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高纯度烟草过氧化物酶的酶学特性研究
引用本文:夏炳乐,刘清亮,李敏莉,施春华,徐小龙. 高纯度烟草过氧化物酶的酶学特性研究[J]. 中国科学技术大学学报, 2002, 32(5): 601-606
作者姓名:夏炳乐  刘清亮  李敏莉  施春华  徐小龙
作者单位:中国科学技术大学化学系,安徽合肥,230026
基金项目:国家烟草专卖局科研基金资助项目 (10 0 2 0 0 10 10 4 1)
摘    要:从K326的烟叶中采用除植物褐色素新技术,经分离纯化,得到单一过氧化物酶I(TOP I),该酶是一种以血红素为辅基的含铁蛋白质。基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDITOF-MS)测得TOP I分子量为21888.5Da,等电点pI为3.5;酶反应的最适pH为6.0,最适温度为45℃,70℃保温15min残余活力为50%,具有良好的热稳定性,动力学分析表明:烟草中的过氧化物酶I与愈创木酚(一元酚)结合力最强,邻苯二酚(二元酚)次之,焦性没食子酸(三元酚)作用较小。TOP I和Km(愈创木酚)为0.132mmol/L;Km(H2O2)为0.598mmol/L.N3^-,CN^-1,Fe^3 ,Fe^2 和Sn^2对酶有较强烈的抑制作用,重金属离子Ag^ ,Pb^2 ,Cu^2 对该酶的活性有激活作用,而NO2^-、Hg^2 ,Cr^3 对酶活力无显著影响。

关 键 词:烟草 过氧化物酶 酶学特性 酶活力 含铁蛋白质 分子量 愈创木酚
文章编号:0253-2778(2002)05-0601-06

Research on Enzymology Characteristic of Tobacco Peroxidase With High Purity
XIA Bing le,LIU Qing liang,LI Min li,SHI Chun hua,XU Xiao long. Research on Enzymology Characteristic of Tobacco Peroxidase With High Purity[J]. Journal of University of Science and Technology of China, 2002, 32(5): 601-606
Authors:XIA Bing le  LIU Qing liang  LI Min li  SHI Chun hua  XU Xiao long
Abstract:
Keywords:tobacco  peroxidase  enzymatic characterization
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