| 桄榔蛋白酶的分离、纯化及性质的研究 |
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| 引用本文： | 陈强,叶启腾,李春香,冒寿平. 桄榔蛋白酶的分离、纯化及性质的研究[J]. 广西科学院学报, 1993, 0(1): 74-85 |
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| 作者姓名： | 陈强 叶启腾 李春香 冒寿平 |
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| 作者单位： | 广西亚热带作物研究所，广西亚热带作物研究所，广西亚热带作物研究所，广西农业大学 南宁 530001，南宁 530001，南宁 530001，南宁 530005 |
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| 摘 要： | 在桄榔属的Arenga pinnata的果实中,发现了丰富的蛋白水解酶。我们称之为桄榔酶(Arengain)。用硫酸铵将果肉汁分级盐析获得粗酶制品,用DE52层析分出三个蛋白水解活性峰,其中层析成分5为主要活性组分,等电聚焦电泳证实该组分均一,等电点在pH3.99左右,用SDS-PAGE电泳法测算得分子量为44000。 10~(-3)mol/L的Hg~(2+)、PCMB、1AA、DTNB可计量地使酶失活.Hg~(2+)、PCMB抑制了的酶可为EDTA恢复活性。一定时间内巯基乙醇能令酶活性增加。二异丙基氯磷酸虽可抑制酶活性,但先加半胱氨酸,后加二异丙基氟磷酸,可使这种抑制不能实现,证明桄榔酶是巯基酶。酪蛋白做底物,桄榔酶反应的最适温度为60℃,最适pH为pH11。该酶的pH稳定性很好,pH6～12都表现了很高活性.酶液于pH6～12中24小时活性基本不变;该酶还表现了极高的乙醇耐受力,在50％～70％的乙醇中都显示出高活性。它还耐受3mol/L盐酸胍,50％曲拉通,0.1mol/L的二巯苏糖醇。
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| 关 键 词： | 桄榔 蛋白酶 桄榔蛋白酶 |
| 收稿时间： | 1992-12-07 |
Study on the Separation, Purification and Properties of the Arengain |
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| Chen Qiang,Ye Qiteng,Li Chunxiang and Mao Soupin. Study on the Separation, Purification and Properties of the Arengain[J]. Journal of Guangxi Academy of Sciences, 1993, 0(1): 74-85 |
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| Authors: | Chen Qiang Ye Qiteng Li Chunxiang Mao Soupin |
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| Affiliation: | Guangxi Institute of Subtropical Crop, Nanning,Guangxi Institute of Subtropical Crop, Nanning,Guangxi Institute of Subtropical Crop, Nanning and Guangxi Agricultural University, Nanning |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | Arenga pinnata protease arengain |
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