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纳豆激酶酶学性质研究
引用本文:陈晓飞,周伏忠,陈国参,谢宝恩,宁萌.纳豆激酶酶学性质研究[J].河南科学,2010,28(1):41-43.
作者姓名:陈晓飞  周伏忠  陈国参  谢宝恩  宁萌
作者单位:河南省微生物工程重点实验室,郑州,450008
基金项目:河南省省属科研单位社会公益项目 
摘    要:通过测定纳豆激酶对4种人工合成底物的水解活性,以及SDS-PAGE电泳分析等,比较了两株高产纳豆激酶菌株发酵产生的纳豆激酶的酶学性质.结果发现两菌株产生的纳豆激酶的最适底物均为N-Suc-Ala-Ala-Pro-Phe-pNA;两菌株产生的纳豆激酶对牛纤维蛋白原的水解过程基本一致,反应不同时间,对牛纤维蛋白原不同分子质量的亚基的水解速度不同,9 h后,牛纤维蛋白原基本被全部水解.这为纳豆激酶的进一步研究奠定了基础.

关 键 词:纳豆激酶  酶学性质  人工合成底物  SDS-PAGE

Characterization of Nattokinase
Chen Xiaofei,Zhou Fuzhong,Chen Guocan,Xie Baoen,Ning Meng.Characterization of Nattokinase[J].Henan Science,2010,28(1):41-43.
Authors:Chen Xiaofei  Zhou Fuzhong  Chen Guocan  Xie Baoen  Ning Meng
Institution:(Key Laboratory of Microbial Engineering of Henan Province, Zhengzhou 450008, China)
Abstract:From the hydrolysis activity of nattokinase (NK) to four synthetic peptides and gel of SDS-PAGE,we compared the characterization of nattokinases from two hige activity producing strains. The result showed that, the optimum substrate of nattokinases from the two strains is N-Suc-Ala-Ala-Pro-Phe-pNA. The two nattokinases have similar courses of digestion to fibrinogen from bovine plasma. The results will be very important in the furter study on nattokinase.
Keywords:SDS-PAGE
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