| 大肠杆菌谷氨酸脱羧酶的纯化及其性质的研究 |
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| 引用本文： | 赵景联,王子浩. 大肠杆菌谷氨酸脱羧酶的纯化及其性质的研究[J]. 陕西师范大学学报(自然科学版), 1990, 0(1) |
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| 作者姓名： | 赵景联 王子浩 |
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| 作者单位： | 西安交通大学生物工程研究所，陕西师范大学生物系 |
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| 摘 要： | 大肠杆菌菌体经机械研磨,硫酸铵分级,sephadex G-100层析,再用聚丙烯酰胺垂直板凝胶电泳进行纯化,得到电泳均一的 L-谷氨酸脱羧酶纯品.酶作用的最适pH 为4.4,在 pH3.6～5.8稳定;最适温度50℃,50℃以下稳定;于60℃保温30min,酶活力保留65%.此酶作用于 L-谷氨酸的 K_m 值为1.39×10~(-2)mol/L,金属离子 Zn~(2+),Cu~(2+),Mg~(2+),Fe~(2+)分别不同程度的抑制此酶,EDTA 无抑制作用.该酶在280nm 处有最大光吸收,与蛋白质在280nm 处有最大光吸收值的普遍性质相一致.
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| 关 键 词： | 大肠杆菌 L-谷氨酸脱羧酶 纯化 |
Purification and Some Properties of L-glutamate Decarboxy from Escherichia Coli |
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| Zhao Jinglian. Purification and Some Properties of L-glutamate Decarboxy from Escherichia Coli[J]. Journal of Shaanxi Normal University: Nat Sci Ed, 1990, 0(1) |
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| Authors: | Zhao Jinglian |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | escherichia coli L-glutamate decarboxylase purification |
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