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| 文昌鱼的酶学研究——Ⅰ.偏碱性蛋白酶的分离提纯及其动力学的初步研究 | |
| 引用本文： | 颜思旭,陈素丽,张良亨,张锡木,黄琼英,肖景霖.文昌鱼的酶学研究——Ⅰ.偏碱性蛋白酶的分离提纯及其动力学的初步研究[J].厦门大学学报(自然科学版),1979(4). |
| 作者姓名： | 颜思旭 陈素丽 张良亨 张锡木 黄琼英 肖景霖 |
| 作者单位： | 厦门大学生物系 (颜思旭，陈素丽，张良亨，张锡木，黄琼英)，厦门大学生物系(肖景霖) |
| 摘 要： | 通过硫酸铵分级分离,DEAE—交换纤维素柱层析及SephadexG-200凝胶过泸等方法,从厦门文昌鱼中部份提纯一种偏碱性蛋白酶,并对该酶的某些性质作了初步的研究.该酶作用于酪蛋白的最适pH为7.0,最适温度30℃,测得其米代常数(K_M)值为3.08×10~(-4)M,而pH不影响其K_M值。对几种蛋白质的水解速度不同,其中对血红红蛋白的水解速度最快。某些化学试剂如半胱氨酸及谷胱甘肽(都为10~(-3)M)能增进酶活力,而P-CMB及碘代乙酰胺(都为10~(-3)M)则比较明显的降低酶活力。 |
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