海洋弧菌碱性蛋白酶的分离纯化及部分性质研究 |
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引用本文: | 刘成圣,刘晨光,等.海洋弧菌碱性蛋白酶的分离纯化及部分性质研究[J].青岛海洋大学学报(自然科学版),2002,32(5):734-740. |
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作者姓名: | 刘成圣 刘晨光 |
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摘 要: | 采用硫酸铵沉淀、Sephadex-75,Sephadex-100凝胶过滤层析等方法纯化海洋弧菌(Vibrio pacini)X4B-7菌株产生的碱性蛋白酶,得到电泳纯酶制品,并对纯化酶的性质进行了研究。结果显示:纯酶的分子量为27KD,等电点pI=8.7,最适反应pH9.0-10.5,最适反应温度50-60℃。EDTA对酶活力没有影响,高酶浓度可以降低SDS对酶的抑制作用,该酶可用于解聚组蛋白。DNA琼脂糖凝胶电泳证明:酶对DNA酶有降解作用,而对DNA没有降解作用,该酶有希望应用于核酸的提取。
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关 键 词: | 海洋弧菌 碱性蛋白酶 分离纯化 硫酸胺 抑制作用 降解作用 |
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