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草鱼肌肉亮氨酸氨肽酶的分离纯化与性质研究
引用本文:刘冰心,曹敏杰,蔡秋凤,苏文金.草鱼肌肉亮氨酸氨肽酶的分离纯化与性质研究[J].集美大学学报(自然科学版),2008,13(1):24-29.
作者姓名:刘冰心  曹敏杰  蔡秋凤  苏文金
作者单位:集美大学生物工程学院,福建,厦门,361021
摘    要:通过DEAE-Sephacel离子交换层析、Sephacryl S-200 HR凝胶过滤层析、羟基磷灰石层析和Phenyl Sepharose 6-Fast Flow疏水层析,从草鱼(Ctenopharyngodon idellus)肌肉中分离纯化得到了一种亮氨酸氨肽酶,并对其生物化学性质进行了研究.结果表明,草鱼肌肉亮氨酸氨肽酶分子量约为105 ku,是单体结构.最适温度为40 ℃,最适pH为7.5,属于金属蛋白酶.除了Leu-MCA,该酶对其它多种荧光合成底物也有一定程度的分解作用,但对内肽酶对应的荧光底物则没有分解作用.

关 键 词:草鱼  亮氨酸氨肽酶  离子交换层析  纯化
文章编号:1007-7405(2008)01-0024-06
修稿时间:2007年5月24日

Purification and Characteristics of Leucine Aminopeptidase from the Skeletal Muscle of Grass Carp (Ctenopharyngodon idellus)
LIU Bing-xin,CAO Min-jie,CAI Qiu-feng,SU Wen-jin.Purification and Characteristics of Leucine Aminopeptidase from the Skeletal Muscle of Grass Carp (Ctenopharyngodon idellus)[J].the Editorial Board of Jimei University(Natural Science),2008,13(1):24-29.
Authors:LIU Bing-xin  CAO Min-jie  CAI Qiu-feng  SU Wen-jin
Abstract:
Keywords:
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