Crystallization and properties of L-asparaginase fromEscherichia coli

Zusammenfassung L-Asparaginase ausE. coli ist bei hoher Proteinkonzentration zwischen pH 5,0 und 6,5 und geringer Ionenstärke durch Zugabe von Äthanol in der Kälte leicht kristallisierbar. Bei pH 5,0 und pH 6,5 entstehen unterschiedliche Kristallformen. Das durch Kristallisation gereinigte Enzym lässt sich bei erhöhter Temperatur inaktivieren, wobei das Produkt der Inaktivierung ebenso kristallisiert werden kann. Es zeigt das gleiche Verhalten in der Ultrazentrifuge wie das aktive Enzym.