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| 重组耐高温α-淀粉酶的分离纯化及其性质研究 | |
| 引用本文： | 潘风光,刘海学,于师宇,郑梅竹,柳增善,孟宪梅,罗翔丹,周玉. 重组耐高温α-淀粉酶的分离纯化及其性质研究[J]. 内蒙古民族大学学报(自然科学版), 2007, 22(1): 43-47 |
| 作者姓名： | 潘风光 刘海学 于师宇 郑梅竹 柳增善 孟宪梅 罗翔丹 周玉 |
| 作者单位： | 1. 吉林大学,农学部军需科技学院,吉林,长春,130062;吉林大学,农学部畜牧兽医学院,吉林,长春,130062 2. 吉林大学,农学部畜牧兽医学院,吉林,长春,130062 3. 福建省出入境检验检疫局,福建,福州,350001 4. 吉林省粮食专科学校食品系,吉林,长春,130062 5. 吉林大学,农学部军需科技学院,吉林,长春,130062 |
| 摘 要： | 基因工程菌所产生的重组耐高温α-淀粉酶,通过超滤浓缩、脱盐和聚丙烯酰胺凝胶电泳进行纯化,得到电泳纯的耐高温α-淀粉酶.并测得该酶的分子量为63 KD,等电点pI(室温)为5.5,最适pH为6.0~6.5,稳定pH范围为4~11.5.耐高温α-淀粉酶的最适作用温度为90℃,95℃以上活力下降明显,100℃保温30 min仍保留22%的酶活力;金属离子Cu2 、Fe2 、Fe3 、Zn2 及金属鏊合剂EDTA和柠檬酸盐离子对酶活有显著抑制作用,Mn2 、Mg2 有微弱的抑制作用,K 、Ca2 和表面活性剂SDS有微弱的激活作用,而其他一些离子如Na 、Li 则对酶活影响不大. |
| 关 键 词： | 耐高温α-淀粉酶 纯化 性质 |
| 文章编号： | 1671-0185（2007）01-0043-05 |
| 收稿时间： | 2006-09-20 |
| 修稿时间： | 2006-09-20 |
Purification and Properties of Recombinant Extremely Thermostable and Acid Alpha-amylase |
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| PAN Feng-guang,LIU Hai-xue,YU Shi-yu,ZHENG Mei-zhu,LIU Zeng-shan,MENG Xian-mei,LUO Xiang-dan,ZHOU Yu. Purification and Properties of Recombinant Extremely Thermostable and Acid Alpha-amylase[J]. Journal of Inner Mongolia University for the Nationalities(Natural Sciences), 2007, 22(1): 43-47 | |
| Authors: | PAN Feng-guang LIU Hai-xue YU Shi-yu ZHENG Mei-zhu LIU Zeng-shan MENG Xian-mei LUO Xiang-dan ZHOU Yu |
| Abstract: | |
| Keywords: | Themoftable and acidstable alpha-amylase Purify |
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