| Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质 |
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| 引用本文： | 霍丹群,张云茹,侯长军.Acetobacter Z127乙醇脱氢酶的纯化及酶学性质[J].重庆大学学报(自然科学版),2006,29(4):65-68. |
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| 作者姓名： | 霍丹群 张云茹 侯长军 |
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| 作者单位： | 重庆大学,生物工程学院,教育部生物力学与组织工程重点实验室,重庆,400030;重庆工学院,生物工程学院,重庆,400050;重庆大学,化学化工学院,重庆,400030 |
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| 摘 要： | 利用自行筛选、鉴定的Acetobacter Z127,纯化出高活性的乙醇脱氢酶,并对该酶的生化特性进行了初步研究.试验表明：粗酶液通过硫酸铵分级沉淀、透析脱盐、Sephadex G-100层析分离,纯化出一种以NAD^＋为辅酶的ADH,经SDS-PAGE电泳检测其分子量为28KDa;ADH反应的最适pH值为7.0,最适温度为60℃,K^＋离子对其酶活有促进作用,二价金属离子对其活性有抑制作用,Fe^3＋极易使ADH产生沉淀.研究为ADH的应用及其新用途的探索提供了理论基础和可靠的工艺参数.
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| 关 键 词： | 乙醇脱氢酶 醋酸杆菌 纯化 |
| 文章编号： | 1000-582X(2006)04-0065-04 |
| 修稿时间： | 2005年11月28 |
Purification of Alcohol Dehydrogenase from Acetobacter Z127 and Parts of Its nzymatic property |
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| HUO Dan-qun.Purification of Alcohol Dehydrogenase from Acetobacter Z127 and Parts of Its nzymatic property[J].Journal of Chongqing University(Natural Science Edition),2006,29(4):65-68. |
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| Authors: | HUO Dan-qun~ |
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| Institution: | HUO Dan-qun~ |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | alcohol dehydrogenase acetobacter purification |
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