烷基硫酸钠对猕猴桃蛋白酶的变性作用[J]. 厦门大学学报(自然科学版), 1988, 0(6)
作者姓名:林沁瑛  颜思旭
作者单位:厦门大学生物学系(林沁瑛),厦门大学生物学系(颜思旭)
摘    要:应用光谱法观测酶的结构变化,紫外差光谱显示在233nm有一较明显的差吸收负峰,在286nm、300nm左右有不大的负峰和在265nm的正峰;荧光谱显示327nm的相对荧光强度随SDS浓度的增高而递减;发射峰位置红移,酶受SDS>4.1mmol/1作用1h,可引起310nm新荧光发射肩。动力学资料表明,SDS对酶的变性过程为一级反应;酶的失活分快慢相,呈现二个一级反应,同时测定在SDS作用下actinidin的变性与失活速度,表明酶的失活速度大于变性速度,似可认为低浓度SDS能使结构域相错开,从而敏感地改变活性部位的微区结构,导致酶快速失活,提高SDS浓度则使酶的结构域发生构象变化,引起光谱法所显示的特征。

关 键 词:猕猴桃蛋白酶  SDS的变性作用

Danaturation and Inactivation of Actinidin by Sodium Dodecyl Sulfate
Lin Qinying Yan Sixu. Danaturation and Inactivation of Actinidin by Sodium Dodecyl Sulfate[J]. Journal of Xiamen University(Natural Science), 1988, 0(6)
Authors:Lin Qinying Yan Sixu
Affiliation:Dept.of Biol
Abstract:
Keywords:Actinidin   Denaturation   Inactivation by SDS
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