| 与酵母Ure2p朊病毒结构域融合表达的谷胱苷肽-S-转移酶结构的改变 |
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| 作者姓名： | 李运敏 饶子和 田波 |
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| 作者单位： | 1. 中国科学院微生物研究所分子病毒与生物工程研究室,
2. 清华大学结构生物学实验室, |
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| 基金项目： | 国家重点基础研究发展规划资助项目(批准号:G1999075602)和国家农业部"九四八”项目(批准号:982078) |
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| 摘 要： | 酵母朊蛋白Ure2蛋白(Ure2p)具有动物朊蛋白类似的构象转变特点,其N-端65个氨基酸是朊病毒结构域(PrD),对酵母朊病毒的发生起关键性作用.将PrD基因与谷胱苷肽-S-转移酶(GST)基因重组,在大肠杆菌中表达了可溶性的GST-PrD融合蛋白(sGST-PrD).sGST-PrD在体外自发地聚合成纤维,这种蛋白纤维的圆二色谱呈典型的β-折叠,对蛋白酶K的抵抗力增加,并具有淀粉样纤维的光学特性.聚合的GST-PrD(aGST-PrD)能促进sGST-PrD聚合成纤维.这些结果显示PrD能使与其融合的GST蛋白的构象发生变化,形成一种新的朊蛋白样嵌合蛋白.这是PrD改变其他蛋白构象的证据.
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| 关 键 词： | 酵母朊蛋白 Ure2p 朊病毒结构域 谷胱苷肽-S-转移酶 构象 |
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