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Cleavage of active peptides by a lung enzyme |
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| Authors: | R Igic H S J Yeh K Sorrells E G Erdös |
| Institution: | (1) Department of Pharmacology, University of Oklahoma, School of Medicine, 73104 Oklahoma City, Oklahoma, USA |
| Abstract: | Zusammenfassung Ein Enzym (Angiotensin I «converting enzyme» oder Kininase II; DH) wurde aus Schweinelungen isoliert und gereinigt. DH splatet Dipeptide vom Carboxyterminus der Peptidsubstrate mit Einschluss von Bradykinin, Angiotensin I, B-Kette von Insulin und14C-DNS-Gly-Gly-Gly. Zu den besten Inhibitoren des Enzyms gehören zwei kürzlich synthetisierte Peptide sowie Glutathion und Insulin. Die Experimente deuten auf ein einziges Enzym hin, das alle erwähnten Substrate hydrolysiert. Supported in part by grants No. HE 08764 and No. 5T01 HE 05859 from N.I.H., U.S.P.H.S. and by the O.N.R. No. N00014-68-A-0496 and No. N00014-69-A-0385. During the tenure of a fellowship of the Oklahoma Heart Association. Acknowledgements. MissDeborah Downs assisted us in some of the experiments. HHL was donated by Dr.D. Cushman of the Squibb Institute. |
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