| 重组基质金属蛋白酶MT5-MMP的表达、 纯化和复性 |
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| 引用本文： | 史秀娟,蒋坤,房学迅.重组基质金属蛋白酶MT5-MMP的表达、 纯化和复性[J].吉林大学学报(理学版),2009,47(5):1081-1085. |
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| 作者姓名： | 史秀娟 蒋坤 房学迅 |
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| 作者单位： | 吉林大学 分子酶学工程教育部重点实验室, 长春 130021 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金，教育部新世纪优秀人才培养基金 |
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| 摘 要： | 对已经构建成功并转化到大肠杆菌E.coli BL21(DE3)的基质金属蛋白酶MT5 MMP的催化结构域进行诱导表达, 得到分子量为21000, 包涵体形式的重组蛋白. 通过离子交换树脂对目的蛋白进行纯化后, 用凝胶过滤树脂对纯化后的蛋白进行柱上复性, 得到了具有较高活性的重组蛋白.
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| 关 键 词： | 基质金属蛋白酶 包涵体 复性 |
| 收稿时间： | 2009-01-23 |
Expression,Purification and Refolding of Recombinant Matrix Metalloproteinase MT5-MMP |
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| SHI Xiu-juan,JIANG Kun,FANG Xue-xun.Expression,Purification and Refolding of Recombinant Matrix Metalloproteinase MT5-MMP[J].Journal of Jilin University: Sci Ed,2009,47(5):1081-1085. |
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| Authors: | SHI Xiu-juan JIANG Kun FANG Xue-xun |
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| Institution: | Key Laboratory for Molecular Enzymology and Enzyme Engineering of the Ministry of Education,Jilin University, Changchun 130021, China |
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| Abstract: | The authors completed the induction expression of recombinant MT5-MMP in E.coli BL21(DE3) and harvested the protein as inclusion bodies.The molecular weight of the protein is about 21 000.In addition,we purified and refolded the recombinant protein using the chromatography method to obtain the catalytically active MT5-MMP. |
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| Keywords: | matrix metalloproteinase (MMP) inclusion bodies renaturation |
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