受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟 |
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引用本文: | 汤孛,巩克,王靖方,李亦学,魏冬青.受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟[J].科学通报,2010,55(9):773-778. |
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作者姓名: | 汤孛 巩克 王靖方 李亦学 魏冬青 |
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作者单位: | 上海交通大学生命科学与技术学院;上海交通大学系统生物医学研究院; |
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基金项目: | 国家高技术研究发展计划生物信息专项(编号:2007AA02Z333);;国家重点基础研究发展计划(编号:2005CB724303);;国家自然科学基金(批准号:30870476,20773085)资助项目 |
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摘 要: | 受磷蛋白通过可逆的磷酸化来调控肌浆网钙泵活性, 它在生物体中的空间结构一直是一个受关注的焦点. 本文通过总结受磷蛋白空间结构的研究进展, 利用分子动力学方法对其空间结构进行了系统的模拟和研究. 我们将核磁共振所得到的风铃草结构单链的前22个残基取出, 并且分别保持原始结构; 而对第16位进行磷酸化, 第9位进行单点突变, 从而得到3个不同的肽段. 通过在水环境中进行10 ns的分子动力学模拟, 我们发现原始结构的第3~15个残基很好地保持了螺旋结构, 而第16位残基的磷酸化和第9位残基的突变会减少周围残基呈现螺旋状态的几率, 这与一些具体实验中的结论一致. 这一变化也可能是降低受磷蛋白对肌浆网钙泵活性抑制作用的原因.
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关 键 词: | 受磷蛋白 空间结构 磷酸化 单点突变 螺旋结构 分子动力学模拟 |
收稿时间: | 2008-11-10 |
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