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青霉葡萄糖氧化酶的分离纯化及性质研究
引用本文:张茜,傅婉辉,康劲翮,陈清西,石艳.青霉葡萄糖氧化酶的分离纯化及性质研究[J].厦门大学学报(自然科学版),2009,48(1).
作者姓名:张茜  傅婉辉  康劲翮  陈清西  石艳
作者单位:厦门大学,生命科学学院,细胞生物学与肿瘤细胞工程教育部重点实验室,福建,厦门,361005
摘    要:从青霉(Penicillium amagasakiense)发酵液中分离纯化葡萄糖氧化酶(简称GOD),通过DEAE-32离子交换柱层析、Sephacryl S-200分子筛凝胶过滤柱层析纯化,获得比活力为472 U/mg电泳单一纯酶制剂,采用SDS-PAGE电泳,表明该酶含有两个同型的亚基,分子量为150 ku.酶学性质研究表明:该酶催化葡萄糖氧化酶反应的最适pH为5.6,最适温度为40℃.酶的热稳定性研究表明:该酶在pH 5.5~8.5区间和温度低于50℃下稳定.金属离子对酶活力的影响表明:Na+、K+、Ca2+、Pb2+、Mn2+等对酶活力基本没有影响;Al3+、Zn2+对酶有一定的激活作用;Ag+、Hg2+、Mg2+、Cd2+、Cu2+、Co2+等对该酶活力有不同程度的抑制作用.该酶以葡萄糖为底物的米氏常数Km值为122.6 mmol/L,Vm为25.52 μmol/(L·min)(pH 7.0,37℃).

关 键 词:葡萄糖氧化酶  青霉  分离纯化  酶学性质

Purification and Characterization of Glucose Oxidase from Penicillium amagasakiense
ZHANG Qian,FU Wan-hui,KANG Jin-he,CHEN Qing-xi,SHI Yan.Purification and Characterization of Glucose Oxidase from Penicillium amagasakiense[J].Journal of Xiamen University(Natural Science),2009,48(1).
Authors:ZHANG Qian  FU Wan-hui  KANG Jin-he  CHEN Qing-xi  SHI Yan
Abstract:
Keywords:
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