| 重组抑肽酶的表达纯化和活性测定 |
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| 引用本文： | 陆嵬,马志峰,陈均勇,汤逢源,孙自勇,刘建宁. 重组抑肽酶的表达纯化和活性测定[J]. 南京大学学报(自然科学版), 2007, 43(5): 457-463 |
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| 作者姓名： | 陆嵬 马志峰 陈均勇 汤逢源 孙自勇 刘建宁 |
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| 作者单位： | 南京大学分子医学研究所,南京210093 |
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| 基金项目： | 教育部高等学校博士学科点专项科研基金 , 教育部跨世纪优秀人才培养计划 |
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| 摘 要： | 抑肽酶是一种用途广泛的丝氨酸蛋白酶抑制剂.用基因重组技术将化学合成的抑肽酶基因插入表达载体pET28a,并转化至大肠杆菌Rosetta(DE3)中,经IPTG诱导后,表达产物以包涵体形式存在于菌体内包涵体纯化后经复性及CM-阳离子交换层析后,从每升培养液可获得2.4 mg抑肽酶,纯度可达90%.活性测定结果显示,重组抑肽酶可竞争性抑制纤溶酶对小分子底物S2251的水解活性.抑制常数(Ki)为(0.6±0.3)nmol/L,与天然抑肽酶的抑制活性相似.
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| 关 键 词： | 抑肽酶 纤溶酶 表达 纯化 抑制 重组 抑肽酶 表达纯化 活性测定 Aprotinin Recombinant Expression Biological Activity Identification 相似 抑制活性 常数 水解活性 分子 纤溶酶 可竞争性 显示 测定结果 培养液 离子交换层析 |
| 修稿时间： | 2007-04-19 |
Expression of Recombinant Aprotinin in E. coli and the Identification of Its Biological Activity |
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| Lu Wei,Ma Zi-Feng,Chen Jun-Yong,Tang Feng-Yuan,Sun Zi-Yong,Liu Jian-Ning. Expression of Recombinant Aprotinin in E. coli and the Identification of Its Biological Activity[J]. Journal of Nanjing University: Nat Sci Ed, 2007, 43(5): 457-463 |
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| Authors: | Lu Wei Ma Zi-Feng Chen Jun-Yong Tang Feng-Yuan Sun Zi-Yong Liu Jian-Ning |
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| Affiliation: | Institute of Molecular Medicine, Nanjing University, Nanjing, 210093, China |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | aprotinin plasmin expression purification inhibition |
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